Bakterielle Proteinsekretion

Durch die Translokation werden Proteine aus dem Zytoplasma in die Plasmamembran, das Periplasma oder die äußere Membran transportiert, während sie durch Sekret an die extrazelluläre Umgebung abgegeben werden.

Die N-terminalen Signalsequenzen der meisten synthetisierten Proteine steuern ihren Export über bakterielle Translokationssysteme.

Die Sec- und Tat-Systeme sind die gängigen Proteintranslokationssysteme in gramnegativen und grampositiven Bakterien.

Das SecA-Protein identifiziert Signalsequenzen auf ungefalteten Proteinen, die für das Periplasma oder die Sekretion bestimmt sind, während das Signalerkennungspartikel SRP Präproteine für die Membraninsertion bindet.

SecA fädelt ein Präprotein durch den SecYEG-Kanal in der Plasmamembran.

Im Gegensatz dazu fügt der SRP-Ribosomen-Komplex sein Präprotein über das laterale Gate des SecYEG-Kanals in die Membran ein.

Schließlich transloziert das Tat-Translokationssystem vollständig gefaltete Proteine im Zytoplasma, die Cofaktoren tragen, bevor es sekretiert wird.

TatBC, ein Andockkomplex, erkennt eine charakteristische Zwillings-Arginin-Signalsequenz und eskortiert das gefaltete Protein zu TatA – dem Membrantransporter – und bildet den TatABC-Komplex für die Proteinsekretion.