Name: Glykomics-gesteuerte Glykoproteomik ermöglicht eine umfassende Profilierung des Glykoproteoms in komplexen Tumormikroumgebungen (Video) | JoVE Journal
Uploaded: 2025-02-07T12:30:00.000+00:00
Duration: 10 min 59 s
Description: Erfahren Sie die glykomik-gesteuerte Glykoproteomik für die Krebsforschung. Diese Methode ermöglicht präzise Einblicke in das Glykoproteom komplexer Tumormikroumgebungen mittels Massenspektrometrie.

ai_agent_IP

ai_agent

maintenance

instantTrialDurationMinutes

isBiopharma

enableNewMyJoveSectionDesign

educationFeatures

seoMetaApi

ai_copilot_institution_blacklist

ai_chat_institution_blacklist

freeAccessWindow

ssoRoleCapture

scheduledMaintenanceBanner

joveLabsFeatures

disable_autoplay_for_bots

extended_trial_duration

5 minutes

<meta charset="utf8"></head><body>Profilierung von kolorektalem Krebsgewebe mittels Glykomics-gesteuerter Glykoproteomik

Die Proteinglykosylierung ist eine weit verbreitete und komplexe Art der co- und posttranslationalen Modifikation von Proteinen, die von Spezies im gesamten phylogenetischen Stammbaum des Lebens produziert werden 1,2,3. Es ist bekannt, dass die proteingebundenen Glykane eine breite Palette biologischer Prozesse beeinflussen, die für die menschliche Gesundheit wichtig sind, einschließlich der Vermittlung und Regulation zellulärer Interaktionen und Kommunikationsereignisse 4,5. Es wird angenommen, dass die aberrante Proteinglykosylierung eine Ursache für die maligne Transformation, das Fortschreiten des Tumors und die Ausbreitung ist 6,7,8. Dies impliziert die Beteiligung von Glykanen an wichtigen tumorigenen Prozessen in der Tumormikroumgebung (TME) und bietet ein beträchtliches und weitgehend ungenutztes Potenzial für die Entdeckung von Glykan-basierten Biomarkern und therapeutischen Anwendungen. Die Glykobiologie erhält daher in der Krebsforschung und in den Lebenswissenschaften zunehmend Aufmerksamkeit9.
Angetrieben durch wichtige Entwicklungen in der Glykoanalytik und Informatik in den letzten zehn Jahren 10,11,12,13,14,15,16,17 haben sich die Flüssigchromatographie-Tandem-Massenspektrometrie (LC-MS/MS)-getriebene Glykomik und Glykoproteomik als leistungsstarke Werkzeuge für das systemweite Profiling von freigesetzten Glykanen und intakten Glykopeptiden aus komplexen Mischungen von Glykoproteine, die direkt aus ihrer biologischen Probenherkunft extrahiert werden, wie z. B. verschiedene Arten von Krebspatientenproben (z. B. Tumorgewebe, Zellpopulationen, Körperflüssigkeiten)3,13,18,19,20.
Die Glykomik liefert Informationen über die Struktur und Menge des Glykanrepertoires (des Glykoms), das dynamisch von Zellen, Geweben und sogar ganzen Organismen produziert wird. Auf der anderen Seite liefert die Glykoproteomik quantitative Informationen über die Proteinträger und ihre Glykosylierungsstelle(n), die Belegungsraten der Glykosylierung (Makroheterogenität), die ortsspezifischen Glykanzusammensetzungen und ihr Verteilungsmuster (Mikroheterogenität) mit begrenzten Glykanstrukturinformationen (oft beschränkt auf die Glykanzusammensetzung)15,16,21. Glykomik und Glykoproteomik sind daher komplementäre Ansätze, um die biochemischen Details des Glykoproteomszu untersuchen 22.
Eine Vielzahl von methodischen Designs und Analysestrategien für die Glykomik und Glykoproteomik wurde entwickelt und in allen Laboratorien angewendet, abhängig vom interessierenden Glykoanalyten (z. B. N-/O-/C-gebunden, Glykan/Glykopeptid/Glykoprotein, markiert/unmarkiert), der Art der Probe (z. B. Zellen, Gewebe, Körperflüssigkeiten), der Menge (Nanogramm/Mikrogramm/Milligramm Proteingehalt) und dem verfügbaren Analyseinstrument23. 24,25,26,27,28,29,30,31,32. Trotz der anerkannten Vorteile ihrer parallelen Anwendung werden Glykomik und Glykoproteomik aufgrund ihres hohen Bedarfs an analytischer Expertise und spezialisierter Instrumentierung nicht häufig zusammen, sondern als eigenständige Ansätze in glykobiologischen und Krebsforschungsstudien eingesetzt.
