Protein-Protein-Schnittstellen

Viele biologische Prozesse hängen von Protein-Protein-Wechselwirkungen ab. Tatsächlich muss eine große Anzahl von Proteinen Proteinkomplexe oder Oligomere bilden, um ihre Funktionen zu erfüllen.

Manchmal bilden zwei oder mehr identische Proteine einen Komplex, wie z. B. dieses Kinesin-Dimer, in anderen Fällen kommen verschiedene Proteine oder Polypeptide zu einer funktionellen Einheit zusammen.

So bestehen die Mikrotubuli des Zytoskeletts aus Alpha- und Beta-Tubulin-Dimeren. Die Bindungsflächen von Alpha- und Beta-Tubulin-Monomeren haben komplementäre Formen.

Diese aufeinander abgestimmten Formen ermöglichen es den Monomeren, eine große Anzahl nicht-kovalenter Bindungen miteinander zu bilden, die dann das Alpha- und Beta-Tubulin zusammenhalten. Diese Art von Schnittstelle ist ein Beispiel für eine Oberfläche-Oberfläche-Wechselwirkung.

Ähnlich wie bei Ligandenbindungsstellen können Wechselwirkungen an einer Protein-Protein-Grenzfläche nicht-kovalente Bindungen und hydrophobe Kräfte beinhalten. Kovalente Disulfidbindungen zwischen Cystein-Aminosäuren auf jeder Proteinoberfläche können jedoch auch eine Rolle spielen, um sie zusammenzuhalten.

Doch nicht alle Proteingrenzflächen weisen eng aufeinander abgestimmte Oberflächen auf. So bilden viele Enzyme, wie hier die Proteinkinase A, einen Spalt, der Polypeptidschleifen ihrer Bindungspartner erkennen und binden kann. Diese Art von Schnittstelle wird als Oberfläche-Zeichenfolgen-Interaktion bezeichnet.

Eine andere Art von Grenzfläche, die als Helix-Helix oder Coiled-Coil-Wechselwirkung bekannt ist, entsteht, wenn sich Helices zweier Proteine umeinander wickeln. Diese Grenzfläche wird häufig in Proteinen beobachtet, die Leucin-Zipper-Domänen enthalten, wie z. B. eukaryotische Transkriptionsfaktoren.

Zusammenfassend lässt sich sagen, dass die physikalische Struktur und die chemischen Eigenschaften der wechselwirkenden Teile die Art der Grenzfläche zwischen zwei Proteinen bestimmen.