Name: factors that shape enzyme function
Uploaded: 2019-01-29T11:04:45.000Z
Duration: 4 min 35 s
Channel: JoVE

K12 Standards

Florida Department of Education

High School

Life Science

SC.912.L.18

SC.912.L.18.4

Enzyme Activity

Die europäischen Entdecker verfügten über ausreichende Kenntnisse, Fähigkeiten und Ausrüstung, aber warum erreichten sie die Neue Welt erst am Ende des 15. Jahrhunderts? Sie werden überrascht sein zu erfahren, dass die Antwort auf diese Frage mit den kleinen biologischen Molekülen zusammenhängt, die als Enzyme bezeichnet werden und als Katalysatoren wirken. 

Was ist ein Katalysator? Es ist eine Substanz, die es ermöglicht, dass eine Reaktion schneller und mit weniger Energie abläuft. Wenn Sie ein Diagramm der Energie zeichnen, die für eine unkatalysierte biologische Reaktion benötigt wird, würde es in etwa so aussehen. Diese Höhe stellt die Aktivierungsenergie dar, d. h. die minimale Energiemenge, die benötigt wird, damit die Reaktion ablaufen kann. Enzyme, die als Katalysator wirken, bieten einen alternativen Reaktionsweg mit einer geringeren Aktivierungsenergie. 

Wie funktionieren Enzyme eigentlich? Die meisten Enzyme sind Proteine. Der Teil ihrer Struktur, der mit den Molekülen interagiert, die sie katalysieren, wird als aktives Zentrum bezeichnet, das nur eine Affinität zu bestimmten Substraten hat und sich nicht an andere bindet. Wenn die richtigen Substrate in das aktive Zentrum gelangen, ändert das Enzym seine Form, um eine höhere Affinitätskonfiguration zu erreichen. Dieser Übergangszustand erleichtert die Reaktion und wandelt die Reaktanten in Produkte um. Das Enzym hat jedoch eine geringere Affinität zu den Produkten, so dass es sie freisetzt und in seine ursprüngliche Form zurückkehrt, um den gleichen Prozess zu wiederholen. Dies ist ein Beispiel für ein kataboles Enzym, da es ein einzelnes Substrat nahm und es brach, um mehrere Produkte zu bilden. Das Gegenteil davon ist das anabole Enzym, das zwei Substrate nimmt und sie miteinander verbindet, um ein größeres Produkt herzustellen. 

Es gibt zahlreiche andere Möglichkeiten, wie Enzyme funktionieren. Dieses Enzym verwandelt zum Beispiel ein einzelnes Substrat in eine neue Form. Während dieser einen Teil eines Substrats auf ein anderes überträgt. Einige Enzyme können Reaktionen nicht alleine katalysieren und benötigen Cofaktoren oder Coenzyme, um ihre Reaktion zu katalysieren. 

Sie fragen sich vielleicht, was das alles mit den Reisen des 15. Jahrhunderts zu tun hat? Zu dieser Zeit hatten die Seeleute keinen Zugang zu frischen Produkten, die Vitamin C enthielten, ein Coenzym, das für die Kollagensynthese unerlässlich ist. Dadurch erkrankten die Seeleute an Skorbut, einer Vitamin-C-Mangelkrankheit, die oft tödlich verlief. Sie lösten dieses Problem, indem sie Vitamin C-reiches Obst und Gemüse einlegten. Durch das Einlegen wurde der pH-Wert der Lebensmittel gesenkt, wodurch die Aktivität der mikrobiellen Enzyme, die für die Fäulnis verantwortlich sind, verhindert wurde. Daher spielte die Zerstörung mikrobieller Enzyme und die Einsparung eines essentiellen Coenzyms eine große Rolle für den Erfolg langer Expeditionen. 

In diesem Labor können Sie quantifizieren, wie sich verschiedene Bedingungen auf die Enzymfunktion auswirken, indem Sie die Reaktionsgeschwindigkeit, also die Menge des hergestellten Produkts pro Zeiteinheit, bewerten. Zuerst messen Sie die Ausgangsreaktionsgeschwindigkeit bei normaler Raumtemperatur und neutralem pH-Wert. Die Geschwindigkeit steigt zu Beginn an, bis alle Enzymmoleküle vollständig mit dem Substrat gesättigt sind. Und dann wird die Katalyse ein konstantes Niveau erreichen, da die Enzyme damit beschäftigt sind, den Zyklus von Bindungssubstrat, Katalyse und Freisetzung fortzusetzen. Sobald die Ausgangsreaktionsgeschwindigkeit festgelegt wurde, kann sie als Referenzpunkt für andere Bedingungen verwendet werden. Das Enzym, mit dem Sie in diesem Labor arbeiten werden, ist die Rübenperoxidase. Sie werden seine Aktivität unter unterschiedlichen Werten von Temperatur und pH-Wert bewerten.

