Method Article

تشكيل الهياكل الجزيئية البيولوجية أمرت قبل التجميع الذاتي من الببتيدات قصير

DOI:

10.3791/50946

⸱

November 21st, 2013

 , 
1Institute of Chemistry and The Center for Nanoscience and Nanotechnology, The Hebrew University of Jerusalem

In This Article

Summary

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

وتصف هذه الورقة تشكيل الهياكل القائمة على الببتيد أمر غاية قبل عملية عفوية من التجميع الذاتي. يستخدم الأسلوب الببتيدات المتاحة تجاريا ومعدات المختبرات المشتركة. ويمكن تطبيق هذه التقنية لمجموعة كبيرة ومتنوعة من الببتيدات وربما يؤدي إلى اكتشاف تجمعات القائم على الببتيد الجديدة.

Abstract

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

في الطبيعة، ويتم تشكيل هياكل وظيفية معقدة من التجميع الذاتي للجزيئات الحيوية تحت ظروف معتدلة. وفهم القوى التي تتحكم التجميع الذاتي ومحاكاة هذه العملية في المختبر تحقيق تقدم كبير في مجالات العلوم والتكنولوجيا النانوية المواد. بين اللبنات البيولوجية المتاحة، الببتيدات لديها العديد من المزايا كما يقدم تنوع كبير، والتوليف في نطاق واسع واضح ومباشر، ويمكن بسهولة أن يتم تعديل مع الكيانات البيولوجية والكيماوية 1،2. عدة أصناف من الببتيدات تصميم مثل الببتيدات الحلقية، الببتيدات مزدوج الألفة والببتيد تقارن تجميع الذاتي في هياكل أمر في الحل. dipeptides Homoaromatic، هي فئة من الببتيدات الذاتي تجميعها القصيرة التي تحتوي على جميع المعلومات الجزيئية اللازمة لتشكيل هياكل أمر مثل الأنابيب النانوية، ومجالات الألياف 3-8. مجموعة كبيرة متنوعة من هذه الببتيدات غير متاحة تجاريا.

الطبقة = "jove_content"> تعرض هذه الورقة إجراء من شأنه أن يؤدي إلى تشكيل هياكل أمر بها التجميع الذاتي من الببتيدات homoaromatic. البروتوكول يتطلب سوى الكواشف التجارية والمعدات المختبرية الأساسية. بالإضافة إلى ذلك، يصف الورقة بعض الطرق المتاحة لتوصيف المجالس القائم على الببتيد. وتشمل هذه الأساليب والإلكترون المجهري القوة الذرية وفورييه، تحويل الأشعة تحت الحمراء الطيفي (FT-IR). علاوة على ذلك، يوضح المخطوط المزج بين الببتيدات (coassembly) وتشكيل "الخرز على سلسلة" مثل هيكل من قبل هذه العملية. 9 البروتوكولات المعروضة هنا يمكن تكييفها لفئات أخرى من الببتيدات أو اللبنات البيولوجية ويحتمل أن تؤدي إلى اكتشاف الهياكل القائمة على الببتيد جديدة وتحسين السيطرة على جمعيتهم.

Introduction

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

أشكال الطبيعة أمر وظيفية الهياكل من خلال عملية التجميع الذاتي الجزيئي البيولوجي. فهم القوى التي تحكم هذه العملية العفوية قد يؤدي إلى القدرة على تقليد التجميع الذاتي في المختبر، وبالتالي إلى تقدم كبير في مجال علوم المواد 10،11. الببتيدات، تحديدا، على وعود كبيرة باعتبارها اللبنة الجزيئية البيولوجية، نظرا لأنها تقدم التنوع الهيكلي كبيرة، وسهولة التركيب الكيميائي، ويمكن بسهولة بين functionalized مع الكيانات البيولوجية والكيماوية. كان رائدا في مجال الببتيد التجميع الذاتي من قبل الغادري وزملائه، الذين تظاهروا على التجميع الذاتي من الأنابيب النانومترية الببتيد بواسطة الببتيدات دوري بالتناوب مع D-L والأحماض الأمينية 12. وتشمل النهج الناجحة الأخرى في تصميم المجالس الببتيد الببتيد خطي bolaamphiphile 5، amphiphiles (ا ف ب) 6،-التكميلية النفس الببتيدات الأيونية nonconjugated 13، الببتيدات مثل بالسطح 4،14، وdiblock copolypeptides 15.

