Die Gleichgewichtsbindungskonstante und die Bindungsstärke

In der Zelle kollidieren Proteine zufällig mit anderen Molekülen, wie z. B. anderen Proteinen, Nukleinsäuren und niedermolekularen Liganden.

Wenn die Bindung unspezifisch ist, führen einige nicht-kovalente Wechselwirkungen zwischen den Molekülen zu einer kurzen Assoziation.

Bindet ein bestimmter Ligand an das Protein, bildet er ausgedehnte nicht-kovalente Wechselwirkungen entlang komplementärer Oberflächen. Solche Komplexe sind stabil und bleiben lange Zeit gebunden, bevor sie sich dissoziieren.

Die Stärke einer Bindungswechselwirkung wird in Bezug auf ihre Gleichgewichtskonstante K_b angegeben, die auch als Bindungs- oder Assoziationskonstante bezeichnet wird.

K_b kann aus dem Verhältnis der Konzentration des Protein-Liganden-Komplexes zu den Konzentrationen des ungebundenen Proteins und des Liganden im Gleichgewicht berechnet werden.

Aufgrund seiner Beziehung zur Änderung der freien Energie aufgrund der Bindung bedeutet ein großes K_b eine starke Abnahme von Delta G, was auf eine starke Affinität zwischen Protein und Liganden hinweist.

Für die Protein-Liganden-Bindung sind zwei konkurrierende Prozesse wichtig: die Assoziation eines Proteins und eines Liganden zu einem Komplex und di