Matrixproteoglykane und Glykoproteine

Matrix-Proteoglykane bestehen aus mehreren Glykosaminoglykanketten, die kovalent an ein Kernprotein gebunden sind. Sie kommen häufig in der extrazellulären Matrix oder EZM und an der Zellmembran vor.

Im Gegensatz dazu ist bei Glykoproteinen ein Proteinkern kovalent an Oligosaccharidketten gebunden. Sie kommen in verschiedenen Formen vor und kommen meist auf der Zellmembran, in der EZM und im Blut vor.

Zellen kommunizieren mit anderen Zellen, indem sie Signalproteine sezernieren, die durch das dichte EZM-Netzwerk wandern, um die ihnen zugewiesenen Zellen zu erreichen.

Die Proteoglykane mit mehreren Bindungsstellen fungieren als lokale Reservoire für vaskuläre endotheliale Wachstumsfaktoren, die für die Zellproliferation verantwortlich sind.

Auf diese Weise begrenzen Proteoglykane die Diffusion des Wachstumsfaktors und lokalisieren ihre Wirkung auf benachbarte Zellen.

Proteoglykane schützen auch mehrere Signalproteine vor dem Abbau durch Proteasen.

In ähnlicher Weise dienen Glykoproteine wie Integrine als Zelloberflächenrezeptoren für ein anderes Glykoprotein namens Fibronektin. Diese beiden Glykoproteine spielen zusammen eine wichtige Rolle bei der Verbindung von Zellen mit der EZM.