نهج أكثر حداثة ينطوي على التجميع الذاتي من الببتيدات العطرية قصيرة، ووصف dipeptides homoaromatic. تشمل هذه الببتيدات اثنين فقط من الأحماض الأمينية العطرية مع الطبيعة (مثل الفنيل ألانين-الفنيل ألانين، ثالثي بوتيل بيكربونات (مجلس المفوضين) الفنيل ألانين-الفنيل ألانين) 7،8،16-21. الهياكل التي شكلتها هذه الببتيدات homoaromatic تشمل الهياكل الأنبوبية، الكرات، والجمعيات مثل ورقة والألياف 6،8،15،21-32. الألياف في بعض الحالات تولد شبكة ليفية يمكن أن ينتج هيدروجيل 33-37. وقد تم استغلال هذه التجميعات لتطبيقات biosensing، تسليم المخدرات، والإلكترونيات الجزيئية، الخ. 38-45

وتصف هذه الورقة الخطوات التجريبية اللازمة لبدء عفوية التجميع الذاتي من الببتيدات homoaromatic. بالإضافة إلى ذلك، فإنه يعرض عملية الببتيد coassembly. هذه العملية تنطوي على التجميع الذاتي من أكثر من نوع واحد من الببتيدمونومر.

يتضمن مظاهرة لدينا coassembly اثنين من الببتيدات المتاحة تجاريا: الببتيد diphenylalanine (NH-2-الفنيل ألانين الفنيل ألانين-COOH) ولها بوك المحمية التماثلية (مجلس المفوضين-الفنيل ألانين-الفنيل ألانين-OH). كل من الببتيدات تجميع الذاتي في هيكل supermolecular: أشكال diphenylalanine الببتيد المجالس أنبوبي بوك و-الفنيل ألانين-الفنيل ألانين-OH الببتيد ذاتيا في المجالات أو ألياف إما اعتمادا على المذيبات 7،17،46. نحن المخلوطة الببتيدات اثنين في نسب معينة، وتميزت المجالس أسفرت بواسطة المجهر الإلكتروني، وقوة المجهر FT-IR الطيفي. أظهرت أساليب تشكيل الهيكل القائم على الببتيد التي تتألف من عناصر كروية يبلغ قطرها عدة ميكرون (1-4 ميكرون) التي ترتبط بها الجمعيات ممدود يبلغ قطرها بضع مئات من نانومتر (~ 300-800 نانومتر) . المجالس تشبه سلاسل من الخرز في التشكل، ويبدو أن هياكل كروية إلى أن الخيوط علىالمجالس ممدود. وبالتالي فإننا وصف هذه المجالس "القلائد الجزيئية البيولوجية". في "القلائد الجزيئية البيولوجية" قد تكون بمثابة مادة بيولوجية جديدة، كعامل تسليم المخدرات أو سقالة للتطبيقات الإلكترونية. وعلاوة على ذلك، فإن الإجراء الذي يؤدي إلى التجميع الذاتي من الببتيدات يمكن استخدامها مع الفئات الأخرى من الببتيدات والجزيئات الحيوية. فإنه قد يؤدي إلى فهم أفضل للقوات المشاركة في التجميع الذاتي وتشكيل هياكل جديدة أمر.