enzymaktivität

<h4>Biologische Katalysatoren</h4>

Alle lebenden Organismen führen kontinuierlich zahlreiche biochemische Reaktionen durch, um ihre Präsenz aufrechtzuerhalten. Die meisten dieser Reaktionen erfordern einen Energiezufuhr, um zu starten, die als Aktivierungsenergie bezeichnet wird. Katalysatoren sind Chemikalien, die die Aktivierungsenergie senken. Katalysatoren erleichtern zwar eine chemische Reaktion, werden aber nicht von ihr verbraucht. Das bedeutet, dass ein Katalysator eine bestimmte chemische Reaktion immer wieder hintereinander ermöglichen kann, wodurch die Geschwindigkeit dieser Reaktion erhöht wird.

Enzyme sind biologische Katalysatoren, die die Geschwindigkeit und Effizienz biochemischer Reaktionen erhöhen. Die meisten Enzyme sind Proteine, aber bestimmte Ribonukleinsäuremoleküle haben auch katalytische Eigenschaften. Jede Art von Enzym kann nur an ein oder wenige spezifische Substrate binden, daher gibt es eine große Vielfalt an Enzymen, die alle unterschiedliche Funktionen haben. Die spezifische Reaktion eines Enzyms hängt von seinen aktiven Zentren ab, deren Formen der Form seiner Substrate sehr ähnlich sind. Nach der Substratbindung ändert das Enzym seine Form leicht, so dass die chemische Reaktion leichter ablaufen kann, wodurch die Aktivierungsenergie der Reaktion reduziert wird. Sobald die Reaktion stattgefunden hat, gibt das Enzym die Produkte frei und kehrt in seine ursprüngliche Form zurück, wodurch es den Vorgang erneut wiederholen kann.

<h4>Katabolytische versus anabole Enzyme</h4>

Die meisten enzymatischen Reaktionen können entweder als katabol und anabol kategorisiert werden, die gegensätzliche Funktionen haben. Enzyme, die katabole Reaktionen vermitteln, zerlegen größere Substanzen in mehrere Produkte. Ein bekanntes kataboles Enzym ist die Laktase, die das Disaccharid Laktose in Milchprodukten in Monosaccharide Galaktose und Glukose aufspaltet. Der Mensch hat nach der Geburt große Mengen an Laktase im Dünndarm, jedoch verlieren viele Menschen bis zur frühen Kindheit mehr als 90 % ihrer Laktase1. Diese Reduktion verringert die Fähigkeit, Laktose altersabhängig zu verdauen, was als Laktoseintoleranz bekannt ist2.

Anabole Enzyme vereinen mehrere Substanzen in einem einzigen Produkt. Zum Beispiel synthetisiert das Enzym DNA-Polymerase DNA-Moleküle, indem es Nukleotide miteinander verbindet. In ähnlicher Weise verbindet das Enzym Glykogensynthase Glukosemoleküle, um Glykogen zu erzeugen. Insulin reguliert die Aktivität der Glykogensynthase, daher können Diabetiker mit niedrigem bis keinem Insulinspiegel ohne Insulinbehandlung kein Glykogen synthetisieren3.

<h4>Umweltfaktoren</h4>

Die Form und Ladung des aktiven Zentrums eines Enzyms ist auf die spezifische chemische Reaktion abgestimmt, die es katalysiert, daher wird die Enzymaktivität von Faktoren beeinflusst, die sein aktives Zentrum beeinflussen. Daher benötigen Enzyme bestimmte Bedingungen, um auf einem optimalen Niveau zu arbeiten, und je nach ihrer Funktion und ihrem Standort können diese Bedingungen stark variieren. Zu diesen Faktoren gehören der pH-Wert und die Temperatur. Zum Beispiel enthalten aktive Zentren von Enzymen oft saure oder basische Aminosäuren. Abweichungen vom optimalen pH-Wert verändern die Ladungen im aktiven Zentrum, wodurch es für die Substrate schwierig wird, mit dem Enzym zu interagieren. Diese Eigenschaft wird seit Jahrhunderten genutzt, um Lebensmittel durch Einlegen zu konservieren, wodurch der pH-Wert des eingelegten Lebensmittels auf ein Niveau gesenkt wird, das die mikrobielle enzymatische Aktivität wirksam hemmt. In ähnlicher Weise arbeitet jedes Enzym in einem optimalen Temperaturbereich. Bewegt sich die Temperatur unter oder über diesen Bereich, verändert sich die Form des aktiven Zentrums und verhindert, dass es effektiv mit seinen Substraten interagiert. In den meisten Fällen wird durch die Rückkehr zur optimalen Temperatur die ursprüngliche Form und Funktion des Enzyms wiederhergestellt, jedoch können zu hohe Temperaturen die Enzymstruktur denaturieren oder irreversibel schädigen. Auch diese Eigenschaften sind nützlich für die Lebensmittelsicherheit; Wir garen Fleisch gründlich, um schädliche Bakterien abzutöten, indem wir ihre Enzyme denaturieren, und kühlen die meisten Lebensmittel, um die enzymatische Aktivität von Mikroorganismen zu verlangsamen.

