21.7: Peptidbindungen

Eine Peptidbindung bindet Aminosäuren durch eine Dehydratisierungsreaktion kovalent. Die Carboxylgruppe einer Aminosäure und die Aminogruppe einer anderen Aminosäure verbinden sich und setzen ein Wassermolekül frei. Die resultierende Bindung ist die Peptidbindung. Die Produkte, die solche Verknüpfungen bilden, sind Peptide. Wenn sich dieser wachsenden Kette weitere Aminosäuren anschließen, ist die resultierende Kette ein Polypeptid. Jedes Polypeptid hat an einem Ende eine freie Aminogruppe. Dieses Ende hat den N-Terminus oder den Amino-Terminus, und das andere Ende hat eine freie Carboxylgruppe – den C- oder Carboxyl-Terminus. Während die Begriffe Polypeptid und Protein manchmal synonym verwendet werden, ist ein Polypeptid technisch gesehen ein Polymer aus Aminosäuren, während der Begriff Protein für ein Polypeptid oder mehrere Polypeptide verwendet wird, die miteinander verbunden sind und oft gebundene nicht-peptidische prosthetische Gruppen, eine bestimmte Form und eine einzigartige Funktion haben.

Chemie der Peptidbindungen

Eine Peptidbindung weist aufgrund der Resonanz eine starre planare Struktur auf. Diese Resonanz beinhaltet die gemeinsame Nutzung von Elektronen zwischen den in der Carbonylgruppe vorhandenen Doppelbindungen und der Peptidbindung zwischen Kohlenstoff und Stickstoff, bei der es sich um eine Einfachbindung handelt. Dies führt dazu, dass die Länge der Doppelbindung zunimmt und die Länge der Einfachbindung von der erwarteten Länge abnimmt, wenn keine Resonanz vorliegt.

Peptidbindungen können in zwei möglichen Konformationen auftreten: cis und trans. In der cis Konfiguration befinden sich die Alpha-Kohlenstoffe beider durch die Peptidbindung verbundenen Aminosäuren auf derselben Seite der Bindung; und in der trans Konfiguration, befinden sich die Alpha-Kohlenstoffe der beiden durch die Peptidbindung verbundenen Aminosäuren auf den gegenüberliegenden Seiten der Bindung. Die cis Konfiguration tritt normalerweise auf, wenn Prolin seine Aminogruppe zur Bildung der Bindung beiträgt; allerdings sind nur etwa 10 % der Proline cis-Bindungen vorangestellt.

Aufgrund seiner starren Struktur ist eine Rotation um Peptidbindungen nicht möglich. Allerdings kann es zu einer Rotation um die Bindungen kommen, die den Alpha-Kohlenstoff mit den Stickstoff- bzw. Kohlenstoffatomen verbinden.

Dieser Text wurde angepasst von Openstax, Biology 2e, Chapter 3.4: Proteins.

Aminosäuren binden sich kovalent durch Peptidbindungen aneinander. Eine Peptidbindung verbindet die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe der anderen. Peptide sind kleine Ketten von Aminosäuren, die von zwei bis fünfzig Monomeren reichen.

Eine Peptidbindung bildet sich durch eine Kondensationsreaktion, bei der ein Wassermolekül freigesetzt wird. Wenn sich eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe miteinander verbinden, führt dies zur Bildung einer Amidgruppe. Die Peptidbindung hat eine starre planare Struktur und weist einige Merkmale einer Doppelbindung auf. Dies liegt daran, dass die Doppelbindung auf dem Carbonyl als Resonanzstruktur mit der Kohlenstoff-Stickstoff-Peptidbindung fungieren kann.

Diese Resonanz führt zu einer Abnahme der Länge der Einfachbindung, einer Verlängerung der Doppelbindung und hemmt die Rotation der Gruppen um die Peptidbindung.

Peptidbindungen können in cis- und trans-Konformationen vorliegen. In der cis-Konformation befinden sich die Alpha-Kohlenstoffe auf der gleichen Seite der Peptidbindung, und in der trans-Konformation befinden sie sich auf gegenüberliegenden Seiten der Bindung. Peptidbindungen treten meist in der trans-Konformation auf, es sei denn, Prolin trägt seine Aminogruppe zur Bindungsbildung bei.

Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind, haben einen N-Terminus und einen C-Terminus. Der N-Terminus ist das Ende, an dem die Aminogruppe nicht an der Bildung einer Peptidbindung beteiligt ist, und der C-Terminus ist das Ende, an dem die Carboxylgruppe nicht an der Bildung einer Peptidbindung beteiligt ist.

Die Abfolge der Aminosäuren in einem Peptid oder Protein beginnt immer mit dem N-Terminus und endet mit dem C-Terminus.

Wenn sich zwei Aminosäuren durch eine Peptidbindung miteinander verbinden, werden sie als Dipeptide bezeichnet.

Wenn sich drei und vier Aminosäuren durch Peptidbindungen miteinander verbinden, werden sie als Tripeptide bzw. Tetrapeptide bezeichnet. Und wenn sich mehrere Aminosäuren durch Peptidbindungen miteinander verbinden, werden sie als Polypeptide bezeichnet.

Peptidbindungen können durch Hydrolyse mit chemischen Katalysatoren wie Säuren oder Enzymen, den sogenannten Proteasen, schnell abgebaut werden. Das Aufbrechen von Peptidbindungen beinhaltet die Zugabe eines Wassermoleküls.

Alternativ können diese Bindungen durch einen langsamen Prozess in Gegenwart von Wasser spontan aufbrechen.