更正：来自冷冻研磨哺乳动物细胞的蛋白质复合物亲和捕获

2017年1月20日

本文内容

摘要

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

已对以下文章做出更正：从冷冻研磨的哺乳动物细胞中进行蛋白质复合物亲和捕获。参考文献部分已更新。

摘要

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

已对以下文章做出更正：从冷冻研磨的哺乳动物细胞中进行蛋白质复合物亲和捕获。参考文献部分已从：

  1. Cristea, I. M. & Chait, B. T. 用于蛋白质复合物免疫纯化的磁珠偶联方法。Cold Spring Harbor Protocols. 2011 (5) (2011)。
  2. Rosenberg, I. M. 电泳技术。蛋白质分析与纯化。 (4), 63–117 (2005)。
  3. Ornstein, L. 盘状电泳。I. 背景与理论。Ann N Y Acad Sci. 121 (A2), 321–349 (1964)。
  4. Davis, B. J. 盘状电泳。II. 方法及其在人血清蛋白中的应用。Ann N Y Acad Sci. 121, 404–427 (1964)。
  5. Laemmli, U. K. 噬菌体T4头部组装过程中结构蛋白的裂解。Nature. 227 (5259), 680–685 (1970)。
  6. Shevchenko, A., Tomas, H., Havlis, J., Olsen, J. V. & Mann, M. 凝胶内消化用于蛋白质及蛋白质组的质谱表征。Nature protocols. 1 (6), 2856–2860 (2006)。
  7. DeGrasse, J. A., Kalkum, M., Krutchinsky, A.N., Padovan, J. C. & Zhang, W. MALDI样品制备。 rockefeller.edu 网站 <http://prowl.rockefeller.edu/protocols/in-gel-digestion.html> (2006)。
  8. Lubas, M., Christensen, M. S., 等。相互作用谱分析鉴定出人类细胞核外切体靶向复合物。Mol Cell. 43 (4), 624–637 (2011)。
  9. Tackett, A. J., DeGrasse, J. A., Sekedat, M. D., Oeffinger, M., Rout, M. P. & Chait, B. T. I-DIRT：一种区分特异性和非特异性蛋白质相互作用的通用方法。J Proteome Res. 4 (5), 1752–1756 (2005)。
  10. Wang, X. & Huang, L. 利用定量质谱技术鉴定蛋白质复合物的动态相互作用因子。Mol Cell Proteomics. 7 (1), 46–57 (2008)。
  11. Trinkle-Mulcahy, L., Boulon, S., 等。利用定量质谱和珠粒蛋白质组鉴定特定蛋白质相互作用伙伴。J Cell Biol. 183 (2), 223–239 (2008)。
  12. Boulon, S., Ahmad, Y., 等。建立蛋白质频率文库及其在可靠鉴定特定蛋白质相互作用伙伴中的应用。Mol Cell Proteomics. 9 (5), 861–879 (2010)。
  13. Armean, I. M., Lilley, K. S. & Trotter, M. W. B. 常用计算方法评估无标记亲和纯化-质谱（AP-MS）实验获得的多蛋白复合物。Mol Cell Proteomics. 12 (1), 1–13 (2013)。
  14. Mellacheruvu, D., Wright, Z., 等。CRAPome：亲和纯化-质谱数据的污染物数据库。Nat Methods. (2013)。
