Oligosaccharid-Assemblierung

Glykoproteine mit komplexen Oligosaccharid-Seitenketten werden im ER synthetisiert und im Golgi modifiziert.

Typischerweise wird der gesamte N-verknüpfte Oligosaccharid-Vorläufer an ein ER-Protein angehängt. Dann entfernen Glucosidase I und Glucosidase II eine bzw. zwei Einheiten Glukose.

Nachdem eine ER-Mannosidase eine bestimmte Mannose beschnitten hat, wird das Protein auf den Golgi übertragen.

Innerhalb des Golgi-Lumens entfernt Mannosidase I drei Mannosen aus verschiedenen Teilen des Vorläufers. Hier werden zusätzliche Zuckereinheiten wie N-Acetylglucosamin zugesetzt.

Als nächstes entfernt Mannosidase II zwei Mannosen aus dem Vorläufer, wodurch ein endgültiger Kern aus drei Mannosen entsteht.

Ein Nukleotid-Zuckertransporter fügt eingehende Zucker hinzu, die an Nukleotidphosphate wie UDP-N-Acetylglucosamin gebunden sind. Die bei der Zuckerzugabe freigesetzten Nukleotidphosphate werden in das Zytosol zurückgeführt, um über den Nukleotidzuckertransporter zusätzliche Zucker wie Galaktose und Sialinsäure einzubringen.

Dadurch bildet sich eine komplexe Oligosaccharid-Seitenkette auf dem Protein.