Proteinglykosylierung

Membranproteine, die sich von einer Zelloberfläche erstrecken, tragen oft kovalent gebundene Kohlenhydratketten oder Glykane.

Die Zugabe von Glykanen zu Proteinen, die Glykosylierung, wird durch Glykosyltransferasen katalysiert, die Zuckereinheiten mit unterschiedlichen Mechanismen an Aminosäureseitenketten binden.

Zucker werden bei der O-Typ-Glykosylierung zu den Hydroxylgruppen ausgewählter Serine oder Threonine oder bei der N-Typ-Glykosylierung zu den Amidgruppen von Asparagin hinzugefügt.

Die Synthese von Glykoproteinen beginnt im rauen ER mit einem vorgeformten 14-Zucker-Vorläuferglykan, das drei Glukose-, neun Mannose- und zwei N-Acetylglucosamine enthält. Fünf der vierzehn Zucker bilden in allen N-verknüpften Oligosacchariden einen konservierten Kern, während andere variieren.

Der Kern ist auf einem ER-membrangebundenen Lipidträger, Dolicholphosphat, vormontiert.

Wenn ein neu synthetisiertes Polypeptid im ER-Lumen entsteht, hilft das membrangebundene Enzym Oligosaccharyltransferase dem Vorläufer, sich an ausgewählte Asparagine zu binden.

Der Vorläufer wird dann durch Glykosidasen weiter modifiziert, die Monosaccharide hinzufügen oder entfernen, um das Glykoprotein zu bilden.