Die Struktur von Intermediärfilamenten

Intermediäre Filamente sind Proteine des Zytoskeletts mit langen, seilartigen Strukturen.

Sie werden als Zwischenfilamente bezeichnet, weil ihre Breite etwa zehn Nanometer beträgt, was zwischen den Breiten von Mikrofilamenten und Mikrotubuli liegt.

Zwischenfilamente bilden sich durch die laterale Assoziation von Filamenten mit Längeneinheit, die durch mehrstufige Assoziation der Tetramere gebildet werden.

Strukturell haben alle Tetramere einen gemeinsamen dreiteiligen faserigen Proteinkern, der aus einer konservierten alpha-helikalen Stäbchendomäne in der Mitte, einem variablen N-terminalen Kopf und C-terminalen Schwanzdomänen besteht.

Die helikalen Untereinheiten bestehen aus Wiederholungen von jeweils sieben Aminosäuren, die reich an hydrophoben Aminosäuren wie Leucin, Isoleucin, Methionin oder Valin sind, wodurch der Kern der Zwischenfilamente unpolar ist.

Die hydrophobe Stäbchendomäne hilft bei den lateralen Assoziationen und dem Coiling von Monomeren für die Filamentbildung. Die Kopf- und Schwanzdomänen interagieren mit Proteinen, einschließlich Integrinen, den Zytoskelett-Linkern im Zytoplasma und Nesprin, die die Kernmatrix und das Zytoskelett in der Kernmembran verbinden.