3.16: Einführung in die Mechanismen der Enzymkatalyse

Viele Jahre lang gingen Wissenschaftler davon aus, dass die Enzym-Substrat-Bindung nach einem einfachen „Schloss-und-Schlüssel“-Prinzip abläuft. Dieses Modell besagt, dass Enzym und Substrat in einem einzigen Schritt perfekt zusammenpassen. Aktuelle Forschungsergebnisse stützen jedoch eine verfeinerte Sichtweise, die Wissenschaftler als induzierte Passform bezeichnen. Das induzierte Anpassungsmodell erweitert das Schlüssel-Schloss-Modell, indem es eine dynamischere Wechselwirkung zwischen Enzym und Substrat beschreibt. Wenn das Enzym und das Substrat zusammenkommen, führt ihre Wechselwirkung zu einer leichten Verschiebung in der Struktur des Enzyms, die eine ideale Bindungsanordnung zwischen dem Enzym und dem Übergangszustand des Substrats bestätigt. Diese ideale Bindung maximiert die Fähigkeit des Enzyms, seine Reaktion zu katalysieren.

Die aktiven Zentren von Enzymen sind geeignet, bestimmte Umweltbedingungen bereitzustellen und unterliegen zudem lokalen Umwelteinflüssen. Eine Erhöhung der Umgebungstemperatur erhöht im Allgemeinen die Reaktionsraten, ob enzymkatalysiert oder nicht. Allerdings kann eine Erhöhung oder Senkung der Temperatur außerhalb eines optimalen Bereichs die chemischen Bindungen innerhalb des aktiven Zentrums beeinträchtigen und so die Substratbindung beeinflussen. Hohe Temperaturen führen schließlich dazu, dass Enzyme, wie auch andere biologische Moleküle, denaturieren und die natürlichen Eigenschaften der Substanz verändern. Ebenso kann der pH-Wert der lokalen Umgebung die Enzymfunktion beeinflussen. Aminosäurereste im aktiven Zentrum haben ihre eigenen sauren oder basischen Eigenschaften, die für die Katalyse optimal sind. Enzyme funktionieren innerhalb eines bestimmten pH-Bereichs optimal, und eine Änderung der Temperatur oder der sauren oder basischen Natur kann sich auf die katalytische Aktivität auswirken.

Viele Enzyme funktionieren nicht optimal oder überhaupt nicht, wenn sie nicht an andere spezifische Nicht-Protein-Helfermoleküle gebunden sind, entweder vorübergehend über Ionen- oder Wasserstoffbrücken oder dauerhaft über stärkere kovalente Bindungen. Zwei Arten von Helfermolekülen sind Cofaktoren und Coenzyme. Die Bindung an diese Moleküle fördert die optimale Konformation und Funktion ihrer jeweiligen Enzyme. Cofaktoren sind anorganische Ionen wie Eisen (Fe^2+) und Magnesium (Mg2+). Beispielsweise benötigt die DNA-Polymerase ein gebundenes Zinkion (Zn^2+), um zu funktionieren. Coenzyme sind organische Hilfsmoleküle mit einer atomaren Grundstruktur aus Kohlenstoff und Wasserstoff, die für die Enzymwirkung erforderlich sind. Die häufigsten Quellen für Coenzyme sind Vitamine aus der Nahrung. Einige Vitamine sind Vorläufer von Coenzymen, andere wirken direkt als Coenzyme.

Dieser Text ist adaptiert von Openstax, Biology 2e, Section 6.5 Enzymes

Enzyme katalysieren Reaktionen mit verschiedenen physikalischen und chemischen Mechanismen, um die Aktivierungsenergie zu senken.

Diese Mechanismen können die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen, indem sie das Enzym und das Substrat entsprechend positionieren, den Übergangszustand stabilisieren und dazu beitragen, Bindungen zu bilden oder zu brechen.

Die meisten Enzyme nehmen eine induzierte Passung an, wenn sie ihre Substrate binden. Diese Konformationsänderung verändert die relativen Positionen an den Aminosäuren, um die Wechselwirkungen mit dem Substrat zu erhöhen.

Bei Reaktionen mit mehreren Substraten positionieren Enzyme die Moleküle oft so, dass sie dem Übergangszustand ähneln, um ihre Umwandlung zu unterstützen.

Viele Enzyme benötigen Metallionen für die Katalyse. Metallionen ziehen entgegengesetzt geladene Gruppen auf Substraten an und richten diese für die Reaktion aus. Ionen können auch ihren Oxidationszustand ändern, um Ladungen auf Reaktionszwischenprodukten zu stabilisieren.

In einigen Enzymen nehmen Aminosäuren Protonen auf oder geben sie ab, um den pH-Wert lokal zu verändern oder direkt mit dem Substrat zu reagieren. Dies kann Bindungen stärken oder schwächen, um die Reaktionsgeschwindigkeit zu erhöhen.