Globuläre Proteine

Proteine haben sich so entwickelt, dass sie quartäre Strukturen und Multi-Unit-Komplexe bilden, wenn größere Moleküle von der Zelle benötigt werden, anstatt längere Aminosäureketten zu haben. Die meisten Proteine fallen in eine von zwei Kategorien: globulär und faserig.

Kugelförmige Proteine sind kompakt, wobei ihre Aminosäurekette in eine sphäroide Form gewickelt ist. Ihre Sekundärstrukturen sind in der Regel eine Mischung aus Alpha-Helices und Beta-Faltblättern.

Die meisten intrazellulären Proteine sind globulär und wasserlöslich, wie z. B. viele Enzyme und Transkriptionsfaktoren. In diesen Strukturen packen sich die hydrophoben Aminosäuren dicht in die Mitte der Sphäroidstruktur, während sich die hydrophilen Aminosäuren auf der äußeren Oberfläche befinden.

Kugelförmige Proteine interagieren in einer Vielzahl von Konfigurationen miteinander und bilden verschiedene Arten von Strukturen, darunter Filamente oder multimere Komplexe.

Viele bilden quartäre Strukturen, eine einzige funktionelle Einheit, die aus mehr als einer Aminosäurekette besteht. Zum Beispiel fungiert Hämoglobin als Tetramer, das aus zwei Alpha- und zwei Beta-Untereinheiten besteht.

Noch größere Strukturen können aufgebaut werden, wenn sich ein globuläres Protein mit einem oder mehreren zusätzlichen Proteinen verbindet. Zum Beispiel wird ein Aktinfilament gebildet, wenn sich viele globuläre Aktinmonomere zu langen helikalen Proteinsträngen verbinden.