Struktur von Antikörpern

Antikörper, auch als Immunglobuline bekannt, spielen eine Schlüsselrolle bei der humoralen Immunreaktion gegen fremde Antigene. Es handelt sich um Proteine, die aus vier Polypeptiden in einer Y-förmigen Struktur mit zwei identischen schweren und zwei identischen leichten Ketten bestehen, die durch eine Kombination von nichtkovalenten Bindungen und kovalenten Disulfidbindungen miteinander verbunden sind. Ganz am Ende jeder Polypeptidkette befinden sich einzigartige variable Bereiche, die Antigene selektiv binden Während einige Teile dieser Region direkt interagieren, bieten andere Teile eine strukturelle Unterstützung für diese Bindungsstellen.

Im Gegensatz dazu bestimmt die Stammregion des Antikörpers, die als konstante Region bekannt ist, den spezifischen immunologischen Wirkungsmechanismus in Abhängigkeit von der Klasse. Beispielsweise wird ein Typ, Immunglobulin E, als Reaktion auf ein Allergen, wie Katzenschuppen, im Körper ausgeschieden und vermittelt die allergische Reaktion.