16.3
Die Sortierung von Kernproteinen erfolgt durch Kernporenkomplexe oder NPCs, die in die Kernmembran eingebettet sind.
Jeder NPC ist eine enge wässrige Pore, die den selektiven Transport gefalteter Peptide ermöglicht, indem sie den Kanaldurchmesser erweitert, um große Moleküle aufzunehmen, wenn sie sich durch sie zwängen.
Die Sortierung von Kernproteinen erfolgt in zwei Schritten – Erkennung und Transport.
Während des Kernimports erkennen und binden zytosolische Rezeptoren die Frachtproteine über spezifische Aminosäuresequenzen, die als nukleäre Lokalisationssignale bezeichnet werden.
Hydrophobe Aminosäuresequenzen von Phenylalanin und Glycin, die als FG-Wiederholungen bezeichnet werden, säumen den NPC-Kanal, um als Bindungsstellen für nukleare Transportrezeptoren zu fungieren.
Der Rezeptor-Protein-Komplex windet sich durch die Pore, indem er wiederholt an FG-Wiederholungen bindet, dissoziiert und wieder bindet.
Auf der nuklearen Seite assoziiert eine kleine monomere GTPase – Ran, die an GTP gebunden ist – mit dem Rezeptor-Fracht-Komplex.
Der Rezeptor erfährt eine Konformationsänderung, um das Protein im Zellkern freizusetzen und zum Zytosol zurückzukehren, um die nächste Runde des Proteintransports zu katalysieren.
Der Export von Proteinen und RNA aus dem Zellkern erfolgt nach einem ähnlichen Prozess und beinhaltet Kernrezeptoren, die Kernexportsignale auf der Fracht erkennen.
Bei der Kernproteinsortierung handelt es sich um den selektiven Transport von Histonen, Polymerasen und Genregulationsproteinen in den Zellkern und de…
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