Globuläre und fibrilläre Proteine

Proteine haben sich so entwickelt, dass sie quartäre Strukturen und Multi-Unit-Komplexe bilden, wenn größere Moleküle von der Zelle benötigt werden, anstatt längere Aminosäureketten zu haben. Die meisten Proteine fallen in eine von zwei Kategorien: globulär und faserig.

Kugelförmige Proteine sind kompakt, wobei ihre Aminosäurekette in eine sphäroide Form gewickelt ist. Ihre Sekundärstrukturen sind in der Regel eine Mischung aus Alpha-Helices und Beta-Faltblättern.

Die meisten intrazellulären Proteine sind globulär und wasserlöslich, wie z. B. viele Enzyme und Transkriptionsfaktoren. In diesen Strukturen packen sich die hydrophoben Aminosäuren dicht in die Mitte der Sphäroidstruktur, während sich die hydrophilen Aminosäuren auf der äußeren Oberfläche befinden.

Kugelförmige Proteine interagieren in einer Vielzahl von Konfigurationen miteinander und bilden verschiedene Arten von Strukturen, darunter Filamente oder multimere Komplexe.

Viele bilden quartäre Strukturen, eine einzige funktionelle Einheit, die aus mehr als einer Aminosäurekette besteht. Zum Beispiel fungiert Hämoglobin als Tetramer, das aus zwei Alpha- und zwei Beta-Untereinheiten besteht.

Noch größere Strukturen können aufgebaut werden, wenn sich ein globuläres Protein mit einem oder mehreren zusätzlichen Proteinen verbindet. Zum Beispiel wird ein Aktinfilament gebildet, wenn sich viele globuläre Aktinmonomere zu langen helikalen Proteinsträngen verbinden.

Im Gegensatz zu kompakten globulären Proteinen befinden sich fibröse Proteine oft in der extrazellulären Matrix, sorgen für Struktur und bilden ausgedehnte Formen.

Faserige Proteine bestehen in der Regel entweder aus Alpha-Helices oder Beta-Faltblättern, aber selten aus einer Mischung aus beiden. Sie haben oft hydrophobe Aminosäuren auf ihren Außenflächen, die mit anderen Monomeren interagieren, um größere Strukturen zu bilden.

Kollagen zum Beispiel ist ein faseriges Protein, das aus einer verlängerten Alpha-Helix besteht. Drei Helices winden sich umeinander und bilden eine Struktur, die als Coiled-Coil bezeichnet wird. Kollagenfibrillen sorgen für Struktur und Flexibilität im Bindegewebe.

Das Protein Fibroin ist ein Beispiel für ein faseriges Protein, das aus Beta-Faltblättern besteht, und ist das Protein in Seide, das es den Seidensträngen ermöglicht, sowohl flexibel als auch stark zu sein.