6.7
Guanosintriphosphat, GTP, ein naher Verwandter von ATP, ist ein kleines Molekül, das für die Regulation der Proteinfunktion wichtig ist.
G-Proteine sind Proteine, die durch GTP-Bindung reguliert werden. Diese Proteine haben eine intrinsische GTPase-Aktivität, d.h. wenn GTP gebunden ist, können sie seine Hydrolyse zu Guanosindiphosphat, GDP, katalysieren.
G-Proteine werden in zwei Kategorien eingeteilt, klein und groß. Die kleinen oder monomeren G-Proteine sind eine einzelne Proteinuntereinheit, die durch verschiedene intrazelluläre Signalwege aktiviert wird.
Im Gegensatz dazu enthalten die großen oder heterotrimeren G-Proteine drei Untereinheiten und werden durch membrangebundene G-Protein-gekoppelte Rezeptoren aktiviert.
GTPasen fungieren als molekularer Schalter, wobei der GDP-gebundene Zustand normalerweise inaktiv ist, während der GTP-gebundene Zustand aktiv ist. Die GTP-Bindung, gefolgt von der GTP-zu-BIP-Hydrolyse, ist Teil des BIP/GTP-Zyklus.
Der Zyklus beginnt, wenn ein Guanin-Austauschfaktor, GEF, eine Konformationsänderung im G-Protein induziert, die die Freisetzung von GDP bewirkt.
GTP bindet schnell an die nun leere Nukleotid-Bindungsstelle, da GTP im Zytoplasma reichlich vorhanden ist. Das G-Protein wird nun in seinen aktiven Zustand geschaltet, wobei GTP gebunden ist.
G-Proteine haben eine intrinsische GTPase-Aktivität, um das gebundene Molekül zu hydrolysieren; der GTP-Abbau durch das Enzym ist jedoch ein langsamer Prozess ohne zusätzliche zelluläre Signale.
Wenn es also an der Zeit ist, das G-Protein auszuschalten, bindet ein GTPase-aktivierendes Protein (GAP) und erhöht die GTPase-Aktivität des Proteins. Das GTP wird in GDP und anorganisches Phosphat zerlegt, und das G-Protein kehrt in seinen inaktiven Zustand zurück, wodurch der Zyklus abgeschlossen ist.
Guaninnukleotid-bindende Proteine (G-Proteine), auch bekannt als GTPasen, sind eine Superfamilie von Proteinen, die viele zelluläre Prozesse wie Zells…
Copyright © 2026 MyJoVE Corporation. Alle Rechte vorbehalten.