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La membrana interna mitocondrial constituye una serie de cinco complejos enzimáticos de múltiples subunidades responsables del transporte de electrones desde los portadores de alta energía, NADH y FADH2, en una secuencia energéticamente descendente, a un aceptor de electrones de baja energía: el oxígeno.
El primer complejo, la NADH-Q oxidorreductasa, es el complejo enzimático más grande de la serie, que transfiere electrones del NADH a la coenzima Q.
Este complejo en forma de L incluye 45 subunidades diferentes, de las cuales el genoma mitocondrial codifica siete. Sus principales componentes catalíticos son el sitio de unión al NADH, el aceptor primario de electrones, FMN, y múltiples grupos de hierro-azufre.
El segundo complejo forma parte tanto del ciclo del ácido cítrico como de la cadena de transporte de electrones. Transporta electrones del succinato al FADH2 y finalmente a la coenzima Q a través de grupos de hierro-azufre. Por lo tanto, este complejo se conoce como succinato-Q reductasa.
Es un tetrámero codificado nuclear con dos subunidades hidrofílicas: A y B. La subunidad A es una flavoproteína con cofactor FAD y un sitio de unión a succinato. La subunidad B es una proteína de hierro-azufre con tres grupos de hierro-azufre. Las otras dos subunidades, C y D, son proteínas hidrofóbicas de membrana integral que contienen un sitio de unión a Q.
La cadena de transporte de electrones (CTE) mitocondrial es el principal sistema de generación de energía en las células eucariotas. Sin embargo, las…
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