Escherichia Coli Fpg Glycosylase Ist Nonrendundant Und Für Die Schnelle Weltweite Reparaturleistungen Oxidierte Purin Und Pyrimidin Schaden In-vivo Erforderlich

Journal of Molecular Biology. Jul, 2011  |  Pubmed ID: 21601577

Endonuklease (Endo) III und Formamidopyrimidine-N-Glycosylase (Fpg) sind zwei der vorherrschende DNA-Glycosylases in Escherichia coli, die oxidative Grundschaden zu entfernen. In Zelle Extrakten und gereinigter Form ist Endo III im Allgemeinen mehr aktiv in Richtung oxidierte Pyrimidine, während Fpg aktivere in Richtung oxidierte Purine. Die Substrat Besonderheiten dieser Enzyme überlappen jedoch teilweise in-vitro. Weniger bekannt ist, über den relativen Beitrag dieser Enzyme bei der Wiederherstellung der genomischen Vorlage nach oxidativen Schäden. In dieser Studie haben wir geprüft, wie effizient Endo III und Fpg ihrer oxidativen Substrate in-vivo nach der Behandlung mit Wasserstoffperoxid reparieren. Wir fanden, dass Fpg nicht redundantes und verpflichtet seine Substrat-Läsionen auf dem Chromosom schnell zu entfernen. Fpg repariert darüber hinaus auch einen erheblichen Teil der Läsionen von Endo III, was darauf hindeutet, dass er eine herausragende Rolle in der globalen Reparatur von sowohl Purin und Pyrimidin Schäden in-vivo spielt erkannt. Im Vergleich dazu Endo III hatte keine Auswirkungen auf die Reparatur-Rate der Fpg Substrate und war nur für eine Teilmenge der eigenen Substrat Läsionen in-vivo Reparatur verantwortlich. Da Endo VIII oder Nucleotide Excision Repair die weltweite Reparaturleistungen Fpg oder Endo III Substrate in-vivo nicht erheblich beeinträchtigen. Überraschenderweise erholt Replikation nach oxidativen DNA-Schäden in alle Mutanten untersucht, sogar wenn Läsionen in der DNA beibehalten, was darauf hindeutet das Vorhandensein eines effizienten Mechanismus zu verarbeiten oder zu überwinden, oxidative Schäden, die während der Replikation aufgetreten.