In Anbetracht dieser Technologielücke haben wir vor mehr als einem Jahrzehnt die Glykomik-gestützte Glykoproteomik-Methode eingeführt, die in der Lage ist, Glykomik- und Glykoproteomik-Daten aus komplexen biologischen Proben zu integrieren33. Kurz gesagt, die Glykomics-gestützte (oder Glykomics-gesteuerte wie in diesem Protokoll) Glykoproteomik-Technologie profiliert die N- und/oder O-Glykane durch eine etablierte poröse graphitisierte Kohlenstoff (PGC) LC-MS/MS-Methode34,35, die dann für die Analyse von intakten N- und/oder O-Glykopeptiddaten verwendet werden, die aus derselben Probe(n) gewonnen wurden, indem die Grenzen des Glykansuchraums36 definiert werden. PGC-LC-MS/MS ist eine besonders leistungsfähige Glykomics-Methode, da sie quantitative Einblicke in das Glykom mit hoher Sensitivität und struktureller Auflösung bietet und Informationen über die Topologie (Monosaccharidsequenz und Verzweigungsmuster) und glykosidische Bindungen von Glykanen auch innerhalb komplexer Gemische liefert 35,37,38. Der Arbeitsablauf der Glykoproteomik umfasst die Peptidgenerierung, optionale Peptidmarkierung, Multiplexing und Präfraktionierung sowie die Anreicherung vor der Umkehrphasen-LC-MS/MS-Analyse, bei der idealerweise verschiedene Fragmentierungsmethoden zum Einsatz kommen, darunter stufenweise Kollisionsenergie/Kollisionsdissoziation mit höherer Energie (sceHCD, für N-Glykopeptide) und Elektronentransfer/kollisionale Dissoziation mit höherer Energie (EThcD, für O-Glykopeptide) zur Identifizierung von Analyten. Für die N-Glykoproteom-Analyse kann die parallele De-N-Glykoproteomik die Analyse intakter N-Glykopeptid-Daten leiten, indem sie den Protein-/Peptid-Suchraum definiert und mehr Details zu den besetzten N-Glykosylierungsstellen und ihrer Belegungsrate liefert, während die parallele Analyse von nicht-modifizierten Peptiden alle Änderungen des Proteinspiegels zwischen den untersuchten Bedingungen aufdeckt.
Dieses Dokument bietet ein detailliertes und leicht verständliches Schritt-für-Schritt-Protokoll für die Glykomics-gesteuerte Glykoproteomik-Methode (siehe Abbildung 1 für einen Überblick über den Arbeitsablauf). Das Protokoll enthält experimentelle Details zu den Schritten der Probenvorbereitung und den LC-MS/MS-basierten Glykomics- und Glykoproteomik-Experimenten und präsentiert repräsentative Ergebnisse, die die Anwendung der Methode auf formalinfixierte, paraffineingebettete (FFPE) Gewebeschnitte von Tumoren demonstrieren, die von Darmkrebspatienten (CRC) reseziert wurden, und ermöglicht Einblicke in die Glykobiologie der TME in einem wertvollen Probentyp, der in Krebsbiobanken auf der ganzen Welt archiviert ist. Auch die Analyse und Integration von Glykomics- und Glycoproteomik-Daten wird kurz diskutiert.
<img alt="Figure 1" class="xfigimg" src="/files/ftp_upload/67405/67405fig01v2.jpg"> 
Abbildung 1: Überblick über die Glykomics-gesteuerte Glykoproteomik-Methode. Die Übersicht zeigt detaillierte experimentelle Schritte in den Arbeitsabläufen der Glykomik (links) und der Glykoproteomik (rechts), mit einem Überblick über die gewonnenen Informationen (fett gedruckt) und wie die beiden Ansätze durch eine verbesserte Datenanalyse und -interpretation integriert werden. Einsatz: Selbstgemachte SPE-Mikrosäulen, die für die Arbeitsabläufe (i) Glykomik und (ii-iii) Glykoproteomik verwendet werden. <a href="https://www.jove.com/files/ftp_upload/67405/67405fig01large.jpg" target="_blank">Bitte klicken Sie hier, um eine größere Version dieser Abbildung anzuzeigen.</a>

