15.13
Control de calidad del plegamiento de proteínas en el RER
En el lumen del RE, un polipéptido desplegado tiene múltiples glicanos precursores ligados a N unidos a él.
Estos glicanos precursores son oligosacáridos ramificados, cada uno con tres residuos terminales de glucosa.
Dos de estos residuos de glucosa se eliminan secuencialmente por la acción de la glucosidasa I y la glucosidasa II, dejando un oligosacárido ligado a N recortado con una sola glucosa.
La calnexina unida a la membrana y la calreticulina soluble son chaperonas de lectina, que se unen específicamente a dichos glicanos recortados monoglucosilados.
Luego, las lectinas reclutan a otras chaperonas para ayudar en el plegamiento de polipéptidos.
Poco después, la glucosidasa II recorta el residuo final de glucosa, creando glicanos no glucosilados en el polipéptido.
A continuación, la enzima UDP-glucosa:glicoproteína glucosiltransferasa 1, o enzima UGGT1, evalúa la precisión de plegamiento de la proteína.
Si el plegamiento es correcto, se permite que la proteína salga del RE, de lo contrario, UGGT1 agrega una molécula de glucosa de UDP-glucosa al glicano unido al polipéptido.
La reglucosilación recicla el polipéptido para otra ronda de plegamiento por chaperonas de calnexina/calr
El RE es el sitio principal para la maduración y plegamiento de proteínas secretoras solubles y transmembrana. El ciclo de la calnexina es un sistema…
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