Extremophile oder Organismen, die unter extremen Bedingungen vorkommen, die für die meisten Lebensformen tödlich sind, verfügen über Enzyme, die in der Lage sind, in diesen Extremen zu funktionieren. Thermus aquaticus zum Beispiel ist ein Bakterium, das in heißen Quellen und hydrothermalen Quellen vorkommt, die Temperaturen erreichen, bei denen die meisten Proteine denaturieren würden. Taq-Polymerase ist eine thermostabile DNA-Polymerase, die in T. aquaticus vorkommt und die Entwicklung der Polymerase-Kettenreaktion (PCR) ermöglicht hat, einer weit verbreiteten Labormethode zur schnellen DNA-Replikation. Bei der PCR sind hohe Temperaturen erforderlich, um die Stränge der zu replizierenden DNA-Doppelhelix zu trennen. Die Taq-Polymerase bleibt bei diesen hohen Temperaturen stabil, während die meisten Enzyme abgebaut würden. Die PCR wechselt zwischen hohen Temperaturen, die die DNA in Einzelstränge aufspalten, und niedrigeren Temperaturen, die es der Polymerase ermöglichen, neue doppelsträngige DNA aufzubauen.

<h4>Molekulare Faktoren, die die Enzymaktivität beeinflussen</h4>

Zusätzlich zu den spezifischen pH- und Temperaturbereichen funktionieren einige Enzyme in Gegenwart anderer Moleküle oder Ionen besser. Coenzyme sind Biomoleküle, die an das aktive Zentrum des Enzyms binden und an der Katalyse teilnehmen, ohne von der Reaktion verbraucht zu werden. Coenzyme transportieren häufig Elektronen, bestimmte Atome und funktionelle Gruppen und fungieren so als intermediäre Träger. B-Vitamine wirken als Coenzyme für zahlreiche biochemische Reaktionen. Zum Beispiel wird Coenzym A (coA), die aktive Form der Pantothensäure, von 4% aller Säugetierenzyme benötigt4. Cofaktoren werden oft als anorganische Substanzen, wie z.B. Ionen, klassifiziert, die für die enzymatische Funktion benötigt werden. Zum Beispiel benötigen alle DNA-Polymerase-Enzyme Mg2+ oder Mn2+ für die DNA-Replikation sowie für die Exzision falsch eingebauter Nukleotide5.

Es gibt auch andere Moleküle, die für die Funktion eines Enzyms nicht notwendig sind, aber in der Lage sind, die enzymatische Aktivität zu verändern. Substanzen, die die Enzymaktivität erhöhen, werden als Aktivatoren bezeichnet, während andere, die die Enzymaktivität verringern, als Inhibitoren bezeichnet werden. Diese Moleküle binden an Enzyme entweder am aktiven Zentrum oder an anderen Stellen des Enzyms, die als allosterische Stellen bekannt sind. Manchmal können diese Moleküle an genau die Stelle im aktiven Zentrum als Substrat binden und so mit dem Substrat um die Enzymbindung konkurrieren. Andere, insbesondere die Substanzen, die an allosterische Stellen binden, können die Enzymfunktion verändern, ohne die Substratbindung an das aktive Zentrum zu blockieren, und sind daher nicht kompetitiv. Darüber hinaus kann die Bindung von Inhibitoren reversibel oder irreversibel sein. Wenn die Wechselwirkung reversibel ist, kann das Enzym seine Funktion wieder aufnehmen, sobald sich der Inhibitor ablöst. Wenn die Bindung jedoch irreversibel ist, löst sich der Inhibitor nie vom Enzym und das Enzym wird irreparabel beschädigt und muss ersetzt werden. Nichtsdestotrotz sind auch Enzymhemmer nützlich. So wurden Inhibitoren beispielsweise als Antibiotika eingesetzt, um das Bakterienwachstum zu hemmen, und als Chemotherapeutika, um die unkontrollierte Teilung von Krebszellen zu hemmen6.