<table><tbody><tr><td><stark>Chemikalien</stark></td><td></td><td></td><td></td></tr><tr><td>Ammoniumacetat&nbsp;</td><td>Sigma Aldrich</td><td>A1542</td><td>Alternativen verfügbar</td></tr><tr><td>Ammoniumbicarbonat, Reinheit &ge; 99,0%</td><td>Sigma Aldrich</td><td>A6141</td><td>Alternativen verfügbar</td></tr><tr><td>Wasserfreies Acetonitril (ACN), LC-MS Qualität</td><td>Sigma Aldrich</td><td>34851</td><td>Alternativen verfügbar</td></tr><tr><td>Rinderfetuin</td><td>Sigma Aldrich</td><td>F3004</td><td>Alternativen verfügbar</td></tr><tr><td>Dithiothreitol (DTT)</td><td>Sigma Aldrich</td><td>D0632</td><td>Alternativen verfügbar</td></tr><tr><td>Ethanol Sigma</td><td>Aldrich</td><td>E7023</td><td>Verfügbare Alternativen</td></tr><tr><td>Ameisensäure, LC-MS-Qualität</td><td>Sigma Aldrich</td><td>00940</td><td>Verfügbare Alternativen</td></tr><tr><td>Eisessig</td><td>Sigma Aldrich</td><td>A6283</td><td>Verfügbare Alternativen</td></tr><tr><td>Iodacetamid (IAA)</td><td>Sigma Aldrich</td><td>I1149</td><td>Verfügbare Alternativen</td></tr><tr><td>Methanol</td><td>Sigma Aldrich</td><td>M1775</td><td>Verfügbare Alternativen</td></tr><tr><td>Peptid-N-Glykosidase F (PNGase F)</td><td>Promega</td><td>V4831</td><td>Elizabethkingia miricola PNGase F (10 U/&mu; L) rekombinant exprimiert in Escherichia coli&nbsp;</td></tr><tr><td>Polyvinylpyrrolidon 40 (PVP)</td><td>Sigma Aldrich</td><td>PVP40</td><td>Alternativen verfügbar</td></tr><tr><td>Kaliumhydroxid (KOH)</td><td>Sigma Aldrich</td><td>484016</td><td>Alternativen verfügbar</td></tr><tr><td>Schweinetrypsin in Sequenzierqualität</td><td>Promega</td><td>V5113</td><td>Verfügbare Alternativen</td></tr><tr><td>Natriumborhydrid (NaBH4</td><td>)Sigma Aldrich</td><td>213462</td><td>Verfügbare Alternativen</td></tr><tr><td>Triethylammoniumbicarbonat (TEAB), LC-MS Klasse</td><td>Sigma Aldrich</td><td>T7408</td><td>Alternative verfügbar</td></tr><tr><td>Trifluoressigsäure (TFA), LC-MS Klasse</td><td>Sigma Aldrich</td><td>T6508</td><td>Alternativen verfügbar</td></tr><tr><td>Werkzeuge/Materialien</td><td></td><td></td><td></td></tr><tr><td>C18 Festplatten</td><td>Empore</td><td>66883-U</td><td></td></tr><tr><td>C8 Festplatten</td><td>Empore</td><td>66882-U 96-Well-Platte</td><td></td></tr><tr><td>aus Polypropylen mit flachem Boden &nbsp;</td><td>Corning</td><td>3364</td><td></td></tr><tr><td>Immobilon-PSQ Polyvinylidendifluorid (PVDF)-Membran</td><td>Millipore</td><td>IPVH20200</td><td>Porengröße: 0,45 &mu; M&nbsp;</td></tr><tr><td>Mikrozentrifuge</td><td>Eppendorf</td><td>5452000069</td><td>Alternativen verfügbar</td></tr><tr><td>Mikrozentrifugen-Adapter&nbsp;</td><td>The Nest Group, Inc., MA</td><td>SS18V</td><td>MiniSpin Säulenkragen, wird mit Microspin Säulen</td></tr><tr><td>Oligo R3 Harz</td><td>Thermo</td><td>1133903</td><td>Partikelgröße 30 &mu; m</td></tr><tr><td>Parafilm</td><td>Parafilm M</td><td>PM996</td><td></td></tr><tr><td>Protein LoBind Röhrchen 1,5 mL</td><td>Eppendorf</td><td>0030108450</td><td></td></tr><tr><td>Protein LoBind Röhrchen 2,0</td><td>mL Eppendorf</td><td>0030108442</td><td></td></tr><tr><td>Safe-Lock Röhrchen 1,5 mL</td><td>Eppendorf</td><td>0030120086</td><td></td></tr><tr><td>Safe-Lock Röhrchen 2,0 mL</td><td>Eppendorf</td><td>0030120094</td><td></td></tr><tr><td>Shaker</td><td>Eppendorf</td><td>5382000066</td><td>Alternativen verfügbar</td></tr><tr><td>Einlochlocher</td><td>Swingline</td><td>74005</td><td></td></tr><tr><td>SpeedVac Konzentrator</td><td>Martin Christ</td><td>RVC 2-25 CDplus</td><td>Alternativen verfügbar</td></tr><tr><td>Supelclean ENVI-Carb SPE Harz</td><td>Supelco</td><td>57088</td><td>Partikelgröße 120-400 mesh. Das Harz kann manuell aus den Kartuschen extrahiert werden und kann langfristig in 50 % (v/v) Methanol in MilliQ Wasser gelagert werden</td></tr><tr><td>Spritze 5 mL</td><td>Sigma Aldrich</td><td>Z116866</td><td>Verfügbare Alternativen Temperierter</td></tr><tr><td>Inkubator</td><td>Thermoline</td><td>E7.30</td><td>Verfügbare Alternativen Ultraschallbad</td></tr><tr><td></td><td>Unisonics</td><td>FXP</td><td>Verfügbare Alternativen</td></tr><tr><td>ZIC-HILIC Harz</td><td>Merck</td><td>150455</td><td>Partikel-/Porengröße, 5 &mu; m/200 &Aring;. Das Harz kann manuell aus der LC-Säule extrahiert und langfristig in 50 % (v/v) Methanol in MilliQ Wasser gelagert werden</td></tr><tr><td>ZipTip C18 Festphasenextraktions-Mikrosäulen (SPE).