Name: factors that shape enzyme function
Uploaded: 2019-01-29T11:04:45.000Z
Duration: 4 min 35 s
Channel: JoVE

K12 Standards

Florida Department of Education

High School

Life Science

SC.912.L.18

SC.912.L.18.4

Enzyme Activity

كان لدى المستكشفين الأوروبيين المعرفة والمهارات والمعدات الكافية ، ولكن لماذا لم يصلوا إلى العالم الجديد حتى نهاية القرن الخامس عشر؟ ستندهش عندما تعلم أن الإجابة على هذا السؤال مرتبطة بالجزيئات البيولوجية الصغيرة التي تسمى الإنزيمات ، والتي تعمل كمحفزات. 

ما هو المحفز؟ إنها مادة تمكن التفاعل من الحدوث بشكل أسرع ، باستخدام طاقة أقل. إذا رسمت رسما بيانيا للطاقة اللازمة لتفاعل بيولوجي غير محلل ، فسيبدو مثل هذا. يمثل هذا الارتفاع طاقة التنشيط ، وهي الحد الأدنى من الطاقة اللازمة لاستمرار التفاعل. توفر الإنزيمات ، التي تعمل كمحفز ، مسار تفاعل بديل ، مع طاقة تنشيط أقل. 

إذن ، كيف تعمل الإنزيمات بالفعل؟ معظم الإنزيمات عبارة عن بروتينات. يسمى جزء هيكلها الذي يتفاعل مع الجزيئات التي تحفزها بالموقع النشط ، والذي له تقارب مع ركائز معينة فقط ولن يرتبط بالآخرين. عندما تدخل الركائز الصحيحة إلى الموقع النشط ، يغير الإنزيم شكله لتحقيق تكوين تقارب أعلى. تسهل هذه الحالة الانتقالية التفاعل وتحول المواد المتفاعلة إلى نواتج. ومع ذلك ، فإن الإنزيم له تقارب أقل مع المنتجات ، لذا فهو يطلقها ويعود إلى شكله الأصلي ، ويكون جاهزا لتكرار نفس العملية. هذا مثال على إنزيم تقويضي لأنه أخذ ركيزة واحدة وكسرها لتشكيل منتجات متعددة. على العكس من ذلك ، هو الإنزيم المنشط ، الذي يأخذ ركيزتين ويربطهما معا لصنع منتج أكبر. 

هناك العديد من الطرق الأخرى التي تعمل بها الإنزيمات. على سبيل المثال ، يحول هذا الإنزيم ركيزة واحدة إلى شكل جديد. في حين أن هذا ، ينقل جزءا من ركيزة إلى أخرى. لا تستطيع بعض الإنزيمات تحفيز التفاعلات من تلقاء نفسها وتتطلب عوامل مساعدة أو إنزيمات مساعدة من أجل تحفيز تفاعلها. 

لذا ، قد تتساءل ، كيف يرتبط كل هذا برحلات القرن الخامس عشر؟ في ذلك الوقت ، لم يكن بإمكان البحارة الوصول إلى المنتجات الطازجة التي تحتوي على فيتامين سي ، وهو إنزيم أساسي لتخليق الكولاجين. وبسبب ذلك ، أصيب البحارة بمرض الاسقربوط ، وهو مرض نقص فيتامين سي ، والذي غالبا ما يكون قاتلا. لقد حلوا هذه المشكلة عن طريق تخليل الفواكه والخضروات الغنية بفيتامين سي. قلل التخليل من درجة الحموضة في الطعام ، مما منع نشاط الإنزيمات الميكروبية المسؤولة عن تعفنها. لذلك ، لعب تدمير الإنزيمات الميكروبية وإنقاذ الإنزيم المساعد الأساسي دورا رئيسيا في نجاح الرحلات الاستكشافية الطويلة. 

في هذا المختبر ، يمكنك تحديد كيفية تأثير الظروف المختلفة على وظيفة الإنزيم ، من خلال تقييم معدل التفاعل ، وكمية المنتج المصنوع ، لكل وحدة زمنية. ستقيس أولا معدل تفاعل خط الأساس عند درجة حرارة الغرفة القياسية ودرجة الحموضة المحايدة. سيزداد المعدل في البداية حتى تشبع جميع جزيئات الإنزيم تماما بالركيزة. وبعد ذلك ، سيصل التحفيز إلى مستوى ثابت حيث أن الإنزيمات مشغولة بمواصلة دورة الركيزة الملزمة والتحفيز والإفراج. بمجرد تحديد معدل تفاعل خط الأساس ، يمكن استخدامه كنقطة مرجعية لظروف أخرى. الإنزيم الذي ستعمل معه في هذا المختبر هو اللفت بيروكسيداز. ستقوم بتقييم نشاطه تحت قيم متفاوتة من درجة الحرارة ودرجة الحموضة.