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Protocol

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

1. التجميع الذاتي للHomoaromatic Dipeptides

  1. تزن الببتيد المطلوب في شكل مجفف بالتجميد لها (على سبيل المثال NH-2-الفنيل ألانين الفنيل ألانين-OH، بوك، الفنيل ألانين-الفنيل ألانين-COOH) وإعداد محلول المخزون عن طريق إذابة الببتيد في 1،1،1،3،3،3-hexafluoro -2-بروبانول (HFP) إلى التركيز المناسب (على سبيل المثال 100 ملغ / مل لNH-2-الفنيل ألانين الفنيل ألانين-OH-الفنيل ألانين وبوك-الفنيل ألانين-COOH) 7،17،46.
  2. مزيج الحل باستخدام الدوامة ومكان على مقاعد البدلاء حتى يذوب تماما والببتيد الحل يبدو واضحا (بضع دقائق).
  3. تمييع الحل الأسهم الببتيد، مع مذيب مناسب، إلى التركيز المناسب (على سبيل المثال 2 ملغ / مل من NH-2-الفنيل ألانين الفنيل ألانين-OH في الماء المقطر الثلاثي (TDW) لتشكيل الأنابيب النانوية؛ عن طريق إضافة 2 ميكرولتر من الببتيد الحل الأسهم إلى 98 ميكرولتر TDW، 5 ملغ / مل من الفنيل ألانين بوك--الفنيل ألانين-COOH في الايثانول لتشكيل هياكل كروية).
  4. إبقاء الحل في RT لمدة 24ساعة.
  5. من أجل تجنب أي preaggregation، وإعداد الحلول الأسهم الطازجة لكل تجربة.

2. Coassembly من اثنين Homoaromatic Dipeptides

  1. يعد حل 50٪ من الإيثانول عن طريق خلط كميات متساوية من TDW والايثانول المطلقة. استخدام دوامة خلط الحلين.
  2. تزن 2 ملغ من الببتيد NH-2-الفنيل ألانين الفنيل ألانين-OH و 1 ملغ من الببتيد بوك-الفنيل ألانين-الفنيل ألانين-OH. حل كل الببتيد في HFP إلى تركيز 100 ملغ / مل.
  3. مزيج من الببتيدات حلول الأسهم باستخدام الدوامة ووضعها على مقاعد البدلاء حتى تذوب تماما الببتيدات والحلول تبدو واضحة.
  4. المزج بين الببتيدات الحلول الأسهم إلى النسبة المطلوبة. في هذه التجربة المحددة مزيج 10 ميكرولتر من الببتيد NH-2-الفنيل ألانين الفنيل ألانين-OH مع 6 ميكرولتر من الببتيد بوك-الفنيل ألانين-الفنيل ألانين-OH (إلى نسبة النهائية لل05:03 على التوالي). ويرجع ذلك إلى ارتفاع معدل التذبذب في المذيبات HFP، فمن المستحسن لإعداد كمية كبيرة من هذا المحلول (في مرجةشارع 10 ميكرولتر).
  5. استخدام دوامة لخلط الببتيدات المخلوطة محلول المخزون.
  6. تمييع الحل الأسهم الببتيدات المخلوطة مع 50٪ من الإيثانول إلى التركيز النهائي المطلوب. في هذه التجربة محددة، من أجل الحصول على تركيز النهائي من 5 ملغ / مل لNH-2-الفنيل ألانين الفنيل ألانين-OH و 3 ملغ / مل لمدة بوك-الفنيل ألانين-الفنيل ألانين-OH على التوالي، إضافة 8 ميكرولتر من الببتيدات الممزوجة محلول المخزون إلى 92 ميكرولتر من الحل الايثانول 50٪. استخدام ماصة إلى المزيج بلطف الحل.
  7. إبقاء الحل في RT لمدة 24 ساعة.
  8. تجدر الإشارة إلى أنه نظرا لطبيعة شديدة التقلب من المذيب، والتجارب حساسة للتغيرات صغيرة في تركيز الببتيد. وبالتالي، ينبغي إعداد الحلول الأسهم الطازجة لكل تجربة.

3. توصيف هياكل تجميعها الذاتي عن طريق المجهر الإلكتروني (SEM)

  1. بعد 24 ساعة من الحضانة، وتطبيق قطرة 10 ميكرولتر من الحل الببتيدات على كوف الزجاجص زلة والجاف في RT.
  2. معطف العينة على الزجاج بطبقة رقيقة من الذهب (بضعة نانومتر) باستخدام المغطي تفل عن 90 ثانية.
  3. الصورة المجالس باستخدام SEM تعمل على 10-20 كيلو فولت.

