SNAREs und Membranfusion

Damit ein Vesikel mit der Zielorganelle verschmelzen kann, müssen die Lipidschichten der beiden Membranen innerhalb eines Punktes von fünf Nanometern voneinander entfernt sein.

In dieser Nähe fließen Lipide von einer Doppelschicht zur anderen, indem sie Wassermoleküle um die Membran herum verdrängen. Dieser energetisch ungünstige Prozess erfordert spezialisierte Fusionsproteine, sogenannte SNAREs.

SNAREs sind Transmembranproteine mit helikalen Motiven, die die Membranfusion katalysieren.

SNAREs existieren in komplementären Sätzen in der Vesikel- und Zielmembran als v-SNARE und t-SNARE.

Die helikalen Domänen von t- und v-SNAREs wickeln sich umeinander und bilden einen trans-SNARE-Komplex, der die Membranfusion einleitet. Die Energie, die bei der Bildung des trans-SNARE-Komplexes freigesetzt wird, bindet die beiden Membranen zusammen.

Wenn sich die zytosolischen Seiten der Doppelschichten eng zusammenbewegen, stoßen sie die Wassermoleküle an der Grenzfläche aus. Nun fließen die Lipidmoleküle frei von einem Segel zum anderen und bilden einen Verbindungsstiel.

Während der Hemifusion vermischen sich die Lipide im äußeren Segel, um die Fusionszone zu erweitern. Wenn die neu gebildete Doppelschicht reißt, ist die Verschmelzung abgeschlossen.

SNAREs können als stabile Komplexe in der Membran verbleiben, bis sie für neue Runden des Membrantransports benötigt werden.

NSF, eine hexamere ATPase, katalysiert die SNARE-Disassemblierung. Dieses ringförmige Protein speist die SNARE-Komplexe durch sein Zentrum, um die t- und v-SNAREs zu dissoziieren.