  15. Cheeseman, I. M. & Desai, A. 一种结合方法用于后生动物中蛋白质复合物的定位和串联亲和纯化。Sci. STKE 2005 (266), pl1 (2005)。
  16. Goldberg, S. 细胞破碎和组织匀浆的机械/物理方法。Methods in Molecular Biology. 424 (第1章), 3–22 (2008)。
  17. Grabski, A. C. 蛋白质纯化用生物提取物制备的进展。Methods in Enzymology. 463 (C), 285–303 (2009)。
  18. Dhabaria, A., Cifani, P., Reed, C., Steen, H. & Kentsis, A. 一种高效细胞提取系统用于生物蛋白质组学。J Proteome Res. 14 (8), 3403–3408 (2015)。
  19. Glatter, T., Ahrné, E. & Schmidt, A. 不同样品制备方案的比较揭示了革兰氏阴性菌和人类细胞中裂解缓冲液特异性的提取偏差。J Proteome Res. 15 (2), 679 (2016)。
  20. Zhao, Q.-Q., Yamada, S. & Jimbo, G. 行星式球磨机的研磨机理与研磨极限。KONA. 7, 29–36 (1989)。
  21. Sheng-Yong, L., Qiong-Jing, M., Zheng, P., Xiao-Dong, L. & Jian-Hua, Y. 行星式球磨机中球体运动与能量传递的模拟。Chinese Phys. B 21 (7), 078201 (2012)。
  22. Fulton, A. B. 细胞质有多拥挤？Cell. 30 (2), 345–347 (1982)。
  23. Ellis, R. J. 大分子拥挤效应：明显却被低估。Trends Biochem Sci. 26 (10), 597–604 (2001)。
  24. Kalkum, M. 使用Retsch MM301球磨机进行酵母细胞的低温破碎。2 City of Hope (2003)。
  25. Staley, J. 使用Retsch MM301球磨机制备酿酒酵母细胞的全细胞提取物。 Retsch GmbH: (2005)。
  26. Bell, A. W., Nilsson, T., Kearney, R. E. & Bergeron, J. J. M. 蛋白质显微镜：将质谱技术整合入细胞生物学。Nat Methods. 4 (10), 783–784 (2007)。
  27. Zhao, X., Li, G. & Liang, S. 常用于色谱纯化的几种亲和标签。J Anal Methods Chem. 2013 (1), 581093–8 (2013)。
  28. Waugh, D. S. 用于去除亲和标签的酶试剂概述。 80 (2), 283–293 (2011)。
  29. Williams, R. J. & Lyman, C. M. 一种可快速配制（一分钟内）的中性缓冲氢离子工作标准及精确滴定液。J Am Chem Soc. 54 (5), 1911–1912 (1932)。
  30. Johnson, M. 去垢剂：Triton X-100、Tween-20及其他。labome.com. 3 (163) (2013)。
  31. Deppert, W. R. & Lukaĉin, R. 缓冲液与添加剂。Journal of Chromatography Library. 61 (C), 839–862 (1999)。
  32. Ugwu, S. O. & Apte, S. P. 缓冲液对蛋白质构象稳定性的影响。Pharmaceutical Technology. 28 (3), 86–108 (2004)。
  33. Linke, D. 去垢剂概述。Methods in Enzymology. 463 (34), 603–617 (2009)。
  34. Zhang, J. 盐溶液中的蛋白质-蛋白质相互作用。蛋白质-蛋白质相互作用：计算与实验工具。 (18), 359–376 (2012)。

