Translocación postraduccional de proteínas al RER

Algunas proteínas son completamente sintetizadas por partículas de ribosoma libres en el citosol antes de entrar en la luz del RE. Este mecanismo se denomina translocación de proteínas postraduccional.

Después de la traducción, las chaperonas citosólicas se unen inmediatamente a la cadena polipeptídica para evitar que se pliegue prematuramente.

Una vez que la proteína unida a la chaperona alcanza la membrana del RE, su secuencia de señal es reconocida por un sitio de reconocimiento dentro del canal Sec61.

Luego, la proteína comienza a deslizarse lentamente por el canal y emerge en el extremo luminal, donde recluta a la chaperona BiP unida a ATP.

El complejo heterodimérico Sec62/Sec63 hidroliza el ATP para inducir un cambio conformacional en la molécula de BiP, lo que le permite unirse al polipéptido.

Las nuevas moléculas de BiP siguen adhiriéndose al polipéptido entrante, tirando activamente de él hacia el lumen del RE.

A medida que el polipéptido ingresa a la luz, su secuencia de señal es escindida por la peptidasa señal ubicada en la membrana del RE.

Al finalizar la translocación, los factores de intercambio de nucleótidos reemplazan todos los ADP unidos a las moléculas de BiP co