25.10
Im Zytoskelett sind Aktine die Bausteine der Mikrofilamente des Zytoskeletts. Aktinmonomere haben eine runde Form und werden globulär oder G-Aktin genannt.
Diese Monomere polymerisieren von Kopf bis Ende und bilden eine enge, rechtsdrehende helikale Struktur, die als filamentöses oder F-Aktin bezeichnet wird.
Jede Aktin-Untereinheit hat eine äußere und eine innere Domäne, die durch eine kleinere Linkerhelix verbunden sind. Eine solche Anordnung bildet zwei Spalten: Der obere Spalt bindet ein ATP- und ein Magnesium-Ion. Der untere hydrophobe Spalt ist spezifisch für Aktin-bindende Proteine.
G-Aktin hat eine geringe ATPase-Aktivität, die in F-Aktin erhöht ist. Wenn ein ATP-G-Aktin-Komplex F-Aktin bindet, wird ATP zu ADP und Phosphat hydrolysiert, wodurch ein hochstabiles Filament entsteht.
Das ATP-gebundene wachsende Ende von F-Aktin wird als Plus-Ende bezeichnet, während das andere Ende, das an ADP gebunden ist, das Minus-Ende ist.
Aktine haben unterschiedliche Isoformen, die grob in Alpha, Beta und Gamma eingeteilt werden. Sie werden in verschiedenen Zelltypen exprimiert, wie z. B. α-Aktin in kontraktilen Muskelfasern, β-Aktin in der Zellrinde und γ-Aktin in glatten Muskelfasern.
Aktin ist ein hochkonserviertes Zytoskelettprotein, das in eukaryotischen Zellen reichlich vorhanden ist. In Muskelzellen macht es 10 % des gesamten Z…
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