14.1
Wassermoleküle sind von Natur aus polar und können daher nicht schnell über die unpolare Lipiddoppelschicht diffundieren.
Daher verfügen Zellmembranen über spezielle Kanalproteine, sogenannte Aquaporine, die Wassermoleküle entsprechend dem osmotischen Gradienten selektiv transportieren.
Diese Proteine fungieren als tetramere Cluster, wobei jedes Monomer als unabhängiger Wasserkanal fungiert.
Ein einzelner Aquaporinkanal besteht aus sechs Transmembran-Alpha-Helices, die durch fünf Schleifen verbunden sind, von denen zwei hydrophobe Schleifen ein konserviertes Aminosäuremotiv enthalten – Asparagin-Prolin-Alanin oder NPA.
Die NPA-Rückstände bilden eine verengte Stelle, die die Wassermoleküle beim Passieren des Kanals in einer einzigen Datei einschließt.
Zusätzlich beschleunigt die Abstoßung von den hydrophoben Wänden des Kanals die Bewegung der Wassermoleküle.
Beim Passieren der verengten Stelle interagieren die Sauerstoffatome mit den Asparaginresten des NPA-Motivs und unterbrechen die wasserstoffbrückengebundenen Brücken zwischen den Wassermolekülen, die es den Protonen sonst ermöglicht hätten, in den Kanal einzudringen und ihn zu passieren.
Die Störung des Wasserstoffbrückennetzwerks verhindert die Bewegung der Protonen, wodurch das Aquaporin selektiv wasserdurchlässig wird.
Aquaporine oder AQPs sind eine Familie integraler Membranproteine, deren Hauptfunktion darin besteht, Wasser zu transportieren, während einige sogenan…
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