<h4>Messung der Enzymfunktion</h4>

Eine Methode, die von Wissenschaftlern verwendet wird, um die Auswirkungen verschiedener Bedingungen auf die Enzymfunktion zu untersuchen, besteht darin, die Reaktionsgeschwindigkeit zu quantifizieren, d. h. wie schnell das Enzym die Reaktion katalysiert. Daher bedeutet eine höhere Reaktionsgeschwindigkeit, dass das Enzym Reaktionen effizienter katalysiert, während eine niedrigere Geschwindigkeit bedeutet, dass es weniger effizient arbeitet. Um die Reaktionsgeschwindigkeit zu bestimmen, wird die Reaktionsgeschwindigkeit berechnet, indem die Menge des hergestellten Produkts pro Zeiteinheit gemessen wird. Dies geschieht durch Messung der Produktkonzentration, beginnend gleich zu Beginn der Reaktion, wenn die Produktkonzentration linear ansteigt, bis das Enzym vollständig mit dem Substrat gesättigt ist und die Katalyse ein konstantes Niveau erreicht. Sobald die Ausgangsreaktionsgeschwindigkeit bestimmt ist, kann sie als Referenzpunkt oder Kontrolle beim Vergleich zwischen einer Vielzahl von Behandlungen verwendet werden. Wir können Reaktionsgeschwindigkeiten als relative oder absolute Maße bewerten. Eine relative Reaktionsgeschwindigkeit ist ein vergleichendes Maß, das Unterschiede zwischen zwei oder mehr Erkrankungen zeigt, wie z. B. Behandlungen in einem einzigen Experiment, aber keinen Wert für das, was gemessen wird. Eine absolute Reaktionsgeschwindigkeit beruht auf einem quantitativen Maß für den Fortschritt der Reaktion. Eine einfache Möglichkeit, den Unterschied zwischen relativen und absoluten Reaktionsgeschwindigkeiten zu verstehen, besteht darin, die Geschwindigkeit eines Autos in einem Rennen zu messen. Eine relative Methode würde vergleichen, indem sie die Rangfolge der Autos an der Ziellinie bewertet, während die absolute Rate die Geschwindigkeit einzelner Autos in Meilen pro Stunde bewerten und vergleichen würde.

Da Enzyme so weit verbreitet sind, haben Forscher begonnen, nach Möglichkeiten zu suchen, Enzyme zu erzeugen und zu modifizieren, um spezifischen Anforderungen gerecht zu werden, was als Protein-Engineering bekannt ist. Die rekombinante DNA-Technologie ermöglicht es, Aminosäuresequenzen zu verändern, um die Form oder die Affinität des aktiven Zentrums eines Enzyms zu verändern. Dies wurde verwendet, um hochempfindliche diagnostische Tests für verschiedene Erkrankungen sowie für Bioremediationsbemühungen und Abfallwirtschaftsinstrumentezu entwickeln 7.

<h4>Referenzen</h4>

<ol class="Referenzen">
	<li>Swagerty DL Jr, Walling AD, Klein RM. Laktoseintoleranz. Bin Fam Arzt. 2002, Bd. 65, 9: 1845-50.</li>
	<li>Lomer MC, Parkes GC, Sanderson JD. Übersichtsartikel: Laktoseintoleranz in der klinischen Praxis - Mythen und Realitäten. Aliment Pharmacol Ther. 2008, Bd. 27, 2: 93-103.</li>
	<li>AR, Saltiel. Neue Perspektiven in der molekularen Pathogenese und Behandlung von Typ-2-Diabetes. Zelle. 2001, Bd. 104, 4: 517-29.</li>
	<li>DO, Kennedy. B-Vitamine und das Gehirn: Mechanismen, Dosis und Wirksamkeit - Ein Überblick. Nährstoffe. 2016, Vol. 8, 2: 68 doi:10.3390/nu8020068.</li>
	<li>Vashishtha AK, Wang J, Königsberg WH. Unterschiedliche zweiwertige Kationen verändern die Kinetik und Genauigkeit von DNA-Polymerasen. J Biol Chem. 2016, Band 291, 40: 20869-20875.</li>
	<li>Watson ID, Stewart MJ, Platt DJ. Klinische Pharmakokinetik von Enzyminhibitoren in der antimikrobiellen Chemotherapie. Clin Pharmakokinet. 1988, Bd. 15, 3: 133-64.</li>
	<li>Ahuja SK, Ferreira, GM, Moreira AR. Einsatz von Enzymen für Umweltanwendungen. Crit Rev Biotech. 2004, Bd. 2-3, 125-54.</li>
</ol>

Enzymaktivität

Biologische Katalysatoren

Alle lebenden Organismen führen kontinuierlich zahlreiche biochemische Reaktionen durch, um ihre Präsenz aufrechtzuerhalten. Die meisten dieser Reaktionen erfordern ...

Education

Lehre

JoVE Lab Manual

Biology

Biologie

Cellular Processes

Zelluläre Prozesse

factors that shape enzyme function

Enzymes are biological catalysts that help living things run biochemical reactions faster. They lower activation energy, which is the energy needed to start a reaction. Enzymes are not used up in the process, so they can keep working again and again. Most enzymes are proteins, although some ribonucleic acid molecules also have catalytic activity.

