Proteindenaturierung

Nur unter optimalen Bedingungen kann ein Protein seine biologische Aktivität in seiner nativen Konformation ausüben.

Die Exposition gegenüber bestimmten Chemikalien oder Schwermetallen oder Änderungen des pH-Werts oder der Temperatur können das Protein denaturieren, d.h. seine dreidimensionale Struktur stören und es biologisch inaktiv machen.

Während der Denaturierung brechen die kovalenten und nicht-kovalenten Wechselwirkungen, die die Tertiär- und Sekundärstrukturen des Proteins zusammenhalten, was zum Abwickeln von Helices, zur Destabilisierung von Beta-Faltblättern oder sogar zur vollständigen Entfaltung des Proteins in seine primäre Polypeptidkette führt.

In einigen Fällen, wenn die optimalen Bedingungen wiederhergestellt sind, kann sich das denaturierte Protein durch einen Prozess, der als Renaturierung bezeichnet wird, wieder in seine funktionelle Form falten.

Wenn beispielsweise der pH-Wert des Blutes unter 7,35 fällt, binden überschüssige H⁺-Ionen an das Hämoglobin und induzieren Konformationsänderungen in seiner Struktur. Diese strukturellen Veränderungen verhindern, dass Hämoglobin Sauerstoff bindet und transportiert.

Wenn jedoch der normale pH-Wert des Blutes wiederhergestellt ist, setzt das Hämoglobin die gebundenen H⁺-Ionen frei, nimmt seine biologisch aktive Form wieder an und nimmt den Sauerstofftransport wieder auf.