至：

  1. 球磨机——样品用量与球磨介质装填量的使用指南。 1–3见<http://www.retsch.com/products/milling/ball-mills/planetary-ball-mill-pm-100/information-downloads/> Retsch GmbH (2014)。
  2. Cristea, I. M. ＆ Chait, B. T. 磁珠偶联法用于蛋白质复合物的免疫纯化。冷泉港实验方案。 2011 (5) (2011)。
  3. Rosenberg, I. M. 电泳技术。蛋白质分析与纯化。 (4), 63–117 (2005)。
  4. Ornstein, L. 圆盘电泳。I. 背景与理论。纽约科学院年刊。 121 (A2), 321–349 (1964)。
  5. Davis, B. J. 圆盘电泳。II. 方法及其在人血清蛋白中的应用。纽约科学院年刊。 121, 404–427 (1964)。
  6. Laemmli, U. K. 噬菌体T4头部组装过程中结构蛋白的裂解。自然。 227 (5259), 680–685 (1970)。
  7. Shevchenko, A., Tomas, H., Havlis, J., Olsen, J. V. ＆ Mann, M. 凝胶内消化用于蛋白质及蛋白质组的质谱表征。自然实验方法。 1 (6), 2856–2860 (2006)。
  8. DeGrasse, J. A., Kalkum, M., Krutchinsky, A.N., Padovan, J. C. ＆ Zhang, W. MALDI样品制备。 rockefeller.edu 见 <http://prowl.rockefeller.edu/protocols/in-gel-digestion.html> (2006)。
  9. Lubas, M., Christensen, M. S., 等。相互作用谱分析鉴定出人类细胞核外切体靶向复合物。分子细胞。 43 (4), 624–637 (2011)。
  10. Tackett, A. J., DeGrasse, J. A., Sekedat, M. D., Oeffinger, M., Rout, M. P. ＆ Chait, B. T. I-DIRT：一种区分特异性与非特异性蛋白质相互作用的通用方法。蛋白质组学研究杂志。 4 (5), 1752–1756 (2005)。
  11. Wang, X. ＆ Huang, L. 通过定量质谱鉴定蛋白质复合物的动态相互作用因子。分子细胞蛋白质组学。 7 (1), 46–57 (2008)。
  12. Trinkle-Mulcahy, L., Boulon, S., 等。利用定量质谱与珠粒蛋白质组鉴定特异性蛋白质相互作用伙伴。细胞生物学杂志。 183 (2), 223–239 (2008)。
  13. Boulon, S., Ahmad, Y., 等。建立蛋白质频率文库及其在可靠鉴定特异性蛋白质相互作用伙伴中的应用。分子细胞蛋白质组学。 9 (5), 861–879 (2010)。
  14. Armean, I. M., Lilley, K. S. ＆ Trotter, M. W. B. 用于分析无标记亲和纯化-质谱（AP-MS）实验所得多蛋白复合物的常用计算方法。分子细胞蛋白质组学。 12 (1), 1–13 (2013)。
  15. Mellacheruvu, D., Wright, Z., 等。CRAPome：亲和纯化-质谱数据的污染物数据库。自然方法。 (2013)。
  16. Cheeseman, I. M. ＆ Desai, A. 一种用于动物源性蛋白质复合物定位与串联亲和纯化的联合方法。科学信号转导。 STKE 2005 (266), pl1 (2005)。
  17. Deppert, W. R. ＆ Lukaĉin, R. 缓冲液与添加剂。色谱学图书馆杂志。 61 (C), 839–862 (1999)。
  18. Ugwu, S. O. ＆ Apte, S. P. 缓冲液对蛋白质构象稳定性的影响。制药技术。 28 (3), 86–108 (2004)。
  19. Linke, D. 表面活性剂：概述。酶学方法。 463 (34), 603–617 (2009)。
  20. Zhang, J. 盐溶液中的蛋白质-蛋白质相互作用。蛋白质-蛋白质相互作用：计算与实验工具。 (18), 359–376 (2012)。
  21. Goldberg, S. 细胞破碎与组织匀浆的机械/物理方法。分子生物学方法。 424 (第1章), 3–22 (2008)。
  22. Grabski, A. C. 生物提取物制备技术的进展：用于蛋白质纯化。酶学方法。 463 (C), 285–303 (2009)。
  23. Dhabaria, A., Cifani, P., Reed, C., Steen, H. ＆ Kentsis, A. 一种高效的细胞提取系统用于生物蛋白质组学。蛋白质组学研究杂志。 14 (8), 3403–3408 (2015)。
  24. Glatter, T., Ahrné, E. ＆ Schmidt, A. 不同样品制备方案的比较揭示了在革兰氏阴性菌与人类细胞中裂解缓冲液特异性的提取偏差。蛋白质组学研究杂志。 15 (2), 679 (2016)。
  25. Zhao, Q.-Q., Yamada, S. ＆ Jimbo, G. 行星式球磨机的研磨机理与研磨极限。KONA。 7, 29–36 (1989)。
  26. Sheng-Yong, L., Qiong-Jing, M., Zheng, P., Xiao-Dong, L. ＆ Jian-Hua, Y. 行星式球磨机中球体运动与能量传递的模拟。中国物理B。 21 (7), 078201 (2012)。
  27. Fulton, A. B. 细胞质有多拥挤？细胞。 30 (2), 345–347 (1982)。
  28. Ellis, R. J. 大分子拥挤效应：显而易见却常被忽视。生物化学趋势。 26 (10), 597–604 (2001)。
  29. Kalkum, M. 使用Retsch MM301球磨机在低温条件下破碎酵母细胞。2 希望之城，(2003)。
  30. Staley, J. 使用Retsch MM301球磨机制备酿酒酵母细胞的全细胞提取物。 Retsch GmbH: (2005)。
  31. Bell, A. W., Nilsson, T., Kearney, R. E. ＆ Bergeron, J. J. M. 蛋白质显微镜：将质谱技术融入细胞生物学。自然方法。 4 (10), 783–784 (2007)。
  32. Zhao, X., Li, G. ＆ Liang, S. 色谱纯化中常用的几种亲和标签。分析方法化学杂志。 2013 (1), 581093–8 (2013)。
  33. Waugh, D. S. 用于去除亲和标签的酶试剂概述。 80 (2), 283–293 (2011)。

