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Blut transportiert in erster Linie Sauerstoff, der an Hämoglobin in Erythrozyten gebunden ist, wobei ein kleiner Prozentsatz aufgrund seiner geringen Löslichkeit im Blut im Plasma gelöst ist.
Hämoglobin, das aus vier Polypeptidketten besteht, die eisenreiche Häm-Gruppen enthalten, kann an vier Sauerstoffmoleküle binden.
Wie auf der Dissoziationskurve zu sehen ist, wird die Bindung von Sauerstoff an Hämoglobin stark durch den Partialdruck von Sauerstoff oder PO2 beeinflusst.
Wenn PO2 zunimmt, bindet mehr Sauerstoff an das Hämoglobin.
Aus diesem Grund ist das Hämoglobin im sauerstoffreichen arteriellen Blut zu 98% mit Sauerstoff gesättigt.
Beim Erreichen der systemischen Kapillaren nimmt die Sauerstoffsättigung aufgrund eines niedrigen PO2 ab.
Mehrere physiologische Faktoren beeinflussen die Affinität des Hämoglobins zu Sauerstoff.
Wie in dieser Grafik zu sehen ist, verringert ein Anstieg der Zelltemperatur diese Affinität.
Darüber hinaus tritt der Bohr-Effekt auf, wenn ein höhererP-CO2-Gehalt und erhöhte H-Ionen den pH-Wert des Blutes senken, was die Sauerstoffentladung aus dem Hämoglobin begünstigt.
Darüber hinaus produzieren Erythrozyten während des Glukosestoffwechsels 1,3-Bisphosphoglycerat, das auch die Entladung von Sauerstoff aus dem Hämoglobin erhöht.
Hämoglobin (Hb) ist ein wichtiges Molekül im menschlichen Körper. Es besteht aus vier Polypeptidketten, die jeweils an eine eisenhaltige Hämgruppe geb…
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