Modificaciones de proteínas en el RER

La glicosilación ligada a N y la formación de enlaces disulfuro son dos modificaciones proteicas importantes que se producen en el RE.

Durante la glicosilación, el complejo oligosacariltransferasa añade moléculas de oligosacáridos ramificados a algunos residuos de asparagina seleccionados de una cadena polipeptídica entrante.

Por el contrario, la formación de enlaces disulfuro se produce entre dos residuos de cisteína muy espaciados en la misma o diferentes cadenas polipeptídicas.

Involucra a dos actores clave: la proteína disulfuro isomerasa, o PDI, y la oxidorreductasa I del RE, o Ero1.

La molécula de PDI se asemeja a una herradura con enlaces disulfuro en su sitio activo.

El PDI oxidado tiene una conformación abierta y se une a polipéptidos desplegados. En primer lugar, el residuo reducido de cisteína del polipéptido forma un enlace disulfuro con el sitio activo de la enzima.

Este intermediario luego interactúa con otra cisteína muy espaciada en la cadena polipeptídica, lo que resulta en un enlace disulfuro entre los dos residuos.

Posteriormente, el PDI cambia a una conformación cerrada, liberando el polipéptido.

Ero1 convierte el PDI reducido de nuevo a su estado oxidado, prepa