Protein-Komplexe führen eine Reihe von entscheidenden zellulären Funktionen. Aufklären ihre nicht-kovalente Wechselwirkungen und Dynamik ist von größter Bedeutung für das Verständnis der Rolle der Komplexe in biologischen Systemen. Während die direkte Charakterisierung biomolekularer Baugruppen zunehmend in den letzten Jahren an Bedeutung gewonnen hat, einheimische Fraktionierung Techniken, die mit Techniken Downstream-Analyse kompatibel sind, einschließlich der Massenspektrometrie, sind notwendig, um weiter diese Studien erweitern. Dennoch fehlt das Feld einen hohen Durchsatz, Weitbereichs, High-Recovery-Trennverfahren für native Protein Baugruppen. Hier präsentieren wir klare nativen geleluiert flüssige Fraktion Einklemmung Elektrophorese (CN-GELFrEE), das ist eine neue Trennmethode für nicht-kovalente Protein-Baugruppen. CN-GELFrEE Trennleistung wurde durch Fraktionierung Komplexe aus Mäuseherzen extrahiert demonstriert. Die Fraktionen wurden über 2 Stunden gesammelt und angezeigt im Bereich diskrete Banden von ~ 30 bis 500 kDa. A congängige Muster Molekulargewicht Bandbreiten der Erhöhung beobachtet, jeweils im Bereich ~ 100 kDa. Ferner zeigte anschließende Re-Analyse von nativen Fraktionen über SDS-PAGE Molekulargewicht mit der Denaturierung von Proteinkomplexen konsistent verschiebt. Daher wurde CN-GELFrEE erwies sich die Fähigkeit zur Durchführung hochauflösenden und hoch Recovery nativen Trennungen auf Proteinkomplexe aus einem großen Molekulargewichtsbereich zu bieten, Fraktionen bieten, die mit kompatibel sind Downstream-Protein analysiert.