Each enzyme usually binds only one or a few specific substrates. This selectivity depends on the enzyme’s active site, which fits its substrate like a matching shape. When the substrate binds, the enzyme changes shape slightly and makes the reaction easier. After the products form, the enzyme releases them and returns to its original shape.

Enzyme reactions are often grouped as catabolic or anabolic. Catabolic enzymes break larger molecules into smaller products. Lactase is a catabolic enzyme that splits lactose in dairy products into galactose and glucose. Many people lose most of their lactase by early childhood, which can lead to lactose intolerance. Anabolic enzymes build larger molecules from smaller parts. DNA polymerase joins nucleotides to make DNA, and glycogen synthase links glucose molecules to form glycogen. Insulin helps regulate glycogen synthase, so people with little or no insulin may need treatment to make glycogen normally.

Enzyme activity depends on conditions such as pH and temperature. Many active sites contain acidic or basic amino acids, so changes in pH can alter charge and make substrate binding harder. Pickling uses this idea by lowering pH and slowing microbial enzyme activity. Temperature also matters because each enzyme has an optimal range. Low or moderate shifts may slow the enzyme, but high temperatures can denature it and cause lasting damage. Cooking meat and refrigerating food both reduce harmful microbial activity in this way. Extremophiles live in harsh environments and have enzymes that still work there. Thermus aquaticus is one example, and its Taq polymerase stays stable in the high heat used for PCR, a method that copies DNA by cycling between hot and cooler temperatures.

Some enzymes also need coenzymes or cofactors. Coenzymes are biomolecules that help the reaction and are not consumed. They often carry electrons, atoms, or functional groups, and many B vitamins serve this role. Coenzyme A, the active form of pantothenic acid, is needed by many mammalian enzymes. Cofactors are usually inorganic substances, such as ions. DNA polymerase, for example, requires Mg2+ or Mn2+ for DNA replication and for correcting some mistakes.

Other molecules can change enzyme activity without being required for the reaction. Activators increase activity, while inhibitors decrease it. These molecules may bind at the active site or at allosteric sites, which are different locations on the enzyme. Some inhibitors compete with the substrate for the active site, while others act in a non-competitive way by binding elsewhere. Inhibitor binding can also be reversible or irreversible. Reversible inhibitors can detach and let the enzyme work again, but irreversible inhibitors permanently damage the enzyme. Scientists use enzyme inhibitors as antibiotics and as chemotherapeutic agents to limit cancer cell division.

Scientists measure enzyme function by looking at reaction rate, or how fast product is made. A faster rate means the enzyme is working more efficiently. Reaction velocity is measured by tracking product concentration over time, usually from the start of the reaction until the enzyme becomes saturated with substrate and the rate levels off. Researchers use that baseline as a control when comparing different treatments. Reaction rates can be reported as relative or absolute values. Relative rates compare conditions, while absolute rates give a direct quantitative measure, much like comparing race rankings versus miles per hour.

Because enzymes are so useful, researchers also engineer them for special tasks. Protein engineering uses recombinant DNA technology to change amino acid sequences and adjust enzyme shape or active site binding. This approach has helped create sensitive diagnostic tests, as well as tools for bioremediation and waste management.

Factors That Shape Enzyme Function

photosynthesis

Photosynthesis: Light, Sugars, and Carbon

Photosynthesis turns sunlight into chemical energy in the form of glucose. This process powers most life on Earth by helping autotrophs, or primary producers, make food. The glucose they make can provide quick energy or be stored as starch for later use. Consumers depend on these producers for energy. Photosynthesis happens in many kinds of organisms. Cyanobacteria, some protists such as algae, and plants can all carry out this process. In eukaryotic cells, it takes place in the chloroplast.

cellular respiration

Cellular Energy From Glucose Breakdown

Cellular respiration is the process cells use to release usable energy from biomolecules such as sugars and lipids. Living things need a steady energy supply for growth, repair, movement, defense, and reproduction. Cells use that energy mainly by converting adenosine diphosphate (ADP) to adenosine triphosphate (ATP). Autotrophs and heterotrophs get the molecules for respiration in different ways. Autotrophs, such as plants, algae, and photosynthetic and chemosynthetic bacteria, build...

cell division

Cell Cycle, Mitosis, and Meiosis

Cell division is essential for growth, repair, and reproduction in living organisms. It lets single-celled organisms create a new organism and helps multicellular organisms make new cells for development and for replacing damaged cells. In multicellular species, cell division also makes reproductive cells needed for reproduction. Before a cell divides, it must copy its genetic material and split it into two daughter cells. This process is called the cell cycle. Although the timing can vary...