نشاط الإنزيم

<h4>المحفزات البيولوجية</h4>

تقوم جميع الكائنات الحية باستمرار بالعديد من التفاعلات الكيميائية الحيوية للحفاظ على وجودها. تتطلب معظم هذه التفاعلات مدخلات من الطاقة للبدء ، وهو ما يسمى طاقة التنشيط. المحفزات هي مواد كيميائية تقلل من طاقة التنشيط. على الرغم من أن المحفزات تسهل التفاعل الكيميائي ، إلا أنها لا تستهلكها. هذا يعني أن المحفز يمكن أن يسهل تفاعلا كيميائيا معينا مرارا وتكرارا على التوالي ، مما يزيد من معدل هذا التفاعل. 

الإنزيمات هي محفزات بيولوجية تزيد من سرعة وكفاءة التفاعلات الكيميائية الحيوية. معظم الإنزيمات عبارة عن بروتينات ولكن بعض جزيئات الحمض النووي الريبي لها أيضا خصائص تحفيزية. يمكن أن يرتبط كل نوع من أنواع الإنزيمات بركائز واحدة أو بضع ركائز محددة فقط ، وبالتالي ، هناك تنوع كبير في الإنزيمات ، وكلها لها وظائف مميزة. يعتمد التفاعل المحدد للإنزيم على مواقعه النشطة ، والتي لها أشكال تتطابق بشكل وثيق مع شكل ركائزه. عند ربط الركيزة ، يتغير شكل الإنزيم قليلا بطريقة تسمح بحدوث التفاعل الكيميائي بسهولة أكبر ، وبالتالي تقليل طاقة تنشيط التفاعل. بمجرد حدوث التفاعل ، يطلق الإنزيم المنتجات ويعود إلى شكله الأصلي ، مما يسمح له بتكرار العملية مرة أخرى. 

<h4>تقويضي مقابل إنزيمات الابتنائية </h4>

يمكن تصنيف معظم التفاعلات الأنزيمية على أنها إما تقويضية وابتنائية ، والتي لها وظائف معاكسة. الإنزيمات التي تتوسط التفاعلات التقويضية تكسر المواد الكبيرة إلى منتجات متعددة. الإنزيم التقويضي المعروف هو اللاكتاز ، الذي يقسم اللاكتوز ثنائي السكاريد في منتجات الألبان إلى السكريات الأحادية والجالاكتوز والجلوكوز. يمتلك البشر كميات كبيرة من اللاكتاز في الأمعاء الدقيقة بعد الولادة ، ومع ذلك يفقد العديد من الأفراد أكثر من 90٪ من اللاكتاز في مرحلة الطفولة المبكرة 1 . يقلل هذا التخفيض من القدرة على هضم اللاكتوز بطريقة تعتمد على العمر ، وهو ما يعرف باسم عدم تحمل اللاكتوز 2 . 

تجمع الإنزيمات الابتنائية بين مواد متعددة في منتج واحد. على سبيل المثال ، يقوم إنزيم بوليميراز الحمض النووي بتصنيع جزيئات الحمض النووي عن طريق ربط النيوكليوتيدات معا. وبالمثل ، فإن إنزيم سينسيز الجليكوجين يربط جزيئات الجلوكوز لتوليد الجليكوجين. ينظم الأنسولين نشاط سينسيز الجليكوجين ، لذلك لا يمكن لمرضى السكري الذين يعانون من مستويات منخفضة من الأنسولين أو لا يعانون من مستويات الأنسولين تخليق الجليكوجين بدون علاج الأنسولين 3 . 

<h4>العوامل البيئية</h4>

تم تصميم شكل وشحنة الموقع النشط للإنزيم وفقا للتفاعل الكيميائي المحدد الذي يحفزه ، وبالتالي يتأثر نشاط الإنزيم بالعوامل التي تؤثر على موقعه النشط. وبالتالي ، تتطلب الإنزيمات ظروفا محددة للعمل بمستويات مثالية واعتمادا على وظيفتها وموقعها ، يمكن أن تختلف هذه الظروف اختلافا كبيرا. تشمل هذه العوامل درجة الحموضة ودرجة الحرارة. على سبيل المثال ، غالبا ما تحتوي المواقع النشطة للإنزيمات على أحماض أمينية حمضية أو أساسية. تؤدي الانحرافات عن درجة الحموضة المثلى إلى تغيير الشحنات في الموقع النشط ، مما يجعل من الصعب على الركائز التفاعل مع الإنزيم. تم استخدام هذه الخاصية لعدة قرون للحفاظ على الطعام عن طريق التخليل ، مما يقلل من درجة الحموضة في المادة الغذائية المخللة إلى مستوى يثبط النشاط الأنزيمي الميكروبي بشكل فعال. وبالمثل ، يعمل كل إنزيم في نطاق درجة حرارة مثالي. إذا تحولت درجة الحرارة إلى أقل من هذا النطاق أو فوقه ، فإنها تغير شكل الموقع النشط ، مما يمنعه من التفاعل بشكل فعال مع ركائزه. في معظم الحالات ، تؤدي العودة إلى درجة الحرارة المثلى إلى استعادة الشكل والوظيفة الأصليين للإنزيم ، ومع ذلك ، فإن درجات الحرارة المرتفعة جدا يمكن أن تفسد بنية الإنزيم أو تتلفها بشكل لا رجعة فيه. مرة أخرى ، هذه الخصائص مفيدة لسلامة الأغذية. نقوم بطهي اللحوم جيدا لقتل البكتيريا الضارة عن طريق تغيير طبيعة إنزيماتها وتبريد معظم المواد الغذائية لإبطاء النشاط الأنزيمي للكائنات الحية الدقيقة. 

