Septine

Septine sind Proteine des Zytoskeletts, die die vierte Komponente des Zytoskeletts bilden.

Diese Proteine ordnen sich selbst an, um hetero-oligomere Strukturen wie Filamente für die Bindung an die Zellmembran und andere Komponenten des Zytoskeletts zu bilden. Darüber hinaus bilden sie Ringe oder käfigartige Strukturen, die als Gerüste für Zytoskelettproteine dienen, die für die Zellteilung benötigt werden.

Die Strukturen der Septine enthalten einen variablen N-terminalen Kopf, eine konservierte zentrale GTP-Bindungsdomäne und eine C-terminale Schwanzregion mit gewickelter Spule.

Der N-Terminus weist eine lipidbindende polybasische Region oder α0-Helixregion auf, die mit Phosphoinositiden in der Zellmembran interagiert. Die Wechselwirkung fördert die Polymerisation von Septinfilamenten zur Kompartimentierung der Membran.

Die Bindung von GTP an die zentrale GTP-Bindungsdomäne und seine schnelle Hydrolyse tragen zur Bildung von Septin-Dimeren bei. Die GDP-gebundenen Septindimere polymerisieren zu linearen Septinfilamenten.

Der C-terminale Coil-Schwanz ermöglicht die Filamentmontage, indem er Interfilamentbrücken zwischen den verschiedenen Septinfilamenten bildet.