方案

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

已对以下文章做出更正：从冷冻研磨的哺乳动物细胞中进行蛋白质复合物亲和捕获。参考文献部分已从：

  1. Cristea, I. M. & Chait, B. T. 用于蛋白质复合物免疫纯化的磁珠偶联方法。Cold Spring Harbor Protocols. 2011 (5) (2011)。
  2. Rosenberg, I. M. 电泳技术。蛋白质分析与纯化。 (4), 63–117 (2005)。
  3. Ornstein, L. 盘状电泳。I. 背景与理论。Ann N Y Acad Sci. 121 (A2), 321–349 (1964)。
  4. Davis, B. J. 盘状电泳。II. 方法及其在人血清蛋白质中的应用。Ann N Y Acad Sci. 121, 404–427 (1964)。
  5. Laemmli, U. K. 噬菌体T4头部组装过程中结构蛋白的裂解。Nature. 227 (5259), 680–685 (1970)。
  6. Shevchenko, A., Tomas, H., Havlis, J., Olsen, J. V. & Mann, M. 凝胶内消化用于蛋白质及蛋白质组的质谱表征。Nature protocols. 1 (6), 2856–2860 (2006)。
  7. DeGrasse, J. A., Kalkum, M., Krutchinsky, A.N., Padovan, J. C. & Zhang, W. MALDI样品制备。 rockefeller.edu 网站 <http://prowl.rockefeller.edu/protocols/in-gel-digestion.html> (2006)。
  8. Lubas, M., Christensen, M. S., 等。相互作用谱分析鉴定出人类细胞核外切体靶向复合物。Mol Cell. 43 (4), 624–637 (2011)。
  9. Tackett, A. J., DeGrasse, J. A., Sekedat, M. D., Oeffinger, M., Rout, M. P. & Chait, B. T. I-DIRT：一种区分特异性和非特异性蛋白质相互作用的通用方法。J Proteome Res. 4 (5), 1752–1756 (2005)。
  10. Wang, X. & Huang, L. 利用定量质谱技术鉴定蛋白质复合物的动态相互作用因子。Mol Cell Proteomics. 7 (1), 46–57 (2008)。
  11. Trinkle-Mulcahy, L., Boulon, S., 等。利用定量质谱和珠粒蛋白质组鉴定特定蛋白质相互作用伙伴。J Cell Biol. 183 (2), 223–239 (2008)。
  12. Boulon, S., Ahmad, Y., 等。建立蛋白质频率文库及其在可靠鉴定特定蛋白质相互作用伙伴中的应用。Mol Cell Proteomics. 9 (5), 861–879 (2010)。
  13. Armean, I. M., Lilley, K. S. & Trotter, M. W. B. 常用计算方法评估无标记亲和纯化-质谱（AP-MS）实验获得的多蛋白复合物。Mol Cell Proteomics. 12 (1), 1–13 (2013)。
  14. Mellacheruvu, D., Wright, Z., 等。CRAPome：亲和纯化-质谱数据的污染物数据库。Nat Methods. (2013)。
  15. Cheeseman, I. M. & Desai, A. 一种结合方法用于后生动物中蛋白质复合物的定位和串联亲和纯化。Sci. STKE 2005 (266), pl1 (2005)。
