Despolimerización del filamento de actina

El desensamblaje del filamento de actina es guiado por proteínas como Cofilina y Gelsolina a través de distintos mecanismos.

La cofilina, una proteína pequeña, se une en una proporción uno a uno con las subunidades de ADP-actina en el extremo negativo de la F-actina. Como resultado, la F-actina se retuerce, reduciendo la longitud de cada vuelta helicoidal.

Las hélices de F-actina que se contraen generan estrés mecánico, aumentando la tasa de hidrólisis de ATP, lo que hace que el filamento sea quebradizo. Esto, a su vez, facilita la liberación de monómeros de actina ADP desde el extremo negativo.

La gelsolina es una proteína multidominio regulada por la concentración de iones de calcio en la célula. Con la unión de los iones de calcio, la gelsolina sufre un cambio conformacional que le permite unirse a los lados de la F-actina.

Al unirse a los lados de la F-actina, el gelsolina-calcio activado se inserta entre las subunidades de actina en el filamento, separando los monómeros para formar un complejo gelsolina-actina.

Como resultado, el filamento de actina se rompe en dos, donde una parte tiene un extremo positivo y un extremo negativo con adectinas que se disocian rápidamente.