الكائنات الحية المتطرفة ، أو الكائنات الحية الموجودة في الظروف القاسية المميتة لمعظم أشكال الحياة ، لديها إنزيمات قادرة على العمل في تلك النقيض. على سبيل المثال ، Thermus aquaticus هي بكتيريا موجودة في الينابيع الساخنة والفتحات الحرارية المائية التي تصل إلى درجات حرارة تتغير فيها معظم البروتينات. بوليميراز Taq هو بوليميراز DNA القابل للحرارة موجود في T. aquaticus ، والذي سمح بتطوير تفاعل البوليميراز المتسلسل (PCR) ، وهي طريقة معملية مستخدمة على نطاق واسع لتكرار الحمض النووي بسرعة. يتطلب تفاعل البوليميراز المتسلسل درجات حرارة عالية لفصل خيوط الحلزون المزدوج للحمض النووي ليتم تكرارها. يظل بوليميراز Taq مستقرا في درجات الحرارة المرتفعة هذه بينما تتحلل معظم الإنزيمات. دورات تفاعل البوليميراز المتسلسل بين درجات الحرارة المرتفعة التي تقسم الحمض النووي إلى خيوط مفردة ودرجات حرارة منخفضة تسمح للبوليميراز ببناء حمض نووي جديد مزدوج الشريطة. 

<h4>العوامل الجزيئية التي تؤثر على نشاط الإنزيم</h4>

بالإضافة إلى نطاقات الأس الهيدروجيني ودرجة الحرارة المحددة ، تعمل بعض الإنزيمات بشكل أفضل في وجود جزيئات أو أيونات أخرى. الإنزيمات المساعدة هي جزيئات حيوية ترتبط بالموقع النشط للإنزيم وتشارك في التحفيز دون أن يستهلكها التفاعل. غالبا ما تنقل الإنزيمات المساعدة الإلكترونات وذرات معينة ومجموعات وظيفية ، وبالتالي تعمل كناقلات وسيطة. تعمل فيتامينات ب كإنزيمات مساعدة للعديد من التفاعلات الكيميائية الحيوية. على سبيل المثال ، الإنزيم المساعد A (coA) ، وهو الشكل النشط لحمض البانتوثنيك ، مطلوب بنسبة 4٪ من جميع إنزيمات الثدييات 4 . غالبا ما تصنف العوامل المساعدة على أنها مواد غير عضوية ، مثل الأيونات ، المطلوبة للوظيفة الأنزيمية. على سبيل المثال ، تتطلب جميع إنزيمات بوليميراز الحمض النووي Mg 2 + أو Mn 2 + لتكرار الحمض النووي بالإضافة إلى استئصال النيوكليوتيدات المدمجة بشكل غير صحيح 5 . 

هناك أيضا جزيئات أخرى ليست ضرورية لعمل الإنزيم ولكنها قادرة على تغيير النشاط الأنزيمي. تسمى المواد التي تزيد من نشاط الإنزيم بالمنشطات ، بينما تسمى المواد الأخرى التي تقلل من نشاط الإنزيم بالمثبطات. ترتبط هذه الجزيئات بالإنزيمات إما في الموقع النشط أو في مواقع أخرى على الإنزيم المعروف باسم المواقع الخيفية. في بعض الأحيان يمكن أن ترتبط هذه الجزيئات بالموقع الدقيق في الموقع النشط كركيزة ، وبالتالي تتنافس مع الركيزة على ربط الإنزيم. يمكن للآخرين ، وخاصة المواد التي ترتبط بالمواقع الخيفية ، تغيير وظيفة الإنزيم دون منع ارتباط الركيزة بالموقع النشط ، وبالتالي فهي غير تنافسية. علاوة على ذلك ، يمكن أن يكون ربط المثبطات قابلا للعكس أو لا رجعة فيه. عندما يكون التفاعل قابلا للانعكاس ، يمكن للإنزيم استئناف وظيفته بمجرد انفصال المثبط. ومع ذلك ، عندما يكون الارتباط لا رجعة فيه ، لا ينفصل المثبط أبدا عن الإنزيم ويصبح الإنزيم تالفا بشكل لا يمكن إصلاحه ويحتاج إلى استبداله. ومع ذلك ، فإن مثبطات الإنزيم مفيدة أيضا. على سبيل المثال ، تم استخدام المثبطات كمضادات حيوية لتثبيط نمو البكتيريا ، وكعلاج كيميائي لتثبيط الانقسام غير المنضبط للخلايا السرطانية 6 . 