4. توصيف هياكل تجميعها الذاتي عن طريق نقل المجهر الإلكتروني (TEM)

  1. وضع قطرة 10 ميكرولتر من الحل الببتيدات على شبكة النحاس و200 شبكة مغطاة الكربون واستقرت من قبل الدعم فيلم البوليمر.
  2. بعد 1 دقيقة إزالة السوائل الزائدة باستخدام ورق الترشيح.
  3. تحضير محلول من 2٪ خلات اليورانيل في TDW. تحديد الحل باستخدام وحدة مرشح 0.22 ميكرون.
  4. وصمة عار على عينة (تلطيخ السلبية)، ضع قطرة من 10 ميكرولتر حل اليورانيل خلات على الشبكة.
  5. بعد 30 ثانية إزالة السوائل الزائدة باستخدام ورق الترشيح. تجدر الإشارة إلى أنه على الرغم من تلطيخ السلبية يحسن النقيض من الصور، فإنه ليس من الضروري في كل الحالات.
  6. صورة العينة على اله الشبكة بواسطة TEM تعمل على 120 كيلو فولت.

5. توصيف ثلاثي الأبعاد للجمعيات بواسطة الميكروسكوب القوة الذرية (AFM)

  1. إعداد عينة للتحليل فؤاد باستخدام الإجراء الموضح في الفقرة 3.1.
  2. تحليل العينة على الزجاج باستخدام أداة فؤاد العمل في وضع AC. استخدام السيليكون الكابولي مع ربيع دائم من 3 نيوتن / متر وتردد الرنين من 75 كيلو هرتز.
  3. تبدأ من خلال مسح مساحة واسعة من الشبكة، من أجل العثور على هيكل المرجوة. ثم التركيز على منطقة صغيرة محددة ومسحها ضوئيا (كان حجم 2.5 ميكرون مسح × 2.5 ميكرون للصورة المضمنة في هذه المخطوطة).

6. توصيف هيكل الثانوي بواسطة FT-IR

  1. تطبيق قطرة 30 ميكرولتر من الحل الببتيدات إلى نافذة الكاف 2.
  2. يسمح الحل لتجف في RT.
  3. امتزاز الماء في الطيف تحت الحمراء هي في 1،650 سم -1.هذا هو الذروة في وسط أميد أنا عصابة من السندات الببتيد. وإنما هو أيضا ذروة نموذجية لهياكل α حلزونية من الببتيدات والبروتينات 47. من أجل التغلب على هذه المشكلة وتجنب إشارة من الماء، يجب إجراء تبادل الهيدروجين إلى الديوتيريوم. وضع قطرة من أكسيد الديوتيريوم (D 2 O) على عينة الببتيد المجففة. ينبغي أن يكون انخفاض كبير بما يكفي لتغطية تماما إيداع الببتيد على النافذة.
  4. السماح للعينة لتجف تحت فراغ.
  5. كرر الخطوات من 6.3 و 6.4 2X لضمان أقصى قدر من تبادل الهيدروجين إلى الديوتيريوم. حفظ العينة تحت فراغ حتى تحليله.
  6. تسجيل أطياف FT-IR باستخدام كبريتات triglycine بالديوتيريوم (DTGS) كاشف. يشمل نظام FT-IR مولد الغاز تطهير، وذلك لمنع الرطوبة في محيط العينة. للحصول على عينات من الببتيدات القصير، فمن الأفضل أن تفحص العينة 2،000 x في القرار من 4 سم -1. يمكن تحديد الحد الأدنى من القيم النفاذية من قبل مازودت ftware مع الصك.

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Results

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

وتصف هذه الورقة طريقة لتشكيل هياكل أمر في مقياس النانو وميكرومتر من التجميع الذاتي من الببتيدات. من أجل إثبات هذه العملية بسيطة نقدم وتميز coassembly اثنين من الببتيدات العطرية بسيطة (الشكل 1). واحد من الببتيدات هي NH-2-الفنيل ألانين الفنيل ألانين-OH (diphenylalanine) الببتيد، والتي يمكن تجميع الذاتي في محلول مائي في الهياكل الأنبوبية جوفاء ذات أبعاد نانومترية 7. الببتيد الآخر هو التماثلية لها بوك المحمية، بوك، الفنيل ألانين-الفنيل ألانين-OH....

