16.17
Chloroplasten-Protein-Vorläufer, die auf die äußere Membran abzielen, tragen an ihrem N-terminalen Ende nicht spaltbare Transitsignale. Vorläuferproteine docken an den TOC-Komplex an und translozieren über die äußere Membran.
Der TOC-Komplex interagiert mit dem TIC-Komplex der inneren Membran und den TIC-Stromakomponenten und bildet einen TOC-TIC-Superkomplex, der den Proteinen hilft, sich nach innen zu bewegen.
Wenn der Vorläufer in den TIC-Komplex eintritt, stoppt eine Polyglycindehnung in der Nähe des Transitsignals die weitere Translokation und stoppt den Vorläufer am TOC-TIC-Superkomplex.
Plastidische Typ-1-Signalpeptidasen spalten den Polyglycin-Stretch, während eine N-terminale Domäne des TOC-Komplexes, die sogenannte Polypeptid-Transport-assoziierte Domäne oder POTRA-Domäne, als Chaperon fungiert, das die Vorläuferaggregation verhindert.
Der prozessierte Vorläufer wird dann zur Integration in die äußere Chloroplastenmembran auf einen Insertionsporenkomplex übertragen, der als äußeres Membranprotein bezeichnet wird.
Die Proteine der Außenmembran des Chloroplasten, die im Kern kodiert werden, werden im Zytosol synthetisiert. Kurz nach der Synthese binden sie zytoso…
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