<h4>قياس وظيفة الإنزيم</h4>

تتمثل إحدى الطرق التي يستخدمها العلماء لدراسة تأثيرات الظروف المختلفة على وظيفة الإنزيم في تحديد معدل التفاعل ، وهو مدى سرعة تحفيز الإنزيم للتفاعل. لذلك ، يشير معدل التفاعل الأعلى إلى أن الإنزيم يحفز التفاعلات بشكل أكثر كفاءة ، في حين أن المعدل المنخفض يعني أنه يعمل بكفاءة أقل. لتحديد معدل التفاعل ، يتم حساب سرعة التفاعل عن طريق قياس كمية الناتج المصنوع لكل وحدة زمنية. يتم ذلك عن طريق قياس تركيز المنتج بدءا من بداية التفاعل مباشرة عندما يزداد تركيز المنتج خطيا ، حتى يتشبع الإنزيم تماما بالركيزة ويصل التحفيز إلى مستوى ثابت. بمجرد تحديد معدل تفاعل خط الأساس ، يمكن استخدامه كنقطة مرجعية ، أو عنصر تحكم ، عند المقارنة بين مجموعة متنوعة من العلاجات. يمكننا تقييم معدلات التفاعل كمقاييس نسبية أو مطلقة. معدل التفاعل النسبي هو مقياس مقارن يوضح الاختلافات بين حالتين أو أكثر ، مثل العلاجات في تجربة واحدة ، ولكنه لا يعطي قيمة لما يتم قياسه. يعتمد معدل التفاعل المطلق على مقياس كمي لتقدم التفاعل. هناك طريقة سهلة لفهم الفرق بين معدلات التفاعل النسبية والمطلقة وهي التفكير في قياس سرعة السيارة في السباق. ستقارن الطريقة النسبية من خلال تقييم ترتيب السيارات عند خط النهاية ، في حين أن المعدل المطلق سيقيم ويقارن سرعة السيارات الفردية بالأميال في الساعة. 

نظرا لاستخدام الإنزيمات على نطاق واسع ، بدأ الباحثون في البحث عن طرق لإنشاء وتعديل الإنزيمات لتناسب الاحتياجات المحددة ، والمعروفة باسم هندسة البروتين. تسمح تقنية الحمض النووي المؤتلف بتغيير تسلسل الأحماض الأمينية من أجل تغيير شكل الإنزيم أو تقارب الموقع النشط. وقد استخدم هذا لإنشاء اختبارات تشخيصية عالية الحساسية لمختلف الحالات، وكذلك لجهود المعالجة الحيوية وأدوات إدارة النفايات7. 

<h4>المراجع</h4>

<ol class="references">
	<li>Swagerty DL Jr, Walling AD, Klein RM. عدم تحمل اللاكتوز. أنا طبيب فام. 2002 ، المجلد 65 ، 9: 1845-50. </li>
	<li>لومر إم سي ، باركس جي سي ، ساندرسون دينار. مقالة مراجعة: عدم تحمل اللاكتوز في الممارسة السريرية - الأساطير والحقائق. Aliment Pharmacol Ther. 2008 ، المجلد 27 ، 2: 93-103. </li>
	<li>AR ، سالتيل. وجهات نظر جديدة في التسبب الجزيئي وعلاج مرض السكري من النوع 2. خلية. 2001 ، المجلد 104 ، 4: 517-29. </li>
	<li>افعل كينيدي. فيتامينات ب والدماغ: الآليات والجرعة والفعالية - مراجعة. المواد الغذائيه. 2016 ، المجلد 8 ، 2: 68 doi: 10.3390 / nu8020068. </li>
	<li>Vashishtha AK و Wang J و Konigsberg WH. الكتل الثنائية التكافؤ المختلفة تغير حركية ودقة بوليميرات الحمض النووي. J Biol Chem. 2016 ، المجلد 291 ، 40: 20869-20875. </li>
	<li>معرف واتسون ، ستيوارت إم جي ، بلات دي جي. الحركية الدوائية السريرية لمثبطات الإنزيم في العلاج الكيميائي المضاد للميكروبات. كلين فارماكوكينيت. 1988 ، المجلد 15 ، 3: 133-64. </li>
	<li>Ahuja SK ، Ferreira ، GM ، Moreira AR. استخدام الإنزيمات للتطبيقات البيئية. حرجة القس التكنولوجيا الحيوية. 2004 ، المجلدات 2-3 ، 125-54. </li>
</ol>

المحفزات البيولوجية

تقوم جميع الكائنات الحية باستمرار بالعديد من التفاعلات الكيميائية الحيوية للحفاظ على وجودها. تتطلب معظم ردود الفعل هذه ...

