Kooperative allosterische Übergänge

Viele Proteine haben mehrere Untereinheiten, wobei jede Untereinheit eine separate Ligandenbindungsstelle enthält.

Wenn ein Molekül, ein sogenannter Modulator, an eine der Untereinheiten bindet, löst es eine Konformationsänderung in den Bindungsstellen der anderen Untereinheiten aus, wodurch sich ihre Affinität zu ihren jeweiligen Liganden ändert. Dies wird als kooperativer allosterischer Übergang bezeichnet und kann durch verschiedene theoretische Modelle erklärt werden.

Das konzertierte oder "Alles-oder-Nichts"-Modell geht davon aus, dass alle Untereinheiten zusammen in einer "aus"- oder "ein"-Konformation existieren.

Die Bindung kann in beiden Formen erfolgen, jedoch hat der "Ein"-Zustand eine höhere Affinität für den Liganden als der "Aus"-Zustand. Wenn ein Ligand an eine der Untereinheiten bindet, fördert er die gleichzeitige Umwandlung aller Bindungsstellen in die hochaffine Form.

Die Kooperativität kann auch durch das sequentielle Modell erklärt werden, das davon ausgeht, dass jede Untereinheit unabhängig voneinander in einem Zustand mit hoher oder niedriger Affinität existieren kann, sich aber eher im Zustand mit hoher Affinität befindet, wenn der Ligand an eine der Unterei