</td><td>Millipore</td><td>ZTC18S096</td><td>Alternativ können hausgemachte C18-SPE-Mikrosäulen das kommerzielle Produkt ersetzen</td></tr><tr><td>LC-MS/MS Analyse</td><td></td><td></td><td></td></tr><tr><td>1260 Infinity Capillary HPLC-System&nbsp;</td><td>Agilent</td><td></td><td>Alternativen verfügbar</td></tr><tr><td>Analytische LC-Säule vorgepackt mit ReproSil-Pur C18 AQ-Harz</td><td>Dr. Maisch, Ammerbuch-Entringen, Deutschland</td><td>r13.aq.s2570</td><td>Partikel-/Porengröße: 3 &mu; m/120 &Aring;, Länge/Innendurchmesser: 25 cm/75 μm. Kommerzielle C18 Nano-LC-Säulen sind ebenfalls erhältlich/&nbsp;</td></tr><tr><td>Dionex UltiMate 3000 RSLCnano LC System&nbsp;</td><td></td><td></td><td>Thermo Alternativen verfügbar</td></tr><tr><td>HyperCarb KAPPA PGC Kapillar-LC-Säule</td><td>Thermo</td><td>Auslaufartikel</td><td>Partikel/Porengröße, 3 &mu; m/250 &Aring;; Länge der Säule, 30 mm; Innendurchmesser 0,180 mm. Größere Geometrien der HyperCarb PGC-LC-Säulen, die Daten in ähnlicher Qualität liefern, sind im Handel erhältlich (z. B. Thermo #35003-031030). SupelTMCarb LC-Säule von Merck mit einer Partikel-/Porengröße, 2,7 &mu; m/200 und mit unterschiedlichen Säulenlängen und Innendurchmessern sind ebenfalls erhältlich (z.B. Merck #59994-U).&nbsp;</td></tr><tr><td>LiChrosolv</td><td>100029</td><td>verfügbare Alternativen</td>in <td>LCMS-Qualität</td></tr><tr><td>Linearfallen-Quadrupol (LTQ) Velos Pro Ionenfallen-Massenspektrometer (Glykomik)</td><td></td><td></td> Thermo <td>Alternativen verfügbar</td></tr><tr><td>Orbitrap Fusion Lumos Tribrid Massenspektrometer (Glykoproteomik)</td><td>Thermo</td><td></td><td>Andere hochauflösende MS-Systeme mit oder ohne ETD (nur für O-Glykoproteomik erforderlich) sind ebenfalls erhältlich (z. B. Q-Exactive HF-X Hybrid Quadrupol-Orbitrap, Thermo, TIMS-ToF-MS, Bruker oder ähnliche Hochleistungs-Massenspektrometer anderer Hersteller)</td></tr><tr><td>Total Recovery Klarglas-Schraubfläschchen 0,9 mL</td><td>Thermo</td><td>THC11093563</td><td>Alternativen verfügbar</td></tr><tr><td>Total Recovery Klarglas-Schraubfläschchen passende Kappen</td><td>Thermo</td><td>THC09150869</td><td>Alternativen verfügbar</td></tr><tr><td>Trap LC-Säule im eigenen Haus verpackt mit ReproSil-Pur C18 AQ-Harz</td><td>Dr. Maisch, Ammerbuch-Entringen, Deutschland</td><td>r15.aq.s0202</td><td>Partikel-/Porengröße: 5 &mu; m/120 &Aring;, Länge/Innendurchmesser: 2 cm/100 &m.m. Kommerzielle C18 Trap LC-Säulen sind ebenfalls erhältlich.&nbsp;</td></tr><tr><td>Software</td><td></td><td></td><td></td></tr><tr><td>Byonic</td><td>Protein Metrics Inc</td><td>v2.6.46 oder höher</td><td>Kommerzielle Glykopeptid- und PTM-Suchmaschine, die LC-MS/MS-Rohdaten von den meisten MS-Anbietern akzeptiert</td></tr><tr><td>Byos</td><td>Protein Metrics Inc</td><td>v3.9-7 oder höher</td><td>Kommerzielle Software für die manuelle Inspektion von Glykopeptidkandidaten und die automatische Annotation von Glykan-MS/MS-Spektren</td></tr><tr><td>GlycoMod</td><td>Expasy</td><td></td><td>Open-Access-Software, die die Annotation von Glykomics-Daten unterstützt (https://web.expasy.org/glycomod/)</td></tr><tr><td>GlycoWorkBench</td><td>EUROCarbDB</td><td>v2.1</td><td>Open-Access-Software, die die Annotation von Glykomics-Daten und das Zeichnen von Glykan-Cartoons unterstützt</td></tr><tr><td>RawMeat</td><td>VAST Scientific</td><td>v2.1</td><td>Open-Access-Software, die m/z von Glykan-Vorläufer-Ionen aus spektralen Rohdaten</td></tr> extrahiert <tr><td>Skyline</td><td>Brendan X. MacLean</td><td>v21.2 oder höher</td><td>Open-Access-Software für die relative Quantifizierung von Glykanen</td></tr><tr><td>Xcalibur</td><td>Thermo</td><td>v2.2 oder höher</td><td>Zum Durchsuchen von LC-MS/MS-Rohdaten</td></tr></tbody></table>