Education

JoVE Lab Manual

Biology

علم الأحياء

Cellular Processes

العمليات الخلوية

factors that shape enzyme function

Enzymes are biological catalysts that help living things run biochemical reactions faster. They lower activation energy, which is the energy needed to start a reaction. Enzymes are not used up in the process, so they can keep working again and again. Most enzymes are proteins, although some ribonucleic acid molecules also have catalytic activity.

Each enzyme usually binds only one or a few specific substrates. This selectivity depends on the enzyme’s active site, which fits its substrate like a matching shape. When the substrate binds, the enzyme changes shape slightly and makes the reaction easier. After the products form, the enzyme releases them and returns to its original shape.

Enzyme reactions are often grouped as catabolic or anabolic. Catabolic enzymes break larger molecules into smaller products. Lactase is a catabolic enzyme that splits lactose in dairy products into galactose and glucose. Many people lose most of their lactase by early childhood, which can lead to lactose intolerance. Anabolic enzymes build larger molecules from smaller parts. DNA polymerase joins nucleotides to make DNA, and glycogen synthase links glucose molecules to form glycogen. Insulin helps regulate glycogen synthase, so people with little or no insulin may need treatment to make glycogen normally.

Enzyme activity depends on conditions such as pH and temperature. Many active sites contain acidic or basic amino acids, so changes in pH can alter charge and make substrate binding harder. Pickling uses this idea by lowering pH and slowing microbial enzyme activity. Temperature also matters because each enzyme has an optimal range. Low or moderate shifts may slow the enzyme, but high temperatures can denature it and cause lasting damage. Cooking meat and refrigerating food both reduce harmful microbial activity in this way. Extremophiles live in harsh environments and have enzymes that still work there. Thermus aquaticus is one example, and its Taq polymerase stays stable in the high heat used for PCR, a method that copies DNA by cycling between hot and cooler temperatures.

Some enzymes also need coenzymes or cofactors. Coenzymes are biomolecules that help the reaction and are not consumed. They often carry electrons, atoms, or functional groups, and many B vitamins serve this role. Coenzyme A, the active form of pantothenic acid, is needed by many mammalian enzymes. Cofactors are usually inorganic substances, such as ions. DNA polymerase, for example, requires Mg2+ or Mn2+ for DNA replication and for correcting some mistakes.

Other molecules can change enzyme activity without being required for the reaction. Activators increase activity, while inhibitors decrease it. These molecules may bind at the active site or at allosteric sites, which are different locations on the enzyme. Some inhibitors compete with the substrate for the active site, while others act in a non-competitive way by binding elsewhere. Inhibitor binding can also be reversible or irreversible. Reversible inhibitors can detach and let the enzyme work again, but irreversible inhibitors permanently damage the enzyme. Scientists use enzyme inhibitors as antibiotics and as chemotherapeutic agents to limit cancer cell division.

Scientists measure enzyme function by looking at reaction rate, or how fast product is made. A faster rate means the enzyme is working more efficiently. Reaction velocity is measured by tracking product concentration over time, usually from the start of the reaction until the enzyme becomes saturated with substrate and the rate levels off. Researchers use that baseline as a control when comparing different treatments. Reaction rates can be reported as relative or absolute values. Relative rates compare conditions, while absolute rates give a direct quantitative measure, much like comparing race rankings versus miles per hour.

Because enzymes are so useful, researchers also engineer them for special tasks. Protein engineering uses recombinant DNA technology to change amino acid sequences and adjust enzyme shape or active site binding. This approach has helped create sensitive diagnostic tests, as well as tools for bioremediation and waste management.

Factors That Shape Enzyme Function

photosynthesis

Photosynthesis: Light, Sugars, and Carbon

Photosynthesis turns sunlight into chemical energy in the form of glucose. This process powers most life on Earth by helping autotrophs, or primary producers, make food. The glucose they make can provide quick energy or be stored as starch for later use. Consumers depend on these producers for energy. Photosynthesis happens in many kinds of organisms. Cyanobacteria, some protists such as algae, and plants can all carry out this process. In eukaryotic cells, it takes place in the chloroplast.

cellular respiration

Cellular Energy From Glucose Breakdown

Cellular respiration is the process cells use to release usable energy from biomolecules such as sugars and lipids. Living things need a steady energy supply for growth, repair, movement, defense, and reproduction. Cells use that energy mainly by converting adenosine diphosphate (ADP) to adenosine triphosphate (ATP). Autotrophs and heterotrophs get the molecules for respiration in different ways. Autotrophs, such as plants, algae, and photosynthetic and chemosynthetic bacteria, build...

