Question 1

Was ist die grundlegende strukturelle Zusammensetzung eines Antikörpers?

Accepted Answer

Antikörper sind Y-förmige Proteine, die aus vier Polypeptidketten bestehen: zwei identischen schweren Ketten mit jeweils etwa 440 Aminosäuren und zwei identischen leichten Ketten mit jeweils ungefähr 220 Aminosäuren. Diese Ketten werden durch kovalente Disulfidbindungen und nichtkovalente Bindungen zusammengehalten. Die meisten Antikörper tragen auch Zuckerreste durch einen Prozess namens Glykosylierung.

Question 2

Wie unterscheiden sich die variablen und konstanten Bereiche von Antikörpern in ihrer Funktion?

Accepted Answer

Die variablen Bereiche an den Spitzen der Antikörperarme enthalten 110-130 hochvariable Aminosäuren, die selektiv Antigene binden und so die Erkennung nahezu unbegrenzter Antigentypen ermöglichen. Im Gegensatz dazu bestimmt der konstante Bereich oder Fc-Bereich den spezifischen immunologischen Wirkmechanismus des Antikörpers und ermöglicht die Interaktion mit Fc-Rezeptoren auf Immunzellen wie Makrophagen und Mastzellen.

Question 3

Was ist Antikörper-Crosslinking und warum ist es immunologisch wichtig?

Accepted Answer

Antikörpervernetzung tritt auf, wenn ein Arm eines Antikörpers an ein Antigen bindet, während der andere Arm an ein zweites identisches Antigen bindet. Die flexible Scharnierregion ermöglicht variable Abstände zwischen Bindungsstellen und ermöglicht die Bildung großer Gitter aus vernetzten Antigenen. Diese Gitter werden schneller und leichter von Makrophagen aufgenommen und entfernen größere Mengen an Antigen auf einmal.

Question 4

Wie unterscheiden sich die fünf Klassen von Antikörpern in Struktur und Valenz?

Accepted Answer

IgD, IgE und IgG haben jeweils eine einzelne Y-förmige Struktur mit einer Valenz von zwei Antigenbindungsstellen. IgA kann als Monomer oder Dimer auftreten, was ihm als Dimer eine Valenz von vier gibt. IgM tritt typischerweise als Pentamer auf und bietet eine Valenz von zehn. Diese strukturellen Unterschiede beeinflussen ihre Verteilung und Immunfunktionen im Körper.

Question 5

Welche Rolle spielt IgE bei allergischen Reaktionen?

Accepted Answer

Während eines allergische Reaktion bindet IgE an sein verwandtes Antigen, und die Fc-Region von IgE bindet dann an Mastzellen und Basophile. Diese Interaktion löst die Freisetzung von Histaminen und Interleukinen aus, was allergische Symptome wie Niesen und Juckreiz verursacht. IgE ist aufgrund seiner geringen Mengen in Körperflüssigkeiten schwierig zu untersuchen, ist aber hauptsächlich für die Vermittlung allergischer Reaktionen bekannt.

Question 6

Wie trägt IgG zur Eliminierung von Krankheitserregern bei?

Accepted Answer

IgG-Antikörper sind die häufigsten im Blut und tragen durch mehrere Mechanismen zur Eliminierung von Krankheitserregern bei. Sie opsonisieren Krankheitserreger, um die Phagozytose durch Makrophagen oder Neutrophile auszulösen, und der Komplementsystem verstärkt diese Aktivität. IgG ist auch die einzige Antikörperklasse, die die Plazenta überquert und so Feten und Säuglingen durch die Muttermilch passive Immunität verleiht.

Question 7

Was sind die schützenden Funktionen von IgA-Antikörpern?

Accepted Answer

IgA schützt Schleimhautoberflächen, einschließlich des Magen-Darm-Trakts, der Atemwege und der urogenitalen Wege, indem es Bakterien neutralisiert und deren Bewegung über das Epithel verhindert. IgA wird als Dimer in Schleim, Tränen, Speichel und Kolostrum ausgeschieden und bietet eine Immunabwehr an Körperoberflächen. Als Monomer in Körperflüssigkeiten bietet IgA weiterhin einen lokalisierten Schutz gegen Krankheitserreger.

Antikörper-Struktur

Überblick

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