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Discussion

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

باختصار، يوضح هذه الورقة سهولة في المجالس التي القائم على الببتيد يمكن تشكيلها في المختبر. وتنطوي العملية على الببتيدات والمذيبات المتاحة تجاريا، ويحدث عفويا في ظل الظروف المحيطة، على إضافة المذيبات القطبية إلى أنبوب الاختبار. لا بد من استخدام HFP كمذيب من الببتيدات، وذلك بسبب ذوبان منخفضة من الببتيدات في المذيبات العضوية الأخرى. بالإضافة إلى ذلك، ويرجع ذلك إلى ارتفاع معدل التذبذب في HFP فمن الضروري إعداد محلول المخزون الطازجة لكل تجربة. وعلاوة على ذلك، يجب أن يكون حجم مح...

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Disclosures

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

يعلن الكتاب أنه ليس لديهم مصالح مالية المتنافسة.

Acknowledgements

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

وأيد هذا العمل من قبل ماري كوري الدولية إعادة الإدماج غرانت والمؤسسة الألمانية لإسرائيل. نحن نعترف السيد يائير Razvag لتحليل فؤاد.

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Materials

List of materials used in this article
NameCompanyCatalog NumberComments
NH2< / sub>-Phe-Phe-OHBachemG-2925.0001
Boc-Phe-Phe-OHBachemA-3205.0005
1،1،1،3،3،3-hexafluoro-2-propanolSigma-Aldrich52512-100ML
الإيثانول المطلق (المجفف) AR معقمBio-Lab Ltd.52555المزج مع TDW لتحضير محلول 50٪
أسيتات اليورانيلسيجما ألدريتش73943للتلوين السلبي. من الممكن العمل بدونها.
زلة غطاء زجاجيمختبر مارينفيلد الأواني الزجاجية110590
شبكات TEMعلوم المجهر الإلكترونيFCF200-Cu-50Formvar / Carbon 200 شبكة ، ورق
ترشيح كميCu Whatman1001055
أكسيد الديوتيريوم (D2< / sub>O)Sigma-Aldrich151882-100G99.9 ذرة٪ D
CaF 2< / sub> نافذةبايك تكنولوجيز160-1212نافذة 25 مم × 2 مم. لقياسات FT-IR نصائح
AFMأدوات NanoScienceCFMRAspire ، وحدات تصفية سلسلة CFMR-25
MilliporeSLGV033RSMillex-GV ، 0.22 & م ، PVDF ، 33 مم ، جاما معقم
SEMFEIQuanta 200 ESEM
TEMFEITecnai T12 G2 Spirit
AFMJPK InstrumentsA JPK NanoWizard3
FT-IRThermo Fisher ScientificNicolet 6700 مطياف الذهب المتقدم
FT-IR تطهيرباركرBALSTON FT-IR مولد غاز التطهير موديل 75-52
برنامج OMNIC (Nicolet)شركة Thermo NicoletCorporation لتحليل أطياف FT-IR
خلاط دوامةWisd معداتViseMix VM
WeightMettler ToledoNewClassic MS
Sputter CoaterPolaronSC7640 Sputter Coater
مجسات مختبر