cell division

Cell Cycle, Mitosis, and Meiosis

Cell division is essential for growth, repair, and reproduction in living organisms. It lets single-celled organisms create a new organism and helps multicellular organisms make new cells for development and for replacing damaged cells. In multicellular species, cell division also makes reproductive cells needed for reproduction. Before a cell divides, it must copy its genetic material and split it into two daughter cells. This process is called the cell cycle. Although the timing can vary...

transpiration

Water Movement in Plants

Water movement in plants depends on transpiration and the vascular system. Plants must move water and dissolved nutrients from the roots to the leaves. They also exchange materials with the environment as part of normal life processes. Vascular plants use bundles of tissues that run from the roots to the tips of the plant. Root hairs absorb water and nutrients, and osmosis moves water into the xylem, the main water-conducting tissue. Water then travels to the tallest parts of the plant and...

enzyme activity

Enzymes are biological catalysts that help living things run biochemical reactions faster. They lower activation energy, which is the energy needed to start a reaction. Enzymes are not used up in the process, so they can keep working again and again. Most enzymes are proteins, although some ribonucleic acid molecules also have catalytic activity. Each enzyme usually binds only one or a few specific substrates. This selectivity depends on the enzyme’s active site, which fits its substrate like...

cellular processes

Explore how pH, temperature, inhibitors, cofactors, and substrates affect enzyme function, plus examples like lactase, Taq polymerase, and PCR.

Factors That Shape Enzyme Function | JoVE K12

SC.912.L.18.11

استعد لتدريس نشاط الإنزيم من خلال هذا الدليل الإرشادي للمدرسين لمدة 2 دقيقة. يغطي خطوات التحضير الأساسية لمختبر Biology على JoVE Lab Manual.

تحضير المدرّس لـ نشاط الإنزيم في Biology - أكثر من 7.1K مشاهدة | JoVE Lab Manual

اتبع إجراءات نشاط الإنزيم خطوة بخطوة في فيديو بروتوكول الطالب هذا لمدة 9 دقيقة. جزء من مجموعة Biology على JoVE Lab Manual.

بروتوكول الطالب لـ نشاط الإنزيم في Biology - أكثر من 34K مشاهدة | JoVE Lab Manual

Macromolecules

Biomolecules
Organisms contain a wide variety of organic molecules with numerous functions which depend on the chemical structures and properties of these ...

Polymers

What are Lipids?

Lipids function as structural components of cellular membranes, in addition to acting as energy reservoirs and signaling molecules. They are thus crucial ...

Structure of Lipids

lipid-derived-compounds-in-the-human-body

Lipid-derived Compounds in the Human Body

Fats and lipids are crucial components in the human body. Some lipid-derived compounds, such as fat-soluble vitamins, eicosanoids, lipoproteins, and ...

Fats as Energy Storage Molecules

Amino acids

Amino acids are the monomers that comprise proteins. Each amino acid has the same fundamental structure, which consists of a central carbon atom, or the ...

Peptide Bonds

A peptide bond covalently attaches amino acids through a dehydration reaction. One amino acid&#39;s carboxyl group and another amino acid&#39;s amino ...

What are Proteins?

Protein and Protein Structures

Protein Organization

Globular Proteins

In organisms, proteins are the most abundant macromolecules. They act as the building blocks of life and play various crucial roles in the body. Proteins ...

Fibrous Proteins

Fibrous proteins are either long and narrow proteins or assemble to form long and thin structures. They contain repetitive units and usually consist of ...

Protein Denaturation

The function of proteins depends on their native three-dimensional structure, which is dictated by the amino acid sequence of the specific protein. ...

Role of Proteins in the Human Body

Proteins are the building block of life. They are also&#160; the most abundant macromolecules with as many diverse roles in the body. They are part of ...

Mechanical Protein Function

Structural Protein Function

Introduction to Carbohydrates

Carbohydrates, proteins, and fats are the primary macronutrients in the human diet. However, carbohydrates are the most favored source of energy in the ...

Chemistry of Carbohydrates

Sugars as Energy Storage Molecules

Nucleic Acids and Nucleotides

Nucleic acids are the most important macromolecules for the continuity of life. They carry the cell&#39;s genetic blueprint and have instructions for its ...

Nucleic Acid Structure

The pentose sugar in DNA is deoxyribose, while in RNA the pentose sugar is ribose. The difference between the sugars is the presence of the hydroxyl group ...

The DNA Helix

Deoxyribonucleic acid, or DNA, is the genetic material responsible for passing traits from generation to generation in all organisms and most viruses. DNA ...

RNA Structure

The basic structure of RNA consists of a string of ribonucleotides attached by phosphodiester bonds. Although most RNA is single-stranded, it can form ...

Types of RNA

Three main types of RNA are involved in protein synthesis: messenger RNA (mRNA), transfer RNA (tRNA), and ribosomal RNA (rRNA). These RNAs perform diverse ...

Noncovalent Attractions in Biomolecules

Describe the basic molecular structures and primary functions of the four major categories of biological macromolecules.

