Peptidbindungen

Aminosäuren verbinden sich kovalent über Peptidbindungen miteinander. Eine Peptidbindung verknüpft die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe der anderen. Peptide sind kurze Ketten aus Aminosäuren mit einer Länge von zwei bis fünfzig Monomeren.

Eine Peptidbindung ist eine Amidbindung, die die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe einer anderen verbindet. Die Peptidbindung weist eine starre, ebene Struktur auf und zeigt einige Eigenschaften einer Doppelbindung.

Dies resultiert aus einer Resonanz, die die Delokalisation des freien Elektronenpaares des Stickstoffs in die Carbonylgruppe beinhaltet und der Kohlenstoff-Stickstoff-Bindung einen partiellen Doppelbindungscharakter verleiht. Diese Resonanz verkürzt die Kohlenstoff-Stickstoff-Bindung, verlängert die Kohlenstoff-Sauerstoff-Bindung und beschränkt die Rotation um die Peptidbindung.

Peptidbindungen können in cis- und trans-Konfigurationen vorliegen. Bei der cis-Konfiguration befinden sich die Alpha-Kohlenstoffatome auf derselben Seite der Peptidbindung, bei der trans-Konfiguration auf gegenüberliegenden Seiten der Bindung. Peptidbindungen liegen überwiegend in der trans-Konfiguration vor, mit Ausnahme der Fälle, in denen Prolin seine Aminogruppe zur Bindungsbildung beiträgt.

Über Peptidbindungen verknüpfte Aminosäuren weisen ein N-terminales und ein C-terminales Ende auf. Das N-terminale Ende ist das Ende, an dem die Aminogruppe nicht an der Bildung einer Peptidbindung beteiligt ist, und das C-terminale Ende ist das Ende, an dem die Carboxylgruppe nicht an der Bildung einer Peptidbindung beteiligt ist.

Die Abfolge der Aminosäuren in einem Peptid oder Protein beginnt immer am N-Terminus und endet am C-Terminus.

Wenn zwei Aminosäuren über eine Peptidbindung miteinander verbunden sind, werden sie als Dipeptide bezeichnet.

Wenn drei und vier Aminosäuren über Peptidbindungen miteinander verknüpft sind, werden sie als Tripeptide und Tetrapeptide bezeichnet. Und wenn mehrere Aminosäuren über Peptidbindungen miteinander verknüpft sind, spricht man von Polypeptiden.

Peptidbindungen können unter sauren oder basischen Bedingungen oder durch Enzyme, die als Proteasen bekannt sind, hydrolysiert werden. Das Spalten einer Peptidbindung beinhaltet die Zugabe eines Wassermoleküls.

Alternativ können diese Bindungen spontan durch einen langsamen Prozess in Gegenwart von Wasser brechen.