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Aminosäuren
Aminosäuren sind die Monomere, aus denen Proteine bestehen. Jede Aminosäure hat die gleiche Grundstruktur, die aus einem zentralen Kohlenstoffatom ode…
Aminosäuren sind organische Verbindungen, die überwiegend aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff bestehen. Obwohl es Hunderte von Aminosäuren gibt, gibt es zwanzig, die als Bausteine von Proteinen fungieren. Diese zwanzig Aminosäuren werden oft mit ihren Abkürzungen mit drei oder einem Buchstaben bezeichnet.
Alle Aminosäuren haben einen zentralen Kohlenstoff, den Alpha-Kohlenstoff, der als chirales Zentrum für die meisten Aminosäuren fungiert. Es ist an eine Aminogruppe, eine Carboxylgruppe, ein Wasserstoffatom und eine variable R-Gruppe gebunden.
Ein chirales Molekül besteht aus vier verschiedenen Gruppen, die um ein bestimmtes Atom angeordnet sind, das sogenannte chirale Zentrum. Da Glycin ein Wasserstoffatom als R-Gruppe hat, hat es keine vier verschiedenen Gruppen und daher kein chirales Zentrum.
Diese vier Gruppen können zwei unterschiedliche Konfigurationen bilden, die Stereoisomere sind, die als L- und D-Isomere bezeichnet werden. Diese Isomere sind Spiegelbilder, die nicht übereinander überlagert werden können. Aminosäuren, die bei der Proteinsynthese verwendet werden, sind immer L-Isomere.
Die Amingruppe auf einer Aminosäure kann als Base fungieren und ein Proton aufnehmen, was zu einer positiven Ladung führt, während die Carboxylgruppe als Säure wirken und ein Proton abgeben kann, was zu einer negativen Ladung führt. Bei physiologischem pH-Wert liegen Aminosäuren normalerweise als doppelt geladene Aminosäuren vor und werden Zwitterionen genannt, Moleküle mit einer gleichen Anzahl positiver und negativer Ladungen.
Jede Aminosäure hat eine einzigartige R-Gruppe, die für ihre vielfältigen Eigenschaften verantwortlich ist, zu denen ihre Größe, Löslichkeit und Ladung gehören. Aminosäuren werden auf der Grundlage ihrer R-Gruppen grob in zwei Kategorien eingeteilt: unpolar und polar.
Unpolare Aminosäuren können in aliphatische und aromatische Aminosäuren unterteilt werden. Polare Aminosäuren können bei neutralem pH-Wert in saure, basische und ungeladene Aminosäuren unterteilt werden.
Aliphatische Gruppen sind einfach gebundene Kohlenwasserstoffe, die als gerade, verzweigte oder zyklische Ketten vorliegen. Die Aminosäuren mit aliphatischen R-Gruppen sind Glycin, die einfachste Aminosäure; Alanin, Valin, Leucin und Isoleucin, die extrem hydrophob sind und sich miteinander verbinden, um stabile Kernstrukturen in Proteinen zu bilden; Methionin, eine schwefelhaltige Aminosäure; und Prolin, das einen aliphatischen Ring hat.
Aromatische Gruppen sind Kohlenwasserstoffe, die als ungesättigte Ringe mit abwechselnden Einfach- und Doppelbindungen vorliegen. Bei den aromatischen Aminosäuren handelt es sich um Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan, die alle groß sind und an hydrophoben Wechselwirkungen teilnehmen können.
Bei den sauren Aminosäuren handelt es sich um Aspartat und Glutamat. Sie haben Carboxylgruppen, die ein Proton abgeben, um negativ geladen zu werden. Die basischen Aminosäuren sind Lysin, Arginin und Histidin. Sie haben Aminogruppen an ihren Seitenketten, die ein Proton aufnehmen, um positiv geladen zu werden.
Die polaren ungeladenen Aminosäuren sind Serin, Threonin, Cystein, Asparagin und Glutamin. Sie sind hydrophil und enthalten verschiedene polare funktionelle Gruppen: Hydroxylgruppen in Serin und Threonin, eine Sulfhydrylgruppe in Cystein und Amidgruppen in Asparagin und Glutamin.
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Q1: What are the four groups attached to the alpha carbon in amino acids?
The alpha carbon in amino acids is bonded to four distinct groups: an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and a variable R group. These four groups arrange around the alpha carbon, which functions as a chiral center for most amino acids. The R group differs for each amino acid, determining its unique chemical properties and characteristics.
Q2: Why is glycine considered an exception among amino acids?
Glycine is the simplest amino acid because its R group is just a hydrogen atom, not a more complex side chain. Since it has only three distinct groups attached to its alpha carbon instead of four, glycine lacks a chiral center. This makes glycine unique among the twenty common amino acids used in protein synthesis.
Q3: What is a zwitterion and how do amino acids form them?
A zwitterion is a molecule with an equal number of positive and negative charges. At physiological pH, amino acids exist as zwitterions because the amino group accepts a proton and becomes positively charged, while the carboxyl group donates a proton and becomes negatively charged. This dual-charged state is the typical form of amino acids in living cells.
Q4: How do nonpolar and polar amino acids differ in their R groups?
Nonpolar amino acids have hydrophobic R groups that are either aliphatic or aromatic hydrocarbons. Polar amino acids have hydrophilic R groups containing functional groups like hydroxyl, sulfhydryl, or amide groups. The chemical nature of the R group determines whether an amino acid is acidic, basic, polar, or nonpolar, directly affecting its behavior in proteins.
Q5: What makes aromatic amino acids distinct from aliphatic amino acids?
Aromatic amino acids like phenylalanine, tyrosine, and tryptophan have R groups containing unsaturated rings with alternating single and double bonds. Aliphatic amino acids like glycine, alanine, and valine have single-bonded hydrocarbon R groups arranged as straight, branched, or cyclic chains. Both types are nonpolar and hydrophobic, but aromatic amino acids are larger and participate in hydrophobic interactions.
Q6: How do acidic and basic amino acids differ in their charge properties?
Acidic amino acids like aspartate and glutamate have carboxyl groups on their R groups that donate protons, becoming negatively charged. Basic amino acids like lysine, arginine, and histidine have amino groups on their side chains that accept protons, becoming positively charged. These charged R groups enable amino acids to participate in ionic interactions and affect protein structure and function.
Q7: Why are L-isomers the only amino acids used in protein synthesis?
Amino acids exist as L and D isomers, which are stereoisomers and mirror images that cannot be superimposed on each other. Proteins exclusively use L-isomers because biological systems evolved to recognize and incorporate only this configuration during protein synthesis. This specificity ensures consistent protein structure and function across all living organisms.