Antikörperstruktur und -klassen

Antikörper, auch Immunglobuline genannt, sind lösliche Proteine, die von Effektor-B-Zellen, den Plasmazellen, als Reaktion auf Fremdstoffe wie Bakterien und Viren produziert werden.

Das primäre Antikörpermonomer besteht aus zwei identischen schweren und leichten Ketten, die durch Disulfidbindungen zusammengehalten werden und eine Y-förmige Struktur bilden.

An den beiden Spitzen des Y-Arms bilden die schwere und die leichte Kette die variable Region mit den Antigen-Bindungsstellen.

Diese Stellen sind für jedes Antikörpermolekül einzigartig, was sie in ihren Antigen-Wechselwirkungen spezifisch macht.

Der Stamm der Y-Form hat die konstante Region, die von den schweren Ketten dominiert wird, was die Antikörperklasse unabhängig vom Antigen bestimmt.

Basierend auf der konstanten Region werden die Antikörper in fünf Klassen eingeteilt – IgM, IgD, IgG, IgA und IgE.

Jede Klasse hat unterschiedliche Eigenschaften und Strukturen, die spezifischen biologischen Funktionen dienen.

Zum Beispiel existieren Antikörper der Klasse IgM typischerweise als Pentamere von fünf Y-förmigen Einheiten mit zehn Antigenbindungsstellen, während IgA-Antikörper Dimere bilden können.

IgM ist der Ersthelfer während einer Infektion, und IgA ist in Sekreten wie Speichel vorhanden.