glykomics-gesteuerte glykoproteomik ermöglicht eine umfassende profilierung des glykoproteoms in komplexen tumormikroumgebungen 

Glycomics-Guided Glycoproteomics Facilitates Comprehensive Profiling of the Glycoproteome in Complex Tumor Microenvironments

In diesem Abschnitt finden Sie repräsentative Ergebnisse der Glykomics-gesteuerten Glykoproteomik-Methode, die auf einen FFPE-Gewebeträger eines an Darmkrebs erkrankten Patienten im Stadium II angewendet wurde.
Um ein ausreichendes Proteinausgangsmaterial für das Protokoll zu erhalten, wurden Proteinextrakte aus zwei Objektträgern (z-Stacks) aus demselben FFPE-Gewebeblock nach einem veröffentlichten Protokoll kombiniert und ein TMT-Markierungsansatz angewendet, um die Sensitivität des Glykopro...

Glykomics-gesteuerte Glykoproteomik ermöglicht eine umfassende Profilierung des Glykoproteoms in komplexen Tumormikroumgebungen 

Glycosylation is a common and structurally diverse protein modification that impacts a wide range of tumorigenic processes. Mass spectrometry-driven ...

glycomics-guided-glycoproteomics-facilitates-comprehensive-profiling

Research

Forschung

JoVE Journal

Cancer Research

Krebsforschung

In dieser Studie beschreiben wir ein verbessertes Protokoll für eine Multiplex-Hochdurchsatz-Antikörper Mikroarray mit Lektin Detektionsverfahren, das in der Glykosylierung Profilierung spezifischer Proteine ​​verwendet werden können. Dieses Protokoll bietet zuverlässige neue Reagenzien und reduziert den Zeitaufwand, Kosten und Laborgeräte Anforderungen an das vorherige Verfahren verglichen.

