25.7
Bakterienzellen besitzen verschiedene Zytoskelettproteine, darunter eukaryotische Homologe von Aktin, Tubulin und intermediären Filamenten, zusammen mit einer einzigartigen vierten Gruppe, den MinD-ParA-Proteinen.
Aktin-Homologe, MreB und Mbl sind reichlich in stäbchen- und spiralförmigen Bakterien zu finden. Diese Proteine bilden spiralförmige Gerüste, die die Bildung der Peptidoglykan-Zellwand steuern.
Ein weiteres Aktin-Homolog, ParM, wird in einigen Bakterien von nicht-genomischen antibiotikaresistenten Plasmiden kodiert und setzt sich spontan zu Filamenten zusammen.
Während der Zellteilung schieben die wachsenden Filamentpolymere die Plasmidkopien auseinander an die gegenüberliegenden Enden der Zelle.
Tubulin-Homologe, FtsZ und BtubA/B, polymerisieren zu Filamenten oder Ringen.
FtsZ-Filamente lagern sich im Z-Ring in der Mitte der Zelle zusammen, um die Zellteilung einzuleiten.
Crescentin-Untereinheiten sind die einzigen filamentartigen Proteine, die in Bakterien identifiziert wurden. Bei einigen Bakterien wie Caulobacter crescentus bilden sie eine sichelförmige Form. In Abwesenheit von Crescentin-Untereinheiten werden diese Bakterien stäbchenförmig.
MinD und ParA sind ATPasen
Bakterienzellen wurden ursprünglich als einfache, zufällig organisierte Strukturen ohne Zytoskelett betrachtet. Diese Auffassung änderte sich mit der…
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