3.11: Introducción a las enzimas

El uso de enzimas por parte de los humanos data del año 7000 a.C. Los humanos utilizaron por primera vez enzimas para fermentar azúcares y producir alcohol sin saber que se trataba de una reacción catalizada por enzimas. Wilhelm Kuhne acuñó el término “enzima” en 1877 a partir de las palabras griegas ‘en‘ que significa ‘en’ o ‘dentro’ y ‘zyme‘ que significa ‘levadura’.

La mayoría de las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones bioquímicas sin ser consumidas. Las enzimas contienen uno o más sitios activos que se unen a los sustratos y los convierten en productos. Muchas enzimas también tienen sitios alostéricos, sitios adicionales donde moléculas distintas a los sustratos se unen para activar o inhibir la enzima.

Algunas enzimas requieren la presencia de cofactores: iones metálicos o moléculas orgánicas para la catálisis. Los cofactores se unen al sitio activo de una enzima y ayudan en la conversión de sustratos en productos. Una enzima sin cofactor es una apoenzima y se convierte en una holoenzima una vez que se une a un cofactor. Un cofactor que es una molécula orgánica se llama coenzima. La mayoría de las coenzimas son derivadas de vitaminas.

Los inhibidores son moléculas que detienen una reacción catalizada por una enzima. Los inhibidores competitivos son similares a las moléculas de sustrato y compiten con ellas para unirse a los sitios activos. Por el contrario, los inhibidores no competitivos se unen a los sitios alostéricos y cambian la conformación de la enzima para reducir la unión al sustrato.