Chemisch-Antikörper blockiert Microarray für Multiplex-High-Throughput-Profiling von spezifischen Protein-Glykosylierung bei Complex Samples

Glycan Profiling of Plant Cell Wall Polymers mit Microarrays

Zelloberflächen-Proteine ​​sind biologisch wichtige und weithin glykosyliert. Wir stellen hier eine Glykopeptid-Capture-Ansatz für einfache LC-MS basierte Proteomanalysen löslich zu machen, zu bereichern, und deglycosylieren diese Proteine.

Glycopeptid-Capture für Zelloberflächen Proteomics

Eingehende Analysen von Krebszellproteomen erleichtern die Identifizierung neuer Wirkstoffziele und diagnostischer Biomarker. Wir beschreiben einen experimentellen Workflow zur quantitativen Analyse von (Phospho-)Proteomen in Krebszell-Subpopulationen, die aus flüssigen und festen Tumoren stammen. Dies wird durch die Kombination von zellulären Anreicherungsstrategien mit quantitativer Super-SILAC-basierter Massenspektrometrie erreicht.

Quantitative massenspektrometrische Analyse von Krebs-Zellen-Proteome Abgeleitet von Liquid und soliden Tumoren

Dieser Artikel stellt eine verbesserte Form einer neuartigen Bottom-up-Glykomics-Technik vor, die entwickelt wurde, um das gepoolte Zusammensetzungsprofil von Glykanen in unfraktionierten Bioflüssigkeiten durch die chemische Zerlegung von Glykanen in ihre konstituierenden bindungsspezifischen Monosaccharide für den Nachweis durch GC-MS zu analysieren. Mögliche Anwendungen sind die Früherkennung von Krebs und anderen glykan-affektiven Störungen.

Glycan Knoten Analyse: Ein Bottom-up-Ansatz Glycomics

Dieses Papier beschreibt eine Methodik kardiovaskuläre Gewebeproben für die MS-Analyse herzustellen, das für (1) die Analyse der Proteinzusammensetzung ECM ermöglicht, (2) die Identifizierung von Glykosylierungsstellen, und (3) der Zusammensetzungs Charakterisierung von Glycan Formen. Diese Methodik kann mit geringfügigen Modifikationen angewandt wird, zum Studium des ECM in anderen Geweben.

Glycoproteomics der extrazellulären Matrix: eine Methode zur Intact Glycopeptidthioestern Analyse unter Verwendung von Massenspektrometrie

Ein Sialoglycan-Mikroarray-Assay kann verwendet werden, um Anti-Neu5Gc-Antikörper in menschlichen Seren zu bewerten, was es zu einem potentiellen Hochdurchsatz-Diagnosetest für Krebs und andere chronisch entzündungsvermittelte menschliche Krankheiten macht.

Profiling Anti-Neu5Gc IgG in menschlichen Seren mit einem Sialoglycan-Microarray-Assay

Dieses Protokoll veranschaulicht, wie man menschliche Proteinglycomes mit Online-Ressourcen erforscht, vergleicht und interpretiert.

Bioinformatik-Ressourcen zur Untersuchung von Glykan-vermittelten Proteininteraktionen

Dieses Protokoll beschreibt eine Methodik für den Multiplex-mRNA-Nachweis mit Protein-Imaging-Massenzytometrie in formalinfixierten, in Paraffin eingebetteten Gewebeschnitten.

Dual-modale molekulare Kartographie: Integration der Multiplex-mRNA-Detektion mit der Protein-Imaging-Massenzytometrie

Dieses Protokoll bereitete erfolgreich ausreichend hochwertiges neovaskuläres Gewebe aus Gliomproben mittels Laser-Capture-Mikrodissektion für eine quantitative proteomische Analyse der Tumorangiogenese vor, überwand die Einschränkungen von Studien, die traditionell hauptsächlich auf angiogene Faktoren fokussiert sind, und lieferte ein großflächiges proteomisches Profil der Gliomangiogenese.

Präparation von neovaskulären Geweben aus humanen Gliomgeweben für quantitative proteomische Analyse der Tumorangiogenese

Erfahren Sie die glykomik-gesteuerte Glykoproteomik für die Krebsforschung. Diese Methode ermöglicht präzise Einblicke in das Glykoproteom komplexer Tumormikroumgebungen mittels Massenspektrometrie.

Glykomics-gesteuerte Glykoproteomik ermöglicht eine umfassende Profilierung des Glykoproteoms in komplexen Tumormikroumgebungen

Weitere Videos entdecken