References

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,
  1. Rajagopal, K., Schneider, J. P. Self-assembling peptides and proteins for nanotechnological applications. Curr. Opin. Struc. Biol. 14, 480-486 (2004).
  2. Ulijn, R. V., Smith, A. M. Designing peptide based nanomaterials. Chem. Soc. Rev. 37, 664-675 (2008).
  3. Bong, D. T., Clark, T. D., Granja, J. R., Ghadiri, M. R. Self-assembling organic nanotubes. Angew. Chem. Int. Ed. 40, 988-1011 (2001).
  4. Vauthey, S., Santoso, S., Gong, H. Y., Watson, N., Zhang, S. G. Molecular self-assembly of surfactant-like peptides to form nanotubes and nanovesicles. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99, 5355-5360 (2002).
  5. Matsui, H., Gologan, B. Crystalline glycylglycine bolaamphiphile tubules and their pH-sensitive structural transformation. J. Phys. Chem. B. 104, 3383-3386 (2000).
  6. Hartgerink, J. D., Beniash, E., Stupp, S. I. Self-assembly and mineralization of peptide-amphiphile nanofibers. Science. 294, 1684-1688 (2001).
  7. Reches, M., Gazit, E. Casting metal nanowires within discrete self-assembled peptide nanotubes. Science. 300, 625-627 (2003).
  8. Reches, M., Gazit, E. Molecular self-assembly of peptide nanostructures: mechanism of association and potential uses. Curr. Nanosci. 2, 105-111 (2006).
  9. Yuran, S., Razvag, Y., Reches, M. Coassembly of Aromatic Dipeptides into Biomolecular Necklaces. ACS Nano. 6, 9559-9566 (2012).
  10. Zhang, S. G. Emerging biological materials through molecular self-assembly. Biotechnol. Adv. 20, 321-339 (2002).
  11. Zhang, S. G. Fabrication of novel biomaterials through molecular self-assembly. Nat. Biotechnol. 21, 1171-1178 (2003).
  12. Hartgerink, J. D., Granja, J. R., Milligan, R. A., Ghadiri, M. R. Self-assembling peptide nanotubes. J. Am. Chem. Soc. 118, 43-50 (1996).
  13. Holmes, T. C., et al. Extensive neurite outgrowth and active synapse formation on self-assembling peptide scaffolds. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97, 6728-6733 (2000).
  14. Santoso, S., Hwang, W., Hartman, H., Zhang, S. G. Self-assembly of surfactant-like peptides with variable glycine tails to form nanotubes and nanovesicles. Nano Lett. 2, 687-691 (2002).
  15. Bellomo, E. G., Wyrsta, M. D., Pakstis, L., Pochan, D. J., Deming, T. J. Stimuli-responsive polypeptide vesicles by conformation-specific assembly. Nat. Mater. 3, 244-248 (2004).
  16. Reches, M., Gazit, E. Formation of closed-cage nanostructures by self-assembly of aromatic dipeptides. Nano Lett. 4, 581-585 (2004).
  17. Reches, M., Gazit, E. Self-assembly of peptide nanotubes and amyloid-like structures by charged-termini-capped diphenylalanine peptide analogues. Isr. J. Chem. 45, 363-371 (2005).
  18. Park, J., Kahng, B., Kamm, R. D., Hwang, W. Atomistic simulation approach to a continuum description of self-assembled beta-sheet filaments. Biophys. J. 90, 2510-2524 (2006).
  19. Yan, X., et al. Reversible transitions between peptide nanotubes and vesicle-like structures including theoretical modeling studies. ChemEur. J. 14, 5974-5980 (2008).
  20. Yan, X., et al. Transition of cationic dipeptide nanotubes into vesicles and oligonucleotide delivery. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2431-2434 (2007).
  21. Burkoth, T. S., et al. Structure of the beta-amyloid (10-35) fibril. J. Am. Chem. Soc. 122 (10-35), 7883-7889 (2000).
  22. Aggeli, A., et al. Hierarchical self-assembly of chiral rod-like molecules as a model for peptide beta-sheet tapes, ribbons, fibrils, and fibers. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98, 11857-11862 (2001).
  23. Hamley, I. W. Peptide fibrillization. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 8128-8147 (2007).
  24. Maji, S. K., Haldar, D., Drew, M. G. B., Banerjee, A., Das, A. K. Self-assembly of beta-turn forming synthetic tripeptides into supramolecular beta-sheets and amyloid-like fibrils in the solid state. Tetrahedron. 60, 3251-3259 (2004).
  25. Jahn, T. R., Parker, M. J., Homans, S. W., Radford, S. E. Amyloid formation under physiological conditions proceeds via a native-like folding intermediate. Nat. Struct. Mol. Biol. 13, 195-201 (2006).