transpiration

Water Movement in Plants

Water movement in plants depends on transpiration and the vascular system. Plants must move water and dissolved nutrients from the roots to the leaves. They also exchange materials with the environment as part of normal life processes. Vascular plants use bundles of tissues that run from the roots to the tips of the plant. Root hairs absorb water and nutrients, and osmosis moves water into the xylem, the main water-conducting tissue. Water then travels to the tallest parts of the plant and...

enzyme activity

Enzymes are biological catalysts that help living things run biochemical reactions faster. They lower activation energy, which is the energy needed to start a reaction. Enzymes are not used up in the process, so they can keep working again and again. Most enzymes are proteins, although some ribonucleic acid molecules also have catalytic activity. Each enzyme usually binds only one or a few specific substrates. This selectivity depends on the enzyme’s active site, which fits its substrate like...

cellular processes

Explore how pH, temperature, inhibitors, cofactors, and substrates affect enzyme function, plus examples like lactase, Taq polymerase, and PCR.

Factors That Shape Enzyme Function | JoVE K12

SC.912.L.18.11

Bereiten Sie den Unterricht zu Enzymaktivität mit diesem 2-minütigen Leitfaden für Lehrkräfte vor. Behandelt die wichtigsten Vorbereitungsschritte für das Biology-Labor auf JoVE Lab Manual.

Enzymaktivität Lehrervorbereitung in Biology - 7.1K+ Aufrufe | JoVE Lab Manual

Folgen Sie den Schritt-für-Schritt-Verfahren von Enzymaktivität in diesem 9-minütigen Studentenprotokoll-Video. Teil der Biology-Sammlung auf JoVE Lab Manual.

Enzymaktivität Studentenprotokoll in Biology - 34K+ Aufrufe | JoVE Lab Manual

Macromolecules

Biomolecules
Organisms contain a wide variety of organic molecules with numerous functions which depend on the chemical structures and properties of these ...

Polymers

What are Lipids?

Lipids function as structural components of cellular membranes, in addition to acting as energy reservoirs and signaling molecules. They are thus crucial ...

Structure of Lipids

lipid-derived-compounds-in-the-human-body

Lipid-derived Compounds in the Human Body

Fats and lipids are crucial components in the human body. Some lipid-derived compounds, such as fat-soluble vitamins, eicosanoids, lipoproteins, and ...

Fats as Energy Storage Molecules

Amino acids

Amino acids are the monomers that comprise proteins. Each amino acid has the same fundamental structure, which consists of a central carbon atom, or the ...

Peptide Bonds

A peptide bond covalently attaches amino acids through a dehydration reaction. One amino acid&#39;s carboxyl group and another amino acid&#39;s amino ...

What are Proteins?

Protein and Protein Structures

Protein Organization

Globular Proteins

In organisms, proteins are the most abundant macromolecules. They act as the building blocks of life and play various crucial roles in the body. Proteins ...

Fibrous Proteins

Fibrous proteins are either long and narrow proteins or assemble to form long and thin structures. They contain repetitive units and usually consist of ...

Protein Denaturation

The function of proteins depends on their native three-dimensional structure, which is dictated by the amino acid sequence of the specific protein. ...

Role of Proteins in the Human Body

Proteins are the building block of life. They are also&#160; the most abundant macromolecules with as many diverse roles in the body. They are part of ...

Mechanical Protein Function

Structural Protein Function

Introduction to Carbohydrates

Carbohydrates, proteins, and fats are the primary macronutrients in the human diet. However, carbohydrates are the most favored source of energy in the ...

Chemistry of Carbohydrates

Sugars as Energy Storage Molecules

Nucleic Acids and Nucleotides

Nucleic acids are the most important macromolecules for the continuity of life. They carry the cell&#39;s genetic blueprint and have instructions for its ...

Nucleic Acid Structure

The pentose sugar in DNA is deoxyribose, while in RNA the pentose sugar is ribose. The difference between the sugars is the presence of the hydroxyl group ...

The DNA Helix

Deoxyribonucleic acid, or DNA, is the genetic material responsible for passing traits from generation to generation in all organisms and most viruses. DNA ...

RNA Structure

The basic structure of RNA consists of a string of ribonucleotides attached by phosphodiester bonds. Although most RNA is single-stranded, it can form ...

Types of RNA

Three main types of RNA are involved in protein synthesis: messenger RNA (mRNA), transfer RNA (tRNA), and ribosomal RNA (rRNA). These RNAs perform diverse ...

Noncovalent Attractions in Biomolecules

Describe the basic molecular structures and primary functions of the four major categories of biological macromolecules.

SC.912.L.18.1

Cellulose and Pectic Polysaccharides

&#160;Every plant cell has a cell wall that protects the cell, provides structural support, and gives the cell shape. Cellulose, the main structural ...

