ABC-Transporter: Exporteure

ATP-bindende Kassetten- oder ABC-Transporter bilden die größte Familie der Membrantransporter.

Diese Transporter enthalten zwei Transmembrandomänen, die die Lipiddoppelschicht überspannen, und zwei zytoplasmatische Nukleotidbindungs- oder ATP-Bindungsdomänen.

ABC-Transporter können sowohl als Importeure als auch als Exporteure von gelösten Stoffen an der Zellmembran fungieren.

Während die Exporteure sowohl in Prokaryoten als auch in Eukaryoten präsent sind, sind Importeure nur in Prokaryoten und einigen Pflanzen zu finden.

Stellen Sie sich einen ABC-Exporter vor, der auf einer eukaryotischen Zellmembran vorhanden ist.

Anfänglich liegt der Transporter in der nach innen gerichteten Konformation vor, wobei die Bindungsstelle des gelösten Stoffes zum Zytosol hin freiliegt. Wenn ein zytosolischer gelöster Stoff an den Transporter bindet, erhöht er die Affinität der ATP-Bindungsdomänen zu ATP

.

Die Bindung der ATP-Moleküle an den Transporter löst eine Veränderung der Proteinkonformation von nach innen nach außen aus. Diese Konformationsänderung setzt den gelösten Stoff in den extrazellulären Raum frei.

Das angehängte ATP wird dann zu ADP und anorganischem Phosphat hydrolysiert, woraufhin sich die beiden ATP-Bindungsdomänen trennen. Dadurch wird der Transporter wieder in seine ursprüngliche nach innen gerichtete Konformation zurückversetzt.