SC.912.L.18.1

Cellulose and Pectic Polysaccharides

&#160;Every plant cell has a cell wall that protects the cell, provides structural support, and gives the cell shape. Cellulose, the main structural ...

Membrane Carbohydrates

The plasma membrane is a dynamic barrier composed of lipids, proteins, and carbohydrates. It is the epicenter of many cellular processes required for cell ...

Describe the important structural characteristics of monosaccharides, disaccharides, and polysaccharides and explain the functions of carbohydrates in living things.

SC.912.L.18.2

Overview of Fatty Acid Metabolism

Lipids also are sources of energy that power cellular processes. Like carbohydrates, lipids are composed of carbon, hydrogen, and oxygen, but these atoms ...

What are Membranes?

A cell&#39;s plasma membrane demarcates the cell&#39;s borders and determines the nature of its interaction with the environment. Cells exclude certain ...

Membrane Fluidity

Membrane fluidity is explained by the fluid mosaic model of the cell membrane, which describes the plasma membrane structure as a mosaic of ...

Fluid Mosaic Model

Scientists identified the plasma membrane in the 1890s and its principal chemical components (lipids and proteins) by 1915. The model for plasma membrane ...

Membrane Lipids

Lipids are an essential component of all biological membranes. The average lipid content in mammalian membranes is 50%, though it can be as low as 20% in ...

Asymmetric Lipid Bilayer

Biological membranes show uneven distribution of different types of lipids in the inner and outer layers, resulting in transverse asymmetric membranes. ...

Lipids as Anchors

In the plasma membrane, the lipids forming the bilayer can also act as an anchor to tether proteins to the membrane. The three main types of lipid anchors ...

The Significance of Membrane Transport

The transport of solutes across the cell membrane is essential for metabolic processes, like maintaining cell size and volume, generating the action ...

Describe the structures of fatty acids, triglycerides, phospholipids, and steroids. Explain the functions of lipids in living organisms. Identify some reactions that fatty acids undergo. Relate the structure and function of cell membranes.

SC.912.L.18.3

Ligand Binding Sites

Cofactors and Coenzymes

Enzymes are proteins made of amino acids. The functional group of each constituent amino acid catalyzes a wide variety of chemical reactions via ionic ...

Introduction to Enzymes

The use of enzymes by humans dates to 7000 BCE. Humans first used enzymes to ferment sugars and produce alcohol without knowing that this was an ...

Enzymes and Activation Energy

The activation energy (or free energy of activation), abbreviated as Ea, is the small amount of energy input necessary for all chemical reactions to ...

Introduction to Enzyme Kinetics

Enzyme kinetics studies the rates of biochemical reactions. Scientists monitor the reaction rates for a particular enzymatic reaction at various substrate ...

Turnover Number and Catalytic Efficiency

The turnover number of an enzyme is the maximum number of substrate molecules it can transform per unit time. Turnover numbers for most enzymes range from ...

Catalytically Perfect Enzymes

The theory of catalytically perfect enzymes was first proposed by W.J. Albery and J. R. Knowles in 1976. These enzymes catalyze biochemical reactions at ...

introduction-to-mechanisms-of-enzyme-catalysis

Introduction to Mechanisms of Enzyme Catalysis

For many years, scientists thought that enzyme-substrate binding took place in a simple &#34;lock-and-key&#34; fashion. This model stated that the enzyme ...

Ligand Binding and Linkage

Cooperative Allosteric Transitions

Ribozymes

Biological Catalysts

All living organisms continuously perform numerous biochemical reactions to sustain their presence. Most of these reactions require ...

Describe the structures of proteins and amino acids. Explain the functions of proteins in living organisms. Identify some reactions that amino acids undergo. Relate the structure and function of enzymes.

Chemiosmosis

Oxidative phosphorylation is a highly efficient process that generates large amounts of adenosine triphosphate (ATP), the basic unit of energy that drives ...

electron-transport-chain-complex-i-and-ii

Electron Transport Chain: Complex I and II

The mitochondrial electron transport chain (ETC) is the main energy generation system in the eukaryotic cells. However, mitochondria also produce ...

electron-transport-chain-complex-iii-and-iv

Electron Transport Chain: Complex III and IV

During the electron transport chain, electrons from NADH and FADH2 are first transferred to complexes I and II, respectively. These two complexes then ...

The Electron Transport Chain

The electron transport chain or oxidative phosphorylation is an exothermic process in which free energy released during electron transfer reactions is ...

the-supercomplexes-in-the-crista-membrane

The Supercomplexes in the Crista Membrane

The mitochondrial cristae membrane is the primary site for the oxidative phosphorylation (OXPHOS) process of energy conversion mediated through ...

ATP Synthase: Structure

ATP synthase or ATPase is among the most conserved proteins found in bacteria, mammals, and plants. This enzyme can catalyze a forward reaction in ...

