Hämoglobin

Hämoglobin ist ein tetrameres globuläres Protein, das aus zwei Alpha- und zwei Beta-Polypeptidketten besteht.

Jede dieser Ketten verfügt über ein eisenhaltiges Häm-Pigmentmolekül, das in der Lage ist, Sauerstoff reversibel zu binden.

Da ein Sauerstoffmolekül die erste Häm-Gruppe bindet, induziert es Konformationsänderungen im Hämoglobin, so dass die verbleibenden Häm-Gruppen leicht Sauerstoff binden können.

Nachdem alle vier Häm-Gruppen Sauerstoff gebunden haben, wird das sauerstoffgesättigte Hämoglobin als Oxyhämoglobin bezeichnet, das den Erythrozyten im arteriellen Blut einen leuchtend roten Farbton verleiht.

Umgekehrt verliert Hämoglobin beim Passieren der Gewebekapillaren gebundenen Sauerstoff und wird zu Desoxyhämoglobin. Deshalb erscheint das sauerstoffarme venöse Blut dunkelrot.

Aufgrund der hohen Kohlendioxidkonzentration im Gewebe bindet Hämoglobin bei der Freisetzung von Sauerstoff leicht Kohlendioxid und bildet Carbaminohämoglobin, das etwa 20 % des Kohlendioxidtransports im Blut ausmacht.

Sobald dieses Blut mit hoher Sauerstoffkonzentration in die Lunge zurückkehrt, setzt das Hämoglobin bereitwillig Kohlendioxid frei und bindet sich an Sauerstoff.

Abgesehen von den Atemgasen bindet Desoxyhämoglobin an Stickstoffmonoxid, was zu einer Vasodilatation und einer verbesserten Durchblutung führt.