Membrane Carbohydrates

The plasma membrane is a dynamic barrier composed of lipids, proteins, and carbohydrates. It is the epicenter of many cellular processes required for cell ...

Describe the important structural characteristics of monosaccharides, disaccharides, and polysaccharides and explain the functions of carbohydrates in living things.

SC.912.L.18.2

Overview of Fatty Acid Metabolism

Lipids also are sources of energy that power cellular processes. Like carbohydrates, lipids are composed of carbon, hydrogen, and oxygen, but these atoms ...

What are Membranes?

A cell&#39;s plasma membrane demarcates the cell&#39;s borders and determines the nature of its interaction with the environment. Cells exclude certain ...

Membrane Fluidity

Membrane fluidity is explained by the fluid mosaic model of the cell membrane, which describes the plasma membrane structure as a mosaic of ...

Fluid Mosaic Model

Scientists identified the plasma membrane in the 1890s and its principal chemical components (lipids and proteins) by 1915. The model for plasma membrane ...

Membrane Lipids

Lipids are an essential component of all biological membranes. The average lipid content in mammalian membranes is 50%, though it can be as low as 20% in ...

Asymmetric Lipid Bilayer

Biological membranes show uneven distribution of different types of lipids in the inner and outer layers, resulting in transverse asymmetric membranes. ...

Lipids as Anchors

In the plasma membrane, the lipids forming the bilayer can also act as an anchor to tether proteins to the membrane. The three main types of lipid anchors ...

The Significance of Membrane Transport

The transport of solutes across the cell membrane is essential for metabolic processes, like maintaining cell size and volume, generating the action ...

Describe the structures of fatty acids, triglycerides, phospholipids, and steroids. Explain the functions of lipids in living organisms. Identify some reactions that fatty acids undergo. Relate the structure and function of cell membranes.

SC.912.L.18.3

Ligand Binding Sites

Cofactors and Coenzymes

Enzymes are proteins made of amino acids. The functional group of each constituent amino acid catalyzes a wide variety of chemical reactions via ionic ...

Introduction to Enzymes

The use of enzymes by humans dates to 7000 BCE. Humans first used enzymes to ferment sugars and produce alcohol without knowing that this was an ...

Enzymes and Activation Energy

The activation energy (or free energy of activation), abbreviated as Ea, is the small amount of energy input necessary for all chemical reactions to ...

Introduction to Enzyme Kinetics

Enzyme kinetics studies the rates of biochemical reactions. Scientists monitor the reaction rates for a particular enzymatic reaction at various substrate ...

Turnover Number and Catalytic Efficiency

The turnover number of an enzyme is the maximum number of substrate molecules it can transform per unit time. Turnover numbers for most enzymes range from ...

Catalytically Perfect Enzymes

The theory of catalytically perfect enzymes was first proposed by W.J. Albery and J. R. Knowles in 1976. These enzymes catalyze biochemical reactions at ...

introduction-to-mechanisms-of-enzyme-catalysis

Introduction to Mechanisms of Enzyme Catalysis

For many years, scientists thought that enzyme-substrate binding took place in a simple &#34;lock-and-key&#34; fashion. This model stated that the enzyme ...

Ligand Binding and Linkage

Cooperative Allosteric Transitions

Ribozymes

Biological Catalysts

All living organisms continuously perform numerous biochemical reactions to sustain their presence. Most of these reactions require ...

Describe the structures of proteins and amino acids. Explain the functions of proteins in living organisms. Identify some reactions that amino acids undergo. Relate the structure and function of enzymes.

Chemiosmosis

Oxidative phosphorylation is a highly efficient process that generates large amounts of adenosine triphosphate (ATP), the basic unit of energy that drives ...

electron-transport-chain-complex-i-and-ii

Electron Transport Chain: Complex I and II

The mitochondrial electron transport chain (ETC) is the main energy generation system in the eukaryotic cells. However, mitochondria also produce ...

electron-transport-chain-complex-iii-and-iv

Electron Transport Chain: Complex III and IV

During the electron transport chain, electrons from NADH and FADH2 are first transferred to complexes I and II, respectively. These two complexes then ...

The Electron Transport Chain

The electron transport chain or oxidative phosphorylation is an exothermic process in which free energy released during electron transfer reactions is ...

the-supercomplexes-in-the-crista-membrane

The Supercomplexes in the Crista Membrane

The mitochondrial cristae membrane is the primary site for the oxidative phosphorylation (OXPHOS) process of energy conversion mediated through ...

ATP Synthase: Structure

ATP synthase or ATPase is among the most conserved proteins found in bacteria, mammals, and plants. This enzyme can catalyze a forward reaction in ...

ATP Synthase: Mechanism

In animals, the mitochondrial F1F0 ATP synthase is the key protein that synthesizes ATP molecules through a complex catalytic mechanism. While the nuclear ...

