3.2: Protein-Organisation

Überblick

Proteine sind grundlegende Bausteine des Lebens und erfüllen viele verschiedene Funktionen in der Zelle. Sie werden aus Aminosäuren gebildet. Die Reihenfolge der Aminosäuren wird als Primärstruktur eines Proteins bezeichnet. Lokale Wechselwirkungen einzelner Aminosäuren führen dazu, dass sich diese lineare Kette zu Sekundärstrukturen faltet. Interaktionen entfernter Aminosäuren führen zu einer weiteren Faltung des Proteins, welche man Tertiärstrukturen nennt. Der Aufbau mehrfach gefalteter Ketten (Untereinheiten) wird als Quartärstruktur bezeichnet.

Die Reihenfolge der Aminosäuren bestimmt die Primärstruktur

Aminosäuren, die in einer Kette miteinander verbunden sind, werden als Polypeptide bezeichnet. Diese Aminosäuren sind durch ihre Amino (–NH₃) und Carboxyl (–COOH) Gruppen miteinander verbunden, welche Peptidbindungen bilden. Diese Ketten an verknüpften Kohlenstoff- und Stickstoffatomen bilden das Grundgerüst eines Proteins. Die Aminosäureseitenketten stehen dabei senkrecht ab. Die Reihenfolge der Aminosäurereste in der Polypeptidkette ist die Primärstruktur.

Wasserstoffbindungen zwischen naheliegenden Aminosäureresten bestimmen die Sekundärstruktur

Die Amino- und Carboxylgruppen des Proteingerüstes können Wasserstoffbrückenbindungen bilden. Wenn mehrere nah beieinander liegende Aminosäurereste Wasserstoffbrückenbindungen bilden, können sich lokale Strukturen wie Alpha-Helices und Beta-Faltblätter bilden. Dies sind häufig lokalisierte Strukturen und bestimmen somit die sogenannte Sekundärstruktur eines Proteins.

Die Wechselwirkungen zwischen entfernten Seitenketten bestimmen die Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur eines Proteins beschreibt die drei-dimensionale Anordnung des Proteins. Um eine Tertiärstruktur zu stabilisieren, interagieren auch Aminosäurereste miteinander, die innerhalb der Polypeptidkette weit voneinander entfernt sein können. Diese Wechselwirkungen können schwach und nicht-kovalent (z.B. Ionenbindungen, hydrophobe Wechselwirkungen oder Wasserstoffbrücken) oder stark und kovalent (z.B. Disulfidbrücken) sein. Alle Wechselwirkungen tragen zur Form des Proteins und seiner Funktion bei.

Mehrere Polypeptidketten können ein einzelnes Protein bilden

Bisher haben wir Proteine betrachtet, die aus einer einzigen Polypeptidkette bestehen. Viele Proteine bestehen jedoch auch aus Untereinheiten, die jeweils aus einer Polypeptidkette bestehen. Die Zusammensetzung und Interaktion mehrerer Proteinuntereinheiten wird als Quartärstruktur bezeichnet.

Wenn Aminosäuren während der Translation aus dem Ribosom austreten, bilden sie die erste primäre Proteinstruktur, eine verkettete Sequenz, deren Länge variieren kann. Diese Peptidkette wird durch kovalente Bindungen zwischen den Amin- und Carboxylenden von zwei Aminosäuren zusammengehalten. Wenn sich das Peptid verlängert, bilden sich Wasserstoffbrücken.

Einige Aminosäuren binden sich an benachbarte, wodurch sich der Strang verkürzt und krümmt, wodurch eine helikale Struktur entsteht, die als Alpha-Helix bezeichnet wird. Andere haften seitlich und werden als Beta-Sheets bezeichnet. Zusammen sind diese Konfigurationen als Sekundärstruktur des Proteins bekannt. Zusätzliche chemische Wechselwirkungen, einschließlich hydrophober Kräfte, ionischer Bindungen und Disulfidbrücken, die zwischen Aminosäureseitengruppen auftreten, verstärken die Faltung in die Tertiärstruktur, eine kugelförmige 3D-Form, die für viele Proteine die endgültige funktionelle Form darstellt. Wenn sich zwei oder mehr Polypeptidketten aus tertiären Strukturen verbinden, entsteht ein größerer Komplex, eine quaternäre Struktur, für optimale Wechselwirkungen.