Translokation von Proteinen in die Mitochondrien

Peptide, die Präsequenzen tragen, die auf die Matrix abzielen, werden durch den TOM/TIM-Komplex gefädelt. Mitochondriales Hsp70 bindet das Peptid beim Verlassen des TIM-Kanals und transportiert es in die Matrix, wo die Vorsequenz durch Matrixproteasen gespalten wird.

Proteine, die auf den Intermembranraum abzielen, tragen eine zusätzliche hydrophobe Signalsequenz, die die Translokation durch den TIM-Komplex stoppt. Signalpeptidasen spalten das hydrophobe Segment und setzen das aktive Protein im Intermembranraum frei.

Alternativ importiert das Protein der mitochondrialen Intermembranraumanordnung 40 oder Mia40 Intermembranraumproteine, denen die Präsequenzen fehlen.

Oxidiertes Mia40 bildet eine vorübergehende Disulfidbindung mit den Thiolen auf dem eingehenden Polypeptid und zieht das entstehende Peptid durch den TOM-Kanal. Sobald das gesamte Peptid durchgefädelt ist, wird Mia40 reduziert.

Einige innere Membranproteine mit Stop-Transfer-Sequenzen werden arretiert und in die Membran eingefügt. Andere werden zunächst durch Signalpeptidasen prozessiert und dann von einer OXA-Translokase erkannt, die sie in die Membran einbettet.