  16. Goldberg, S. 细胞破碎和组织匀浆的机械/物理方法。Methods in Molecular Biology. 424 (第1章), 3–22 (2008)。
  17. Grabski, A. C. 蛋白质纯化用生物提取物制备的进展。Methods in Enzymology. 463 (C), 285–303 (2009)。
  18. Dhabaria, A., Cifani, P., Reed, C., Steen, H. & Kentsis, A. 一种高效细胞提取系统用于生物蛋白质组学。J Proteome Res. 14 (8), 3403–3408 (2015)。
  19. Glatter, T., Ahrné, E. & Schmidt, A. 不同样品制备方案的比较揭示了革兰氏阴性菌和人类细胞中裂解缓冲液特异性的提取偏差。J Proteome Res. 15 (2), 679 (2016)。
  20. Zhao, Q.-Q., Yamada, S. & Jimbo, G. 行星式球磨机的研磨机理与研磨极限。KONA. 7, 29–36 (1989)。
  21. Sheng-Yong, L., Qiong-Jing, M., Zheng, P., Xiao-Dong, L. & Jian-Hua, Y. 行星式球磨机中球体运动与能量传递的模拟。Chinese Phys. B 21 (7), 078201 (2012)。
  22. Fulton, A. B. 细胞质有多拥挤？Cell. 30 (2), 345–347 (1982)。
  23. Ellis, R. J. 大分子拥挤效应：明显却被低估。Trends Biochem Sci. 26 (10), 597–604 (2001)。
  24. Kalkum, M. 使用Retsch MM301球磨机进行酵母细胞的低温破碎。2 City of Hope (2003)。
  25. Staley, J. 使用Retsch MM301球磨机制备酿酒酵母细胞的全细胞提取物。 Retsch GmbH: (2005)。
  26. Bell, A. W., Nilsson, T., Kearney, R. E. & Bergeron, J. J. M. 蛋白质显微镜：将质谱技术整合入细胞生物学。Nat Methods. 4 (10), 783–784 (2007)。
  27. Zhao, X., Li, G. & Liang, S. 常用于色谱纯化的几种亲和标签。J Anal Methods Chem. 2013 (1), 581093–8 (2013)。
  28. Waugh, D. S. 用于去除亲和标签的酶试剂概述。 80 (2), 283–293 (2011)。
  29. Williams, R. J. & Lyman, C. M. 一种可用于氢离子研究和精确滴定的中性缓冲标准溶液，可在一分钟内配制完成。J Am Chem Soc. 54 (5), 1911–1912 (1932)。
  30. Johnson, M. 去垢剂：Triton X-100、Tween-20及其他。labome.com. 3 (163) (2013)。
  31. Deppert, W. R. & Lukaĉin, R. 缓冲液与添加剂。Journal of Chromatography Library. 61 (C), 839–862 (1999)。
  32. Ugwu, S. O. & Apte, S. P. 缓冲液对蛋白质构象稳定性的影响。Pharmaceutical Technology. 28 (3), 86–108 (2004)。
  33. Linke, D. 去垢剂概述。Methods in Enzymology. 463 (34), 603–617 (2009)。
  34. Zhang, J. 盐溶液中的蛋白质-蛋白质相互作用。蛋白质-蛋白质相互作用：计算与实验工具。 (18), 359–376 (2012)。

