Regulierung der Kernproteinsortierung

Der Kerntransport wird durch die Maskierung von Kernlokalisationssequenzen, die Veränderung der Porengröße der Kernporenkomplexe und die Sekretion von Vorläuferproteinen gesteuert.

NLS wird entweder durch Phosphorylierung der Fracht maskiert, wie sie beim viralen Transkriptionsfaktor v-Jun beobachtet wird, oder durch inhibitorische Proteine, die das NLS an die Fracht binden, wie bei der Regulation von NF-kappaB durch das I-kappaB beobachtet. Diese Mechanismen greifen in den NLS-Erkennungsprozess ein und halten so die Fracht im Zytosol oder anderen Organellen zurück.

Die Größe der Kernporen wird durch Zytoskelettproteine moduliert, um die Größe der Makromoleküle zu kontrollieren, die den NPC passieren. Als enge wässrige Pore dehnt sich der NPC aus und zieht sich zusammen, damit sich selektive Moleküle durchzwängen können.

Im Cholesterinstoffwechsel wird eine Regulation durch Vorläuferproteine beobachtet. Das Sterol-Response-Element-bindende Protein oder SREBP ist ein Vorläufer eines Transkriptionsfaktors, der als Transmembranprotein im ER vorliegt, das an das SREBP-Spaltaktivierungsprotein oder SCAP gebunden ist, das an Cholesterin gebunden ist.

Bei niedrigen Cholesterinkonzentratio