Utilizing Thermal Shift Assay to Probe Substrate Binding to Selenoprotein O

Abner Gonzalez; Anju Sreelatha

doi:10.3791/67139

利用 Thermal Shift 分析探测底物与 Selenoprotein O 的结合

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Biochemistry

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Utilizing Thermal Shift Assay to Probe Substrate Binding to Selenoprotein O

利用 Thermal Shift 分析探测底物与 Selenoprotein O 的结合

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03:09 min

August 9, 2024

DOI: 10.3791/67139-v

Abner Gonzalez¹, Anju Sreelatha^1,2

¹Department of Physiology,University of Texas Southwestern Medical Center, ²Charles and Jane Pak Center for Mineral Metabolism and Clinical Research,University of Texas Southwestern Medical Center

Please note that some of the translations on this page are AI generated. Click here for the English version.

在这里，我们介绍了热位移测定，这是一种基于荧光的高通量技术，用于研究小分子与目标蛋白质的结合。

我们旨在研究功能未知的蛋白质的生化活性。辅因子结合不仅对某些蛋白质的活性至关重要，而且还可能改变它们的热稳定性。这种现象的一个实际应用在于利用蛋白质熔解温度测量的热稳定性变化来分析配体结合。

热位移分析是一种多功能工具，用于研究蛋白质与潜在辅助因子或药物的相互作用，以及确定晶体学的稳定条件。与其他筛选方法相比，它的一些优点是设置相对简单，并且 96 或 384 孔板的通量高。硒蛋白 O 或 SelO 是一种进化上保守的假激酶，它通过称为 AMPylation 的翻译后修饰将单磷酸腺苷从 ATP 转移到蛋白质底物。

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