  26. Shimada, T., Sakamoto, N., Motokawa, R., Koizumi, S., Tirrell, M. Self-assembly process of peptide amphiphile worm-like micelles. J. Phys. Chem. B. 116, 240-243 (2012).
  27. Sedman, V. L., et al. Surface-templated fibril growth of peptide fragments from the shaft domain of the adenovirus fibre protein. Protein Pept. Lett. 18, 268-274 (2011).
  28. Choi, S. -j, et al. Differential self-assembly behaviors of cyclic and linear peptides. Biomacromolecules. 13, 1991-1995 (2012).
  29. Ghosh, S., Reches, M., Gazit, E., Verma, S. Bioinspired design of nanocages by self-assembling triskelion peptide elements. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2002-2004 (2007).
  30. Li, L. C., et al. Self-assembling nanotubes consisting of rigid cyclic gamma-peptides. Adv. Funct. Mater. 22, 3051-3056 (2012).
  31. Krysmann, M. J., et al. Self-assembly of peptide nanotubes in an organic solvent. Langmuir. 24, 8158-8162 (2008).
  32. Segman-Magidovich, S., et al. Sheet-like assemblies of charged amphiphilic alpha/beta-peptides at the air-water interface. ChemEur. J. 17, 14857-14866 (2011).
  33. Jayawarna, V., et al. Nanostructured hydrogels for three-dimensional cell culture through self-assembly of fluorenylmethoxycarbonyl-dipeptides. Adv. Mater. 18, 611-614 (2006).
  34. Mahler, A., Reches, M., Rechter, M., Cohen, S., Gazit, E. Rigid, self-assembled hydrogel composed of a modified aromatic dipeptide. Adv. Mater. 18, 1365-1368 (2006).
  35. Ryan, D. M., Doran, T. M., Anderson, S. B., Nilsson, B. L. Effect of C-terminal modification on the self-assembly and hydrogelation of fluorinated Fmoc-Phe derivatives. Langmuir. 27, 4029-4039 (2011).
  36. Jung, J. P., Gasiorowski, J. Z., Collier, J. H. Fibrillar peptide gels in biotechnology and biomedicine. Biopolymers. 94, 49-59 (2010).
  37. Xing, B. G., et al. Hydrophobic interaction and hydrogen bonding cooperatively confer a vancomycin hydrogel: A potential candidate for biomaterials. J. Am. Chem. Soc. 124, 14846-14847 (2002).
  38. Gore, T., Dori, Y., Talmon, Y., Tirrell, M., Bianco-Peled, H. Self-assembly of model collagen peptide amphiphiles. Langmuir. 17, 5352-5360 (2001).
  39. Ashkenasy, N., Horne, W. S., Ghadiri, M. R. Design of self-assembling peptide nanotubes with delocalized electronic states. Small. 2, 99-102 (2006).
  40. Mizrahi, M., Zakrassov, A., Lerner-Yardeni, J., Ashkenasy, N. Charge transport in vertically aligned, self-assembled peptide nanotube junctions. Nanoscale. 4, 518-524 (2012).
  41. Ryu, J., Lim, S. Y., Park, C. B. Photoluminescent peptide nanotubles. Adv. Mater. 21, 1577-1581 (2009).
  42. Ryu, J., Kim, S. -W., Kang, K., Park, C. B. Synthesis of diphenylalanine/cobalt oxide hybrid nanowires and their application to energy storage. ACS Nano. 4, 159-164 (2010).
  43. Yan, X., Zhu, P., Li, J. Self-assembly and application of diphenylalanine-based nanostructures. Chem. Soc. Rev. 39, 1877-1890 (2010).
  44. Amdursky, N., et al. Blue luminescence based on quantum confinement at peptide nanotubes. Nano Lett. 9, 3111-3115 (2009).
  45. Maity, S., Jana, P., Maity, S. K., Haldar, D. Mesoporous vesicles from supramolecular helical peptide as drug carrier. Soft Matter. 7, 10174-10181 (2011).
  46. Adler-Abramovich, L., et al. Self-assembled organic nanostructures with metallic-like stiffness. Angew. Chem. Int. Ed. 49, 9939-9942 (2010).
  47. Pelton, J. T., McLean, L. R. Spectroscopic methods for analysis of protein secondary structure. Anal. Biochem. 277, 167-176 (2000).
  48. Haris, P. I., Chapman, D. The conformational analysis of peptides using fourier-transform IR spectroscopy. Biopolymers. 37, 251-263 (1995).

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Reprints and Permissions

Request permission to reuse the text or figures of this JoVE article

Request Permission

Tags

Peptide Self assemblyHomoaromatic DipeptidesBiomolecular NecklacesElectron MicroscopyAtomic Force MicroscopyFourier Transform Infrared SpectroscopyPeptide CoassemblyStock Solution PreparationEthanol Induced AssemblyGold Sputter Coating

Related Articles