Eukaryotische Transkriptionsaktivatoren

Transkriptionsaktivatoren sind Proteine, die dafür verantwortlich sind, dass die RNA-Polymerase die Transkription initiieren kann. Sie haben zwei essentielle Domänen – eine, die an die DNA bindet, und eine andere, die die Transkription aktiviert.

Die DNA-Bindungsdomänen enthalten eines von mehreren charakteristischen Strukturmotiven, einschließlich gängiger Motive wie der Helix-Turn-Helix, des Zinkfingers und der Leucin-Reißverschlussstrukturen.

Eine Helix-Turn-Helix-Domäne besteht aus zwei Alpha-Helices, die durch eine Aminosäurekette miteinander verbunden sind, die die Wende darstellt. Eine Helix ist für die Erkennung der DNA-Sequenz zuständig und passt in die große Rinne. Diese Proteine binden als Dimere an die DNA.

Ein Zinkfinger besteht aus einer Alpha-Helix und einem zweisträngigen Beta-Blech, das von einem Zinkatom zusammengehalten wird. Die Helix bindet mit Hilfe von zwei Histidinen in ihrer Aminosäurekette an die große Rinne.

Ein Leucin-Reißverschluss besteht aus zwei Monomeren, die in Form eines Y, das an die DNA bindet, miteinander interagieren. Die Monomere bestehen aus Leucin an jeder siebten Position am C-terminalen Ende, das mit dem Leucin auf dem gegenüberliegenden