Organisation von Proteinen

Während der Translation bildet eine Kette von Aminosäuren, die aus dem Ribosom austreten, die primäre Proteinstruktur. Diese Peptidkette wird durch kovalente Bindungen zwischen den Amino- und Carboxylenden zweier Aminosäuren zusammengehalten.

Einige Aminosäuren gehen Wasserstoffbrückenbindungen mit ihren Nachbarn ein, um stabile Sekundärstrukturen wie Alpha-Helices und Beta-Faltblätter zu bilden.

Alpha-Helices sind spiralförmige Strukturen, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen dem Carbonylsauerstoff und dem Amidwasserstoff jedes vierten Aminosäurerests einer Polypeptidkette zusammengehalten werden.

Beta-Faltblätter sind Zickzack-Polypeptidstrukturen, die entstehen, wenn Abschnitte der Polypeptidkette durch Wasserstoffbrückenbindungen seitlich wechselwirken.

Zusätzliche chemische Wechselwirkungen zwischen entfernten Aminosäureseitenketten oder dem Peptidrückgrat, wie z. B. hydrophobe Kräfte, Ionenbindungen und Disulfidbrücken, helfen dem Polypeptid, sich in die Tertiärstruktur zu falten. Diese 3D-Form ist die endgültige funktionelle Form für viele Proteine.

Verbinden sich zwei oder mehr Polypeptidketten aus der Tertiärstruktur zu einem größeren Komplex, entsteht eine quartäre Struktur. Dabei kann es sich um homomere oder heteromere Komplexe mit unterschiedlichen zellulären Funktionen handeln.