至：

  1. 球磨机——样品用量与球磨介质装填量指南。 1–3at <http://www.retsch.com/products/milling/ball-mills/planetary-ball-mill-pm-100/information-downloads/> Retsch GmbH (2014)。
  2. Cristea, I. M. & Chait, B. T. 磁珠偶联用于蛋白质复合物的免疫纯化。冷泉港实验方案。 2011 (5) (2011)。
  3. Rosenberg, I. M. 电泳技术。蛋白质分析与纯化。 (4), 63–117 (2005)。
  4. Ornstein, L. 盘状电泳。I. 背景与理论。纽约科学院年刊。 121 (A2), 321–349 (1964)。
  5. Davis, B. J. 盘状电泳。II. 方法及其在人血清蛋白中的应用。纽约科学院年刊。 121, 404–427 (1964)。
  6. Laemmli, U. K. 噬菌体T4头部组装过程中结构蛋白的裂解。自然。 227 (5259), 680–685 (1970)。
  7. Shevchenko, A., Tomas, H., Havlis, J., Olsen, J. V. & Mann, M. 凝胶内消化用于蛋白质及蛋白质组的质谱表征。自然实验方法。 1 (6), 2856–2860 (2006)。
  8. DeGrasse, J. A., Kalkum, M., Krutchinsky, A.N., Padovan, J. C. & Zhang, W. MALDI样品制备。 rockefeller.edu 网站 <http://prowl.rockefeller.edu/protocols/in-gel-digestion.html> (2006)。
  9. Lubas, M., Christensen, M. S., 等。相互作用谱分析鉴定出人类核外切体靶向复合物。分子细胞。 43 (4), 624–637 (2011)。
  10. Tackett, A. J., DeGrasse, J. A., Sekedat, M. D., Oeffinger, M., Rout, M. P. & Chait, B. T. I-DIRT：一种区分特异性和非特异性蛋白质相互作用的通用方法。蛋白质组学研究杂志。 4 (5), 1752–1756 (2005)。
  11. Wang, X. & Huang, L. 利用定量质谱鉴定蛋白质复合物的动态相互作用因子。分子与细胞蛋白质组学。 7 (1), 46–57 (2008)。
  12. Trinkle-Mulcahy, L., Boulon, S., 等。利用定量质谱和珠粒蛋白质组鉴定特定蛋白质相互作用伙伴。细胞生物学杂志。 183 (2), 223–239 (2008)。
  13. Boulon, S., Ahmad, Y., 等。建立蛋白质频率文库及其在可靠鉴定特定蛋白质相互作用伙伴中的应用。分子与细胞蛋白质组学。 9 (5), 861–879 (2010)。
  14. Armean, I. M., Lilley, K. S. & Trotter, M. W. B. 常用计算方法评估无标记亲和纯化-质谱（AP-MS）实验获得的多蛋白复合物。分子与细胞蛋白质组学。 12 (1), 1–13 (2013)。
  15. Mellacheruvu, D., Wright, Z., 等。CRAPome：亲和纯化-质谱数据的污染物数据库。自然方法。 (2013)。
  16. Cheeseman, I. M. & Desai, A. 一种结合方法用于后生动物中蛋白质复合物的定位和串联亲和纯化。科学信号转导。 STKE 2005 (266), pl1 (2005)。
  17. Deppert, W. R. & Lukaĉin, R. 缓冲液与添加剂。色谱学图书馆杂志。 61 (C), 839–862 (1999)。
  18. Ugwu, S. O. & Apte, S. P. 缓冲液对蛋白质构象稳定性的影响。制药技术。 28 (3), 86–108 (2004)。
  19. Linke, D. 去垢剂概述。酶学方法。 463 (34), 603–617 (2009)。
  20. Zhang, J. 盐溶液中的蛋白质-蛋白质相互作用。蛋白质-蛋白质相互作用：计算与实验工具。 (18), 359–376 (2012)。
  21. Goldberg, S. 细胞破碎与组织匀浆的机械/物理方法。分子生物学方法。 424 (第1章), 3–22 (2008)。
  22. Grabski, A. C. 生物提取物制备在蛋白质纯化中的进展。酶学方法。 463 (C), 285–303 (2009)。
  23. Dhabaria, A., Cifani, P., Reed, C., Steen, H. & Kentsis, A. 一种高效细胞提取系统用于生物蛋白质组学。蛋白质组学研究杂志。 14 (8), 3403–3408 (2015)。
  24. Glatter, T., Ahrné, E. & Schmidt, A. 不同样品制备方案的比较揭示了革兰氏阴性菌和人类细胞中裂解缓冲液特异性的提取偏差。蛋白质组学研究杂志。 15 (2), 679 (2016)。
  25. Zhao, Q.-Q., Yamada, S. & Jimbo, G. 行星式球磨机的研磨机理与研磨极限。KONA。 7, 29–36 (1989)。
  26. Sheng-Yong, L., Qiong-Jing, M., Zheng, P., Xiao-Dong, L. & Jian-Hua, Y. 行星式球磨机中球体运动与能量传递的模拟。中国物理。 B 21 (7), 078201 (2012)。
  27. Fulton, A. B. 细胞质有多拥挤？细胞。 30 (2), 345–347 (1982)。
  28. Ellis, R. J. 大分子拥挤效应：显而易见却常被忽视。生物化学趋势。 26 (10), 597–604 (2001)。
  29. Kalkum, M. 使用Retsch MM301球磨机进行酵母细胞的低温破碎。酵母细胞。 2 希望之城，(2003)。
  30. Staley, J. 使用Retsch MM301球磨机制备酿酒酵母全细胞提取物。 Retsch GmbH: (2005)。
  31. Bell, A. W., Nilsson, T., Kearney, R. E. & Bergeron, J. J. M. 蛋白质显微镜：将质谱技术整合入细胞生物学。自然方法。 4 (10), 783–784 (2007)。
  32. Zhao, X., Li, G. & Liang, S. 色谱纯化中常用的几种亲和标签。分析方法化学杂志。 2013 (1), 581093–8 (2013)。
  33. Waugh, D. S. 用于去除亲和标签的酶试剂概述。 80 (2), 283–293 (2011)。

重印与许可

申请许可以重复使用本 JoVE 文章的文本或图表

申请许可

标签

MALDI