Intrinsisch ungeordnete Proteine

Proteine haben oft starre Sekundär- und Tertiärstrukturen, die experimentell bestimmt werden können; viele Proteine haben jedoch flexible Strukturen ohne feste Konformation.

Diese intrinsisch ungeordneten Proteine (IDPs) müssen ihre Form ändern, um ihre Funktionen in einem Organismus zu erfüllen.

Ungeordnete Abschnitte von Proteinen enthalten viele hydrophile Aminosäuren, da ihre Aminosäurekette im Zytoplasma löslich sein muss.

IDPs enthalten nur wenige hydrophobe Aminosäuren, wenn ihre gesamte Kette flexibel ist, da diese ausgedehnten Strukturen im Gegensatz zu kompakten Proteinstrukturen keinen Proteinkern haben, in dem sich die hydrophoben Aminosäuren ansammeln können.

Im Gegensatz zu falsch oder ungefalteten Proteinen, die in der Regel von der Zelle entweder wieder gefaltet oder abgebaut werden, können sich IDPs niemals zu einer festen Struktur falten oder nur unter bestimmten zellulären Bedingungen geordnet werden.

Wenn sich in einem IDP eine strukturierte Anordnung der Aminosäurekette bildet, spricht man von einem Übergang von Störung zur Ordnung, der durch eine kovalente Modifikation oder eine Wechselwirkung mit einem anderen Molekül ausgelöst werden kann, die eine neue Konf