ATP Synthase: Mechanism

In animals, the mitochondrial F1F0 ATP synthase is the key protein that synthesizes ATP molecules through a complex catalytic mechanism. While the nuclear ...

The ADP/ATP Carrier Protein

ADP/ATP carrier or AAC protein is the most abundant carrier protein in the inner mitochondrial membrane. It transports large quantities of ADP and ATP, ...

ATP Yield

Cellular respiration produces 30 - 32 ATP per glucose molecule. Although most of the ATP results from oxidative phosphorylation and the electron transport ...

Discuss the use of chemiosmotic gradients for ATP production in chloroplasts and mitochondria.

SC.912.L.18.5

Fermentation

Most eukaryotic organisms require oxygen to survive and function adequately. Such organisms produce large amounts of energy during aerobic respiration by ...

biofuels-producing-ethanol-from-cellulosic-material

Biofuels: Producing Ethanol from Cellulosic Material

Source: Laboratories of Margaret Workman and Kimberly Frye - Depaul University
In this experiment, cellulosic material (such as corn stalks, leaves, ...

Discuss the role of anaerobic respiration in living things and in human society.

SC.912.L.18.6

Photosynthesis

Autotrophs

Almost all living organisms on Earth depend on photosynthesis, which is the process that converts sunlight energy into a simple sugar called ...

What is Photosynthesis?

All living organisms on Earth are directly or indirectly dependent on photosynthesis. It is the only biological process that can capture energy from ...

The Anatomy of Chloroplasts

Green algae and plants, including green stems and unripe fruit, harbor specialized organelles called chloroplasts to carry out photosynthesis. They ...

Photosystems

Photosystems are multiprotein complexes that form the functional units of photosynthesis in plants, algae, and cyanobacteria. They are found embedded in ...

The Photochemical Reaction Center

Reaction centers are pigment-protein complexes that initiate energy conversion from photons to chemical entities. Therefore, photochemical reaction center ...

The Antenna Complex

Plants and other photosynthetic organisms comprise pigments capable of absorption of direct sunlight. These pigments are present in the reaction center - ...

the-z-scheme-of-electron-transport-in-photosynthesis

The Z-Scheme of Electron Transport in Photosynthesis

The light reactions of photosynthesis assume a linear flow of electrons from water to NADP+. During this process, light energy drives the splitting of ...

The Calvin Benson Cycle

Ribulose 1,5- bisphosphate carboxylase/oxygenase (RuBisCo) is a critical enzyme that catalyzes carbon dioxide assimilation during photosynthesis. However, ...

Identify the reactants, products, and basic functions of photosynthesis.

SC.912.L.18.7

Introduction to Cellular Respiration

Organisms harvest energy from food, but this energy cannot be directly used by cells. Cells convert the energy stored in nutrients into a more usable ...

What is Glycolysis?

Overview
Cells make energy by breaking down macromolecules. Cellular respiration is the biochemical process that converts &#34;food energy&#34; (from the ...

Glycolysis: Preparatory Phase

In cellular metabolism (the complete breakdown of glucose to extract energy),&#160; glycolysis is the first step. Glycolysis takes place in the cytoplasm ...

Glycolysis: Pay-off Phase

So far, glycolysis has cost the cell two ATP molecules and produced two small, three-carbon sugar molecules. These molecules will proceed through the ...

Fates of Pyruvate

Pyruvate is the end product of glycolysis, where glucose is oxidized to pyruvate, simultaneously reducing NAD+ to NADH. Two molecules of ATP are also ...

Role of Reduced Coenzymes NADH and FADH&#8322;

The energy released from the breakdown of the chemical bonds within nutrients can be stored either through the reduction of electron carriers or in the ...

The Citric Acid Cycle

The citric acid cycle, also known as the Krebs cycle or TCA cycle, consists of several energy-generating reactions that yield one ATP molecule, three NADH ...

The Citric Acid Cycle: Overview

In aerobic organisms, the citric acid cycle is the second stage of cellular respiration wherein molecules derived from the breakdown of carbohydrates, ...

The Citric Acid Cycle: Output

The citric acid cycle is termed an amphibolic pathway as it operates both anabolically and catabolically. The cyclic reactions balance the flux of the ...

Products of the Citric Acid Cycle

The cells of most organisms&#8212;including plants and animals&#8212;obtain usable energy through aerobic respiration, the oxygen-requiring version of ...

Identify the reactants, products, and basic functions of aerobic and anaerobic cellular respiration.

SC.912.L.18.8

A. All living things are composed of four basic categories of macromolecules and share the same basic needs for life.

B. Living organisms acquire the energy they need for life processes through various metabolic pathways (primarily photosynthesis and cellular respiration).

C. Chemical reactions in living things follow basic rules of chemistry and are usually regulated by enzymes.

D. The unique chemical properties of carbon and water make life on Earth possible.

Factors That Shape Enzyme Function

Description

Transcript

More videos by Standards