The ADP/ATP Carrier Protein

ADP/ATP carrier or AAC protein is the most abundant carrier protein in the inner mitochondrial membrane. It transports large quantities of ADP and ATP, ...

ATP Yield

Cellular respiration produces 30 - 32 ATP per glucose molecule. Although most of the ATP results from oxidative phosphorylation and the electron transport ...

Discuss the use of chemiosmotic gradients for ATP production in chloroplasts and mitochondria.

SC.912.L.18.5

Fermentation

Most eukaryotic organisms require oxygen to survive and function adequately. Such organisms produce large amounts of energy during aerobic respiration by ...

biofuels-producing-ethanol-from-cellulosic-material

Biofuels: Producing Ethanol from Cellulosic Material

Source: Laboratories of Margaret Workman and Kimberly Frye - Depaul University
In this experiment, cellulosic material (such as corn stalks, leaves, ...

Discuss the role of anaerobic respiration in living things and in human society.

SC.912.L.18.6

Photosynthesis

Autotrophs

Almost all living organisms on Earth depend on photosynthesis, which is the process that converts sunlight energy into a simple sugar called ...

What is Photosynthesis?

All living organisms on Earth are directly or indirectly dependent on photosynthesis. It is the only biological process that can capture energy from ...

The Anatomy of Chloroplasts

Green algae and plants, including green stems and unripe fruit, harbor specialized organelles called chloroplasts to carry out photosynthesis. They ...

Photosystems

Photosystems are multiprotein complexes that form the functional units of photosynthesis in plants, algae, and cyanobacteria. They are found embedded in ...

The Photochemical Reaction Center

Reaction centers are pigment-protein complexes that initiate energy conversion from photons to chemical entities. Therefore, photochemical reaction center ...

The Antenna Complex

Plants and other photosynthetic organisms comprise pigments capable of absorption of direct sunlight. These pigments are present in the reaction center - ...

the-z-scheme-of-electron-transport-in-photosynthesis

The Z-Scheme of Electron Transport in Photosynthesis

The light reactions of photosynthesis assume a linear flow of electrons from water to NADP+. During this process, light energy drives the splitting of ...

The Calvin Benson Cycle

Ribulose 1,5- bisphosphate carboxylase/oxygenase (RuBisCo) is a critical enzyme that catalyzes carbon dioxide assimilation during photosynthesis. However, ...

Identify the reactants, products, and basic functions of photosynthesis.

SC.912.L.18.7

Introduction to Cellular Respiration

Organisms harvest energy from food, but this energy cannot be directly used by cells. Cells convert the energy stored in nutrients into a more usable ...

What is Glycolysis?

Overview
Cells make energy by breaking down macromolecules. Cellular respiration is the biochemical process that converts &#34;food energy&#34; (from the ...

Glycolysis: Preparatory Phase

In cellular metabolism (the complete breakdown of glucose to extract energy),&#160; glycolysis is the first step. Glycolysis takes place in the cytoplasm ...

Glycolysis: Pay-off Phase

So far, glycolysis has cost the cell two ATP molecules and produced two small, three-carbon sugar molecules. These molecules will proceed through the ...

Fates of Pyruvate

Pyruvate is the end product of glycolysis, where glucose is oxidized to pyruvate, simultaneously reducing NAD+ to NADH. Two molecules of ATP are also ...

Role of Reduced Coenzymes NADH and FADH&#8322;

The energy released from the breakdown of the chemical bonds within nutrients can be stored either through the reduction of electron carriers or in the ...

The Citric Acid Cycle

The citric acid cycle, also known as the Krebs cycle or TCA cycle, consists of several energy-generating reactions that yield one ATP molecule, three NADH ...

The Citric Acid Cycle: Overview

In aerobic organisms, the citric acid cycle is the second stage of cellular respiration wherein molecules derived from the breakdown of carbohydrates, ...

The Citric Acid Cycle: Output

The citric acid cycle is termed an amphibolic pathway as it operates both anabolically and catabolically. The cyclic reactions balance the flux of the ...

Products of the Citric Acid Cycle

The cells of most organisms&#8212;including plants and animals&#8212;obtain usable energy through aerobic respiration, the oxygen-requiring version of ...

Identify the reactants, products, and basic functions of aerobic and anaerobic cellular respiration.

SC.912.L.18.8

A. All living things are composed of four basic categories of macromolecules and share the same basic needs for life.

B. Living organisms acquire the energy they need for life processes through various metabolic pathways (primarily photosynthesis and cellular respiration).

C. Chemical reactions in living things follow basic rules of chemistry and are usually regulated by enzymes.

D. The unique chemical properties of carbon and water make life on Earth possible.

Factors That Shape Enzyme Function

Description

Transcript

Tags

More videos by Standards