26.4
Mikrotubuli-assoziierte Proteine oder MAPs sind Proteine, die mit Mikrotubuli interagieren.
Die Struktur eines einzelnen MAP hängt von der Funktion ab, die er auf den Mikrotubuli ausübt.
Stabilisatoren fördern die Polymerisation von Tubulin und behindern die Depolymerisation. In Neuronen stabilisiert Tau die axonalen Mikrotubuli, indem es seine positiv geladene Domäne nutzt, um lateral an die negativ geladene Mikrotubuli-Oberfläche zu binden und so die Häufigkeit und Dauer von Katastrophen zu reduzieren.
Destabilisatoren stören die Mikrotubuli und erhöhen die Anzahl der freien Tubulin-Untereinheiten. Stathmin, ein Destabilisator, bindet an das Alpha-Beta-Tubulin-Heterodimer, verändert die Konformation des Dimers und verhindert, dass es sich am Mikrotubuli ansammelt.
Capping-Proteine haften am Plus- oder Minus-Ende der Mikrotubuli und verändern den Auf- und Abbau. Zum Beispiel bindet der Gamma-Tubulin-Ringkomplex an das Minus-Ende des Mikrotubuli, was zu einer Mikrotubuli-Keimbildung führt und nur am Plus-Ende assembliert werden kann.
Vernetzer-MAPs verbinden Mikrotubuli lateral. MAP65 , ein Vernetzer, bündelt antiparallele Mikrotubuli-Filamente während der Anaphase.
Die letzte Gruppe, die Zytoskelettintegratoren, verbindet das Mikrotubuli-Filament mit anderen Zytoskelettelementen.
Plakins sind ein Beispiel für einen Zytoskelett-Integrator, der Mikrotubuli an intermediäre Filamente bindet.
Funktion und Architektur von Mikrotubuli werden durch eine Reihe spezialisierter Proteine reguliert, die als Mikrotubuli-assoziierte Proteine oder MAP…
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