17.5
Vesikelhüllen bestehen aus Hüllprotein-Untereinheiten und Adapterproteinen. Adapterproteine nutzen ihre PIP-Bindungsdomänen, um mit PIPs zu interagieren und die zytosolische Seite der Plasmamembran zu biegen. Dadurch können die Untereinheiten des Hüllproteins an die Membran binden.
GTP-bindende Proteine wie Sar1, eine kleine GTPase im ER, regulieren die Rekrutierung von Hüllproteinen, um den Ort und den Zeitpunkt der Bildung und Fusion von COPII-Vesikeln zu kontrollieren. Sie wechseln zwischen einem BIP-gebundenen inaktiven Zustand und einem GTP-gebundenen aktiven Zustand.
Guanin-Nukleotid-Austauschfaktoren oder GEFs katalysieren den Austausch von GDP gegen GTP im Protein, während GTPase-aktivierende Proteine oder GAPs die Hydrolyse von GTP katalysieren und somit die Proteine deaktivieren.
Der inaktive, zytoplasmatische Sar1-GDP-Komplex bindet Sar1-GEF, das sich in der ER-Membran befindet. Infolgedessen ersetzt GTP GDP auf Sar1 und legt eine amphiphile Helix frei, die mit der ER-Membran interagiert.
Der ER-gebundene Sar1-GTP-Komplex rekrutiert COPII-Adapterproteine – den Sec23/24-Subkomplex. Dadurch können sich die Hüllproteine zusammensetzen und die Vesikelknospung einleiten.
Vesikel enthalten unterschiedliche Hüllprotein-Untereinheiten an unterschiedlichen Zellstandorten, wodurch sich